3.Общая характеристика биологических функций белков (каталитическая, регуляторная, рецепторная, транспортная, структурная, сократительная, генно-регуляторная, трофическая, иммунологическая и т.Д.)

Ферментативная, или каталитичеcкая-Одна из наиболее распространенных функций белков, которая состоит в ускорении химических превращений (синтез и распад веществ; перенос отдельных групп атомов, электронов от одного вещества к другому).

Гормональная, или регуляторная-Регуляция обмена веществ внутри клеток и интеграция обмена в разных клетках целого организма Инсулин - участвует в регуляции углеводного, белкового, жирового и других обменов

Рецепторная-Избирательное связывание различных регуляторов (гормонов, медиаторов, циклических нуклеотидов) на поверхности клеточных мембран или внутри клетки (цитозольные рецепторы)

Транспортная-Связывание и транспорт веществ между тканями и через мембраны клетки

Структурная-Участвуют в построении различных мембран. важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке

Опорная, или механическая-Близкая по назначению к структурной. Обеспечивает прочность опорных тканей, участвуя в построении внеклеточных структур,например,Коллаген - структурный элемент опорного каркаса костной ткани, сухожилий

Резервная, или трофическая-Использование белков как запасного материала для питания развивающихся клеток

Субстратно-энергетическая-Близка к резервной. Белок используется как субстрат (при распаде) для образования энергии. При распаде 1 г белка выделяется 17,1 кДж энергии.Все белки (поступающие или с пищей, или внутриклеточные), которые распадаются до конечных продуктов (СО2, Н2О, мочевина)

Электроосмотическая-Участие в образовании разницы электрических зарядов и градиента концентрации ионов на мембране

Генно-регуляторная-Способность некоторых белков участвовать в регуляции матричных функций нуклеиновых кислот и переноса генетической информации.Гистоны - белки, участвующие в регуляции репликации и частично транскрипции участков ДНК .Кислые белки - участвуют в регуляции процесса транскрипции отдельных участков ДНК

Иммунологичеcкая, или антитоксическая -Антитела участвуют в обезвреживании чужеродных антигенов микроорганизмов (токсинов, выделяемых ими) путем образования комплекса антиген – антитело.Иммуноглобулины А, М, G и др. - выполняют защитную функцию

Токсигенная-Некоторые белки и пептиды, выделяемые организмами (в основном микроорганизмами), являются ядовитыми для других живых организмов

Обезвреживающая-Благодаря функциональным группам белки связывают токсические соединения (тяжелые металлы, алкалоиды), обезвреживая их.Альбумины - связывают тяжелые металлы, алкалоиды

Гемостатическая-Участвуют в образовании тромба и остановке кровотечения.Фибриноген - белок сыворотки крови, полимеризуется в виде сетки, составляющей структурную основу тромба

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани. Сократительная функция присуща не только мышечным белкам, но и белкам цитоскелета (тубулин, виментин, ядерные ламины), что обеспечивает тончайшие процессы жизнедеятельности клеток (расхождение хромосом в процессе митоза).

4.Уровни структурной организации белков. Медико-биологическое значение видовой специфичности первичной структуры (инсулин и гемоглобин). Стабилизация полипептидной цепи внутримолекулярными взаимодействиями при образовании вторичной и третичной структуры белков.

Различают 4 уровня структурной организации белков, называемых первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.

Последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы получила название первичной структуры белка. Многократно повторяющаяся пептидная связь (-СО-NH) является типичной ковалентной связью, которая определяет первичную структуру белка. Первичная структура белка, помимо большого числа пептидных связей, обычно содержит также небольшое число дисульфидных (-S-S-) связей. Пространственная конфигурация полипептидной цепи, точнее тип полипептидной спирали, определяет вторичную структуру белка, она представлена в основном α-спиралью, которая фиксирована водородными связями.Однако оказалось, что в растворах белка спирализованная полипептидная цепочка может принимать ту или иную конфигурацию. Эта конфигурация полипептидной спирали в пространстве определяет ее третичную структуру. третичная структура показывает, как полипептидная цепь, свернутая целиком или частично в спираль, расположена или упакована в пространстве (в глобуле).

Известная стабильность третичной структуры белка обеспечивается за счет водородных связей, межмолекулярных ван-дер-ваальсовых сил, электростатического взаимодействия заряженных групп и т д. Молекулы некоторых белков (например, гемоглобина) состоят из нескольких симметрично построенных частиц (одинаковых полипептидныхцепей), обладающих одинаковой первичной, вторичной и третичной структурой. Совокупность таких одинаковых частиц (субъединиц), представляющая единое молекулярное образование в структурном и функциональном отношении, получила название четвертичной структуры белка.

Функциональные свойства белков определяются их конформацией, т.е. расположением полипептидной цепи в пространстве. Уникальность конформации для каждого белка определяется его первичной структурой. В белках различают два уровня конформации пептидной цепи — вторичную и третичную структуру. Вторичная структура белков обусловлена способностью групп пептидной связи к водородным взаимодействиям: C=O....HN.

Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей a —спирали, b —структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков.

Связи, стабилизирующие третичную структуру:

электростатические силы притяжения между R—группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);

водородные связи между полярными (гидрофильными) R—группами;

гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R—группами;

дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.