
- •Предмет, задачи, методы и место биохимии среди других медицинских и биологических дисциплин.
- •2.Роль белков в жизнедеятельности организма. Современные представления о структуре белков
- •3.Общая характеристика биологических функций белков (каталитическая, регуляторная, рецепторная, транспортная, структурная, сократительная, генно-регуляторная, трофическая, иммунологическая и т.Д.)
- •5.Третичная структура белка. Глобулярные и фибриллярные белки. Связи, стабилизирующие третичную структуру белков. Примеры организации третичной структуры фибриллярных белков.
- •6.Принципы организации четвертичной структуры белков. Кооперативные изменения конформации субъединиц. Примеры реализации кооперативных эффектов.
- •7. Денатурация белков. Ренатурация. Факторы.
- •8. Методы выделения и очистки белков
- •4. Соотношение полярных и неполярных
- •5. Растворимость белков
- •10. Структурные компоненты и биологические функции сложных белков(хромопротеины,гемопротеины,флавопротеины,металлопротеины)
- •11. Причины и следствия различного белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава организма при старении и заболеваниях
- •12.Понятие о ферментах. Структурно-функциональная организация ферментов. Отличие ферментативного катализа от неорганического
- •13. Общие принципы ферментативного катализа. Отличие ферментов от неорганических катализаторов. Механизм односубстратной и двусубстратной ферментативной реакции
- •2) Двусубстратные с неупорядоченным механизмом
- •14. Кофакторы и коферменты,их значение для деятельности ферментов. Коферментные функции витаминов.
- •15. Механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов(стереохимическая, реакционная и субстратная:абсолютная,групповая). Структура и роль каталитического центра.
- •16. Классификация ферментов
- •17. Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата,фермента,факторов среды(рН,температуры). Уравнение Михаэлиса- Ментен
- •18. Ингибирование активности ферментов: обратимое и необратимое;конкурентное,неконкурентное и бесконкурентное. Лекарственные препараты- ингибиторы ферментов.
- •19. Регуляция активности ферментов. Ковалентная модификация. Аллостерическая регуляция. Каталитические и регуляторные центры. Понятие об иммобилизированных ферментов и их применение в медицине.
- •20.Методы определения и единицы активности и количества фермента. Понятие об энзимопатологии, энзимодиагностике и энзимотерапии.
- •24.Вторичная и третичная структура днк. Строение и организация хроматина. Вторичная структура днк
- •Типы репарации
- •Прямая репарация
- •Эксцизионная репарация
- •Пострепликативная репарация
- •Интересные факты
- •32.Регуляция биосинтеза белка на уровне репликации и транскрипции. Регуляция биосинтеза белка на этапе трансляции и посттрансляционной модификации. Регуляция биосинтеза белка
- •33.Посттрансляционная модификация белков
- •36. Наследственные болезни. Генетические и биохимические механизмы возникновения и развития наследственных болезней.
- •37. Полиморфизм белков. Типы гемоглобина, лдг и т.Д. Группоспецифические полиморфные системы крови. Полиморфизм белков
- •38. Структурная организация и свойства биологических мембран. Роль компонентов мембраны в обеспечении её функций.
- •Основные сведения
- •Функции
- •Структура и состав биомембран
- •Мембранные органеллы
- •Избирательная проницаемость
- •40. Механизм первичного активного транспорта ионов через мембрану. Вторичный активный транспорт.
- •41.Структура и функции дыхательной цепи. Роль дыхательной цепи в создании и поддержании протонного электрохимического градиента. Градиент как носитель энергии.
- •43.Разобщение окислительного фосфорилирования и дыхания и его физиологическая роль(на примере холодовой адаптации)
- •44.Характерные черты и критерии метаболизма. Компартмелизация как способ организации живых систем.Уровни и принципы организации метаболизма.
- •45)Общая характеристика и биологическое значение водорастворимых витаминов и витаминоподобных в-в
- •46) Общая характеристика Жирорастворимых витаминов и витаминоподобных в-в,их биологическое значение
- •47. Биохимические основы сбалансированного питания. Основные компоненты пищи, их значение. Дистрофия и ожирение. Причины и проявления.
- •48. Общий путь катаболизма. Окислительное декарбоксилирование пирувата.
- •49. Цикл Кребса: последовательность реакций, биохимическое значение, регуляция. Восстановительные эквиваленты как носители энергии типы дегидрогеназ.
- •50)Анаплератические реакции(ар) как способ регуляции скорости цтк и его сопряжение с другими метаболическими блоками.
- •52) Биосинтез углеводов в тканях. Реакции глюконеогенеза и гликогеногенеза ,углеводные и не углеводные источники для глюконегенеза ,взаимоотношение процессов синтеза и распада гликолиза.
- •53) Гликолиз: последовательность реакции регуляции
- •54) Основные пути распада углеводов в тканях. Пентозофосфатный путь: реакции , взаимосвязь с гликолизом, биологические ф-ии.
- •55) Механизмы анаэробного образования энергии из углеводов. Реакции гликогенолиза и гликолиза. Энергитический баланс и биологическое значение гликолиза.
- •56) Гликогенозы. Причины,сущность,проявление заболевания. Значение нарушений активности глюкозо-6-фосфотазы ,кислой альфаглюкозидазы, фосфорилазы, фосфоглюкомутазы, фосфофруктокиназы. Болезнь Гирке.
- •57)Класс липопротеинов их состав и ф-ии в транспорте липидов
- •58)Галактоземия,причины, сущность проявления болезни.
- •62.Биоокисление жирных кислот
- •80. Реутилизация нуклеотидов. Заболевания, связанные с нарушением обмена нуклеотидов.
- •81. Понятие о гормонах, их биологическое значение. Классификация гормонов.
- •82. Общие принципы организации и контроля метаболизма на клеточном и организменном уровне. Энергетика биохимических реакций, перенос энергии в клетках.
- •83. Роль гормонов в обеспечении межклеточной сигнализации. Трансмембранная передача сигналов в клетку. Мембранные и внутриклеточные рецепторы. Механизмы действия гормонов различных классов.
- •84. Структура, функции и механизм действия стероидных гормонов. Их роль в регуляции полового цикла.
- •85. Характеристика состояний, связанных с нарушением функций гипофиза (карликовость, акромегалия). Применение лекарственных препаратов, созданных на основе гормонов гипофиза в медицине.
- •86. Роль кальция в процессах жизнедеятельности (участие в мышечном сокращении, передаче нервного импульса, в регуляции активности ферментов). Регуляция обмена кальция и фосфатов.
- •87. Гормоны гипоталамуса и гипофиза.
- •88. Регуляция обмена углеводов в организме. Роль инсулина и контринсулярных гормонов (глюкагона, адреналина, тироксина, глюкокортикостероидов) в регуляции обмена углеводов. Гипо- и гипергликемия.
- •89. Инсулин и глюкагон, их влияние на обменные процессы. Характеристика состояний, связанных с нарушением их продукции, применение в медицине.
- •90. Сахарный диабет: причины, типы, сущность нарушений углеводного, липидного, белкового обменов. Принципы диагностики и лечения, осложнения.
- •91. Гормональная регуляция обмена липидов. Роль инсулина, глюкагона, адреналина.
- •92. Гормоны щитовидной и паращитовидной желез. Их физиологическое действие. Характеристика патологических состояний, связанных с нарушением функций этих желез.
- •93. Гормоны надпочечников, их биологическое действие. Характеристика состояний, связанных с нарушением функции надпочечников в медицине.
- •94. Половые гормоны: биосинтез, физиологическое действие, применение в медицине.
- •95. Простогландины: биосинтез, влияние на обменные процессы и физиологическую функцию внутренних органов, применение в медицине.
- •96. Почка как инкреторный орган. Роль почек в регуляции деятельности сердечно-сосудистой системы и кроветворения.
- •97. Характеристика основных функция почек (мочеобразовательная, регуляторно-гемостатическая, обезвреживающая, внутрисекреторная).
- •98. Роль почек в поддержании осмотического давления, водно-электролитного баланса и кислотно-основного равновесия.
- •100. Биохимические процессы, обеспечивающие мочеобразование. Регуляция мочеобразовательной функции. Нарушения мочеобразования, причины, проявления.
- •103 .Источники энергии дня мышечного сокращения. Энергообеспечение мышечной работы при физических нагрузках различной интенсивности.
- •§ 2. Аэробный путь ресинтеза атф.
- •§ 3. Анаэробные пути ресинтеза атф.
- •104. Современные представления о механизме мышечного сокращения.
- •105. Особенности метаболизма мышечной ткани.
- •106. Особенности химического состава мышечной ткани. Строение сократительных элементов (миозин, актин) и регуляторных белков (тропонин, тропомиозии).
- •107. Особенности строения и химического состава нервной ткани.
- •109. Особенности метаболизма нервной ткани (дыхания, энергетического обмена, обмена липидов, углеводов, белков и аминокислот). Биохимическая основа заболеваний нервной системы.
- •110. Желчь, механизмы образования, основные компоненты. Причины образования желчных камней. Диагностические критерии обтурационной желтухи.
- •111.Биохимические механизмы обезвреживание лекарственных и токсических веществ в печени. Роль процессов микросомального окисления.
- •112. Характеристика биохимических функций печени (регуляторно-гемостатическая, мочеобразовательная, желчеобразовательная, экскреторная, обезвреживающая), принципы диагностики их нарушений.
- •113. Микросомальное (монооксигеназное) окисдение: механизм, эндогенные и экзагенные субстраты окисления, роль в обеспечении обезвреживающей функции печени, индукторы и ингибиторы.
- •114. Современные предсталения о механизмах свертывания крови и фибринолиза. Причины и проявления гемофилий и тромбозов. Принципы лечения.
- •115. Механизмы обеспечивающие кислородтранспортную функцию крови, и их нарушения при гемической гипоксии (отравление окисью углерода, метгемоглобин образователями), генетические аномалии гемоглобина.
- •116. Буферная система крови, нарушения кислот- основного состояния (ацидоз и алкалоз), причины их проявления.
- •117. Характеристика белковых фракций крови. Причины гипер-, гипо- и диспротеинемии. Диагностическое значение изменений уровня специфических белков в плазме крови (трансферрина, церуплазмина и др.).
- •118. Биохимические особенности клеток крови,обеспечивающие их специфические функции.
- •119. Кровь: составные компоненты. Основные функции (транспортная, осморегулирующая, буферная, имунологическая, регуляторная, гемостатическая) и их характеристика.
- •120. Биосинтез и распад гемоглобина в организме. Причины и проявления гипохромных анемий. Патология обмена желчных пигментов (паренхиматозная, гемолитическая, и обтурационная желтуха).
- •121. Строение и функции антител, их роль в иммунитете. Трансплантационная
- •122. Регуляция свободнорадикального окисления в клетках (естественные антиоксиданты), роль этих процессов в развитии заболеваний, применение антиоксидантов в медицине.
- •123. Иммунитет и его виды. Компоненты имунной системы. Роль лимфоцитов. Индукция разнообразия антител
15. Механизм действия ферментов. Специфичность действия ферментов(стереохимическая, реакционная и субстратная:абсолютная,групповая). Структура и роль каталитического центра.
На первом этапе (I) происходит активация фермента путем связывания с аллостерическим центром регуляторных веществ (например, гормонов), что приводит к изменению конформации активного центра фермента и увеличению его способности связывать молекулу субстрата.
На втором этапе (II)происходит 'узнавание' ферментом своего субстрата (см. Специфичность действия фермента).
На третьем этапе (III) происходит формирование неактивного фермент-субстратного комплекса за счет образования гидрофобных и водородных связей между радикалами аминокислотных остатков субстратного центра (контактные площадки) и соответствующими группировками в молекуле субстрата. Молекула субстрата удерживается вблизи активного центра, но химическим преобразованиям еще не подвергается.
На четвертом этапе (IV) образуется активный фермент-субстратный комплекс. При этом происходит химическое преобразование субстрата с участием каталитического центра и кофермента (если речь идет о сложном ферменте). В результате этого молекула субстрата меняет сою пространственную конфигурацию, в ней происходит перераспределение энергии и уменьшается прочность связей.
На пятом этапе (V) фермент-субстратный комплекс становиться нестабильным и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт, который распадается на продукты реакции и фермент. Фермент из реакции выходит в неизменном виде.
Специфичность по отношению к субстрату – это предпочтительность фермента к субстрату определенной структуры в сравнении с другими субстратами. Различают 4 вида субстратной специфичности ферментов:
1. Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать превращение только одного субстрата. Например – глюкокиназа фосфорилирует только глюкозу, аргиназа расщепляет только аргинин, уреаза – мочевину.
2. Относительная специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи. Например – липаза расщепляет сложноэфирную связь в триацилглицеролах.
3. Относительная групповая специфичность – фермент катализирует превращение нескольких субстратов, имеющих один тип связи, но требуется наличие определенных функциональных групп, входящих в состав субстратов. Например, все протеолитические ферменты расщепляют пептидную связь, но пепсин – образованную аминогруппами ароматических аминокислот, химотрипсин – образованную карбоксильными группами этих же аминокислот, трипсин – пептидную связь, образованную карбоксильной группой лизина, аргинина.
4. Стереохимическая специфичность – фермент катализирует превращение только одного стереоизомера. Например, бактериальная аспартатдекарбоксилаза катализирует декарбоксилирование только L-аспартата и не действует на D-аспарагиновую кислоту.
Реакционная специфичность фермента -это специфичность фермента к определённой реакции.
Каталитический центр - это та область (зона) активного центра фермента, которая непосредственно участвует в химических преобразованиях субстрата. Формируется он за счет радикалов двух, иногда трех аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи. Например, каталитический центр "серин-гистидиновых" ферментов формируется за счет радикалов аминокислот серина и гистидина. Если фермент является сложным белком, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента (кофермент). Коферментную функцию выполняют все водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K.
Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.