13. Общие принципы ферментативного катализа. Отличие ферментов от неорганических катализаторов. Механизм односубстратной и двусубстратной ферментативной реакции

Современные представления о ферментативном катализе

В основу современной теории положена теория Михаэлеса и Ментена. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играет образование фермент-субстратного комплекса. По этой теории весь процесс катализа можно разделить на 3 этапа:

1 этап: образование фермент-субстратного комплекса .

Происходит диффузия субстрата к ферменту и субстрат, в соответствии с принципом комплиментарности, связывается с активным центром фермента – образуется фермент-субстратный комплекс. Реагенты связаны слабыми связями, т.е. водородными, ионными, гидрофобными, в некоторых случаях и ковалентными. Эта стадия непродолжительна, зависит от концентрации субстрата и от скорости диффузии его к активному центру. Энергия активации исходных веществ при этом изменяется незначительно. На этой стадии проявляется эффект концентрирования субстрата на поверхности фермента – эффект ориентации.

2этап:происходит последовательное преобразование первичного фермент-субстратного комплекса в 1 или несколько активированных. Эта стадия наиболее медленна, ее длительность зависит от величины энергии активации данной реакции. В эту стадию происходит разрыв старых связей и образование новых, при этом энергия активации значительно снижается. По продолжительности эта стадия является лимитирующей для всего процесса.

На этой стадии проявляется эффект вынужденного соответствия – эффект «дыбы»: субстрат под действием фермента претерпевает изменения, делающие его более доступным для воздействия каталитического участка активного центра фермента. Одновременно с этим происходит изменение конформации фермента в большей степени в активном центре.

3 этап: отделение продуктов от активного центра фермента и диффузия их в окружающую среду. Эта стадия непродолжительна, ее скорость определяется скоростью диффузии продуктов в окружающую среду.

[график: по оси х – ход реакции, по у – энергия активации; рисуем горизонтальную прямую от середины оси у, затем горочку и окускаемся ниже прямой. пририсовываем меньшую горочку пунктиром]

Отличие ферментативного катализа от неорганического

Однако ферменты по ряду признаков отличаются от катализаторов неорганической природы. Главное отличие заключается в их химической природе, так как ферменты - белки.

В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты "работают" в "мягких" условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30 - 40°С, при значении рН-среды близком к нейтральному. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катализировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы.

Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату; каждый фермент катализирует единственную реакцию либо группу реакций одного типа.

Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, чего нельзя сказать о катализаторах иной природы. Это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения веществ в организме в зависимости от условий среды, т.е. приспосабливаться к действию различных факторов.

Существенным отличием ферментативных процессов является тот факт, что ферментативный процесс можно представить в виде цепи простых химических превращений вещества, четко запрограммированных во времени и в пространстве.

В итоге:

Отличия между ферментами и неорганическими катализаторами (общие свойства ферментов):

*сложность строения;

*высокая мощность действия. За единицу фермента принимают такое его количество, которое *катализирует превращение 1мкМ вещества за 1 минуту;

*специфичность;

*это вещества с регулируемой

Двусубстратные ферментативные реакции могут иметь два механизма:

1)двусубстратные с вынужденным (упорядоченным) механизмом