- •Раздел 1. Введение в биохимию.
- •Раздел 2. Белки: структура, свойства, функции.
- •Нейтральный.
- •Раздел 3. Ферменты: структура, свойства, регуляция активности.
- •Белков;
- •Углеводов;
- •При аллостерическом ингибировании активности ферментов:
- •Раздел 4. Синтез белка.
- •Аминокислоты;
- •Мононуклеотиды;
- •Рибоза;
- •Раздел 5. Цикл трикарбоновых кислот.
- •Раздел 6. Энергетический обмен.
- •Раздел 7. Биохимия гормонов.
- •Активация цАмф-зависимой протеинкиназы происходит следующими способами:
- •Фосфодиэстераза – это фермент, который:
- •Гормон инсулин:
- •Ионы кальция являются модулятором для кальмодулина, т.К.:
- •Циклические нуклеотиды:
- •Установите соответствие:
- •Основной функцией гормонов является:
- •Все перечисленные утверждения, касающиеся гормонов, справедливы, кроме:
- •Катехоламины:
- •Гормонами белковой и пептидной природы являются:
положительный;
отрицательный;
Нейтральный.
Укажите направление движения пептида лиз-гли-ала-лей в процессе электрофореза на бумаге при pH=7.0:
к катоду;
к аноду;
останется на старте.
Какой процесс сопровождается потерей белком гидрофильных и приобретением гидрофобных свойств:
гидролиз;
денатурация;
диссоциация;
седиментация.
Специфичность белков обусловлена:
аминокислотным составом, их чередованием;
содержанием α-спирализованных и β-складчатых участков;
наличием определённых кластеров;
наличием небелкового компонента.
Укажите аминокислоты, радикалы которых имеют при pH=7.0 отрицательный заряд:
лизин;
серин;
треонин;
глутаминовая кислота;
аргинин;
аспарагин.
О чём позволяет судить биуретовая реакция:
о наличии белков в биологической жидкости;
о первичной структуре белка;
о наличии аминокислот в белке;
о функциях белков.
Из приведённых ниже аминокислот выберите те, радикалы которых могут участвовать в образовании водородных связей:
аспарагиновая кислота;
глицин;
глутаминовая кислота;
серин;
валин;
лизин;
гистидин.
Выберите пары аминокислот, способные образовывать связи при формировании третичной структуры белка:
серин, аланин;
аланин, валин;
глутамин, аспарагиновая кислота;
цистеин, цистеин;
гистидин, аспарагиновая кислота;
фенилаланин, аргинин;
цистеин, аланин;
глутаминовая кислота, лизин.
Что представляют собой контактные поверхности протомеров в олигомерном белке:
поверхностные участки протомеров, между аминокислотными остатками которых образуются преимущественно ковалентные связи;
поверхностные участки протомеров, комплементарные друг другу, в результате пространственного и химического соответствия между двумя поверхностями образуется большое количество слабых связей;
поверхностные участки протомеров, представленные только небелковыми группами, за счёт которых осуществляется контакт взаимодействующих полипептидных цепей;
фрагменты полипептидных цепей уложенных в пространстве в виде бета-структур.
Какие из перечисленных ниже взаимодействий обусловлены комплементарностью молекул:
белки с лигандами;
протомеры в олигомерном белке;
белок с диполями воды в растворе;
функционально связанные ферменты при формировании полиферментных комплексов;
различные белки в процессе самосборки клеточных органелл;
радикалы аминокислот при формировании третичной структуры белка.
Что представляет собой центр узнавания белка лигандом:
совокупность радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры;
фрагмент третичной структуры;
простетическая небелковая группа;
участок белка, комплементарный лиганду.
Чем определяется растворимость белка в водной среде:
ионизацией белковой молекулы;
гидратацией белковой молекулы при растворении;
формой молекулы белка;
наличием в структуре гидрофильных аминокислот;
Что происходит с белком при денатурации:
уменьшение растворимости;
изменение степени гидратации;
осаждение;
сохранение нативной структуры;
изменение молекулярной массы;
потеря биологических свойств.
Какие из перечисленных ниже факторов могут вызвать денатурацию белка:
температура выше 600С;
взаимодействие с лигандом (субстратом, эффектором-регулятором, кофактором);
отщепление части полипептидной цепи при действии протеолитических ферментов;
значительные изменения pH;
изменение модификации белков (присоединение фосфатной, метильной или ацетильной группировки к молекуле белка);
действие солей тяжёлых металлов;
действие солей щёлочноземельных металлов.