Контрольні запитання:

1. Які волокна називаються бавовняними?

2. Яку форму має бавовняне волокно?

3. Які структурні елементи бавовняного волокна?

4. Що таке льон?

5. Що включає структура льняного волокна?

6. Достоїнства льняних тканин?

7. Що називається супутніми речовинами целюлози?

8. Що включають соскоподібні речовини?

9. Що таке пектинові речовини?

10. Що таке азотовмісні речовини?

11. Що таке пігменти?

12. Що таке мінеральні речовини?

13. Що таке целюлоза?

14. Які фактори обумовлюють поведінку целюлози при різних хімічних обробках?

15. Що обумовлює структурна особливість волокон целюлози?

16. Які особливості хімічної будови целюлози?

17. Відношення целюлози до води і органічних розчинників.

18. Дія температури на целюлозу.

19. Відношення целюлози до кислот.

20. Відношення целюлози до лугів.

21. Відношення целюлози до відновників і окислювачів.

22. Дія мікроорганізмів на целюлозу.

1.2.2. Волокна тваринного походження

До цієї групи волокон належать вовна і натуральний шовк. Основою волокон тваринного походження є білок, тому їх називають білковими. Всі білки, які носять назву протеїни, — це високомолекулярні речовини, що містять як обов'язкові елементи вуглець, водень, азот, а в окремих випадках — сірку, фосфор, залізо.

Будова білків

Мета: вивчити волокна тваринного походження; будову білків; білки як амфоліти; основні терміни.

План:

1. Будова білків.

2. Білки як амфоліти.

Вивчення хімічної будови білків почалась ще на початку XIX століття, однак на сьогодні питання про будову білкових речовин повністю не вирішене.

Усі білкові речовини руйнуються (гідролітичне розщеплення) під дією розчинів кислот, лугів, більшість з них — протеолітичними ферментами. В результаті розпаду утворюється ряд проміжних продуктів, кінцевим продуктом є амінокислоти. Отже, всі білки побудовані головним чином із амінокислот, і це є їх важливою хімічною характеристикою.

Багаточисельні дослідження свідчать, що одні і ті ж амінокислоти (приблизно 20) можуть бути структурними елементами всіх білкових речовин, але співвідношення цих компонентів різне.

Амінокислоти характеризуються загальною формулою:

Н₂ N-СН-СООН

R

При всій різноманітності будови амінокислот структурна особливість кожної з них визначається природою радикала R. У найпростішої амінокислоти — гліцину радикал відсутній.

Згідно з теорією будови білків макромолекула білка характеризується наявністю пептидних (амідних) зв'язків — СО—NН—, які утворюються при синтезі білкових макромолекул із амінокислот:

R₁ R₂ R_n

H₂N-CH-COOH + H₂ N-CH-COOH + ... +H₂ N-CH-COOH

R₁ R₂ R_n

Н₂N-СН-СО-NН-СН-СО- ... -НN-СН-СООН+(n-1)Н₂О

Основною формою зв'язку окремих амінокислот в білках є пептидний зв'язок, і білкова молекула може розглядатись як поліпептидний ланцюг.

Поліпептиди — це речовини, які складаються із двох і більше амінокислот, сполучених пептидним зв'язком за типом кислотних амідів.

Характерний для білків поліпептидний ланцюг утворюється шляхом повторювання елементарної ланки (мономера) — залишків амінокислот:

R

-НN -СН-СО-

Поліпептидний ланцюг характеризується не тільки основою, а й боковими ланцюгами (розгалуженнями), які складаються з радикалів R, що містять групи: -NН₂, -СООН, —S—S— та інші.

Ступінь розгалуження поліпептидного ланцюга залежить від амінокислотного складу білка. Так, бокові ланцюги складають 19 % від маси фіброїну шовку і 45 % — кератину вовни.

Природою бокових ланцюгів значною мірою визначаються фізико-хімічні властивості білків (у т. ч. здатність до набрякання і розчинність).

Хімічні реакції, властиві білковим речовинам, визначаються наявністю активних функціональних груп у бокових розгалуженнях. Між боковими ланцюгами може виникати взаємодія, можуть утворюватись різного виду зв'язки, і тим самим обумовлювати певне просторове розташування поліпептидних ланцюгів.

Використання сучасних хімічних і фізичних методів дослідження дозволило встановити розміри (величину, форму) часток різних білків і близько підійти до пояснення їх внутрішньої будови.

В більшості випадків частки білків мають еліпсоїдну форму. Такі білки називаються глобулярними.

Частки деяких білків мають ниткоподібну форму, тобто довжина молекули значно (в сотні і тисячу разів) перевищує товщину, тому ці білки називаються фібрилярними. До них відносяться колаген (білок шкіри), кератин (білок вовни) і фіброїн (білок натурального шовку).

Розрізняють первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури білкової молекули.

Під первинною структурою розуміють послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидних ланцюгах, які складають молекулу білка.

Як амінокислотний склад, так і послідовність розташування амінокислотних залишків є важливими характеристиками кожного індивідуального білка.

Первинна структура волокнистих білків кератину і фіброїну встановлена частково.

Під вторинною структурою слід розуміти геометричну форму (конформацію), яка властива одиничному поліпептидному ланцюгу або окремим його ділянкам. Найбільш поширеною вторинною структурою поліпептидних ланцюгів є форма а-спіралі, яка найбільш стабільна і енергетичне вигідна. Така форма стабілізується водневими зв'язками, що виникають між -СО і -NH групами поліпептидних ланцюгів, розташованих на сусідніх витках спіралі (рис. 1.6)

Білки, які мають а-форму можливо перевести в β-форму. Це досягається розтягом у спеціальних умовах. β-форма білків нестійка і поступово переходить в α-форму, за виключенням фіброїну шовку, для якого через особливості амінокислотного складу і первинної структури в природних умовах характерна β-форма.

Під третинною структурою розуміють розташування в просторі одного або декількох поліпептидних ланцюгів, які складають молекулу білка.

Третинна структура визначає форму і розмір білкової молекули. Стабілізацію такої структури забезпечують міжмолекулярні, водневі і хімічні зв'язки, які виникають між залишками амінокислот.

Водневі зв'язки утворюються між карбонільною і амідною групами >С=О...НN< близьких ділянок поліпептидних ланцюгів.

Частка міжмолекулярного і водневого зв'язків невелика. Головну роль в утворенні третинної структури відіграють хімічні зв'язки: іонні і ковалентні.

Іонні зв'язки виникають за рахунок взаємодії позитив­них і негативних центрів залишків амінокислот:

-Н₃ NО ОС-

Серед ковалентних зв'язків суттєву роль відіграє цисти-новий зв'язок —S-S-, який утворюється за рахунок сульфгідрильних груп двох залишків амінокислоти цистину.

Рис. 1.6. Вторинна структура поліпептидних ланцюгів:

а — α-спіралі; б — β-форма

Четвертинна структура. Комплекси, утворені із третинних структурних сполук, називаються четвертинними структурами. В утворенні останніх можуть брати участь не тільки міжмолекулярні, а й хімічні зв'язки. Білки, в яких третинна і четвертинна структури стабілізовані лише нестійкими міжмолекулярними зв'язками, в певних умовах руйнуються: четвертинні структури - до третинних і навіть вторинних.