8.2.2.3.5. Полиамины спермидин и спермин

Предшественником спермидина и спермина является диамин путресцин, образующийся из аминокислоты орнитина. (Рис.8.8.). Спермидин образуется в результате конденсации молекулы путресцина и пропиламинного остатка декарбоксилированного S-аденозилметионина. Реакция осуществляется с помощью спермидинсинтетазы за счет богатой энергией метил-сульфониевой связи декарбоксилированного S-аденозилметионина. Другой фермент, сперминсинтетаза, переносит на спермидин еще один пропиламинный остаток декарбоксилированного S-аденозилметионина с образованием спермина.

8.2.3. Белки, образующиеся в растениях в ответ на осмотический стресс

В формирование механизмов устойчивости растений к водному дефициту вовлечено множество белков, выполняющих различные функции. Многие из них синтезируются de novo как ответная реакция растения на дегидратацию.

8.2.3.1. Lea белки

Часть индуцируемых водным дефицитом белков защищает цитоплазматические биополимеры и формируемые ими клеточные структуры от повреждений, вызываемых дегидратацией (Рис.8.9.). К ним относятся Lea (late embryogenesis abundant) белки, которые сначала были идентифицированы как продукты генов LEA, экспрессирующихся в семенах в фазе их созревания и высушивания. Позже некоторые Lea белки были обнаружены в вегетативных тканях растений в период потери ими воды при водном, солевом и низкотемпературных стрессах.

Lea белки в подавляющем большинстве гидрофильны, что согласуется с их цитоплазматической локализацией. Многие из них обогащены аланином и глицином и лишены цистеина и триптофана. Lea белки, в соответствии с их аминокислотными последовательностями и структурой, объединяют в пять групп (1 – 5). Существуют предположения о специфических функциях белков каждой группы. Lea белки группы 1 характеризуются высоким содержанием заряженных аминокислот и глицина, что позволяет им эффективно связывать воду. Наличие Lea белков этой группы в цитоплазме придает ей высокую водоудерживающую способность.

Предполагается, что Lea белки группы 2 выполняют функции шаперонов. Образуя комплексы с другими белками, Lea белки группы 2 предохраняют их от повреждений в условиях дегидратации клетки.

Некоторые Lea белки (группы 3 и 5) участвуют в связывании ионов, которые концентрируются в цитоплазме при потере клетками воды. Наличие гидрофобной области у этих белков приводит к формированию гомодимера с гидрофобными последовательностями, обращенными друг к другу, тогда как заряженные области на наружных поверхностях белка участвуют в связывании ионов.

Lea белки группы 4 могут замещать воду в примембранной области и этим поддерживать структуру мембран при дегидратации. Lea белки играют важную роль в устойчивости растений к водному дефициту. На ряде видов показана корреляция между выживаемостью растений при водном дефиците и накоплением Lea белков в клетках. Например, сверхэкспрессия генов, кодирующих Lea белки в трансформантах риса, коррелировала с высокой устойчивостью растений к водному дефициту.

8.2.3.2. Шапероны и ингибиторы протеаз

Шапероны являются белками, которые связывают полипептиды во время их сворачивания (folding), т.е. формирования третичной структуры, и сборки белковой молекулы из субъединиц, т.е. формировании четвертичной структуры. Взаимодействуя с полипептидами, шапероны предотвращают ошибки в сворачивании и сборке и этим препятствуют агрегации полипептидных цепей. Некоторые шапероны играют роль «ремонтных станций», исправляющих неверное сворачивание. Одной из главных функций шаперонов является сворачивание и разворачивание (unfolding), а также сборка и разборка при транспорте белков через мембраны, так как полипептидная цепь может пройти через пору в мембране лишь в развернутом виде. Некоторые содержащиеся в цитозоле шапероны взаимодействуют с вновь синтезированными полипептидными цепями и поддерживают их линейную структуру, так что полипептидные цепи могут сразу транспортироваться в нужный компартмент клетки. Другие шапероны связываются с аминокислотами полипептидной цепи, как только она покажется на другой стороне мембраны, и осуществляют сворачивание. При дегидратации клеток тенденция к повреждениям и денатурации белков усиливается, поэтому защитная роль шаперонов в этих условиях возрастает. Стрессовые условия активируют биосинтез шаперонов в клетках (Рис. 8.9.) При осмотическом стрессе происходит также индукция биосинтеза ингибиторов протеаз, препятствующих протеолитическому расщеплению белков, которые при дегидратации клетки сохраняют свою структуру и функциональные свойства. (Рис.8.9.).