6.3. Кофактори ферментів

Деякі ферменти виконують каталітичну функцію самі по собі, без усяких додаткових компонентів. Проте є ферменти, яким для здійснення каталізу необхідні компоненти небілкової природи. Кофактори можуть бути як неорганічними молекулами (іони металів, залізо-сірчані кластери тощо), так і органічними (наприклад, флавін або гем). Органічні кофактори, міцно пов'язані з ферментом, називають також простетичними групами. Кофактори органічної природи, здатні відділятися від ферменту, називають коферментами.

Фермент, який вимагає наявності кофактора для прояву каталітичної активності, але не пов'язаний з ним, називається апо-фермент. Апо-фермент в комплексі з кофактором носить назву холо-ферменту. Більшість кофакторів пов'язано з ферментом нековалентних, але досить міцними взаємодіями. Є й такі простетические групи, які пов'язані з ферментом ковалентно, наприклад, тіамінпірофосфат в піруватдегідрогенази.

6.4. Регуляція роботи ферментів

У деяких ферментів є сайти зв'язування малих молекул, вони можуть бути субстратами або продуктами метаболічного шляху, до якого входить фермент. Вони зменшують або збільшують активність ферменту, що створює можливість для зворотного зв'язку.

6.4.1. Інгібування кінцевим продуктом

Метаболічний шлях - ланцюжок послідовних ферментативних реакцій. Часто кінцевий продукт метаболічного шляху є інгібітором ферменту, що прискорює першу з реакцій даного метаболічного шляху. Якщо кінцевого продукту надто багато, то він діє як інгібітор для самого першого ферменту, а якщо після цього кінцевого продукту стало занадто мало, то перший фермент знову активується. Таким чином, інгібування кінцевим продуктом за принципом негативного зворотного зв'язку - важливий спосіб підтримки гомеостазу (відносного сталості умов внутрішнього середовища організму).

6.5. Вплив умов середовища на активність ферментів

Активність ферментів залежить від умов в клітині чи організмі - тиску, кислотності середовища, температури, концентрації розчинених солей (іонної сили розчину) і ін..

7. Множинні форми ферментів

Множинні форми ферментів можна розділити на дві категорії:

1. Ізоферменти

2. Власне множинні форми (істинні)

Ізоферменти - це ферменти, синтез яких кодується різними генами, у них різна первинна структура і різні властивості, але вони каталізують одну і ту ж реакцію. Види ізоферментів:

Органні - ферменти гліколізу в печінці і м'язах.

Клітинні - малатдегідрогенази цитоплазматична і мітохондріальна (ферменти різні, але каталізують одну і ту ж реакцію).

Гібридні - ферменти з четвертинної структурою, утворюються в результаті нековалентно зв'язування окремих субодиниць ( лактатдегідрогеназа - 4 субодиниці 2 типів).

Мутантні - утворюються в результаті одиничної мутації гена.

Аллоферменти - кодуються різними алелями одного і того ж гена.

Власне множинні форми (істинні) - це ферменти, синтез яких кодується одним і тим же аллелем одного і того ж гена, у них однакова первинна структура і властивості, але після синтезу на рибосомах вони піддаються модифікації, стають різними, хоча і каталізують одну і ту ж реакцію.

Ізоферменти різні на генетичному рівні і відрізняються від первинної послідовності, а справжні множинні форми стають різними на посттрансляційної рівні.