3. Класифікація ферментів

За типом каталізуються реакцій ферменти підрозділяються на 6 класів згідно ієрархічної класифікації ферментів ( КФ, EC - Enzyme Comission code). Класифікація була запропонована Міжнародним союзом біохімії та молекулярної біології (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Кожен клас містить підкласи, так що фермент описується сукупністю чотирьох чисел, розділених крапками. Наприклад, пепсин має назву ЄС 3.4.23.1. Перше число грубо описує механізм реакції, що каталізується ферментом:

КФ 1: Оксидоредуктаз, що каталізують окислення або відновлення. Приклад: каталаза, алкогольдегидрогеназа

КФ 2: Трансферази, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрату на іншу. Серед трансфераз особливо виділяють кінази, що переносять фосфатну групу, як правило, з молекули АТФ.

КФ 3: Гідролази, каталізують гідроліз хімічних зв'язків. Приклад: естерази, пепсин, трипсин, амілаза, ліпопротеїнліпазу

КФ 4: Ліази, каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів.

КФ 5: Ізомерази, каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрату.

КФ 6: Лігази, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу АТФ. Приклад: ДНК-полімераза

Будучи каталізаторами, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакцію, тому, наприклад, ліази здатні каталізувати і зворотну реакцію - приєднання по подвійних зв'язків.

4. Угоди про найменування ферментів

Зазвичай ферменти іменують за типом каталізуються реакції, додаючи суфікс-аза до назви субстрату (наприклад, лактаза - фермент, що бере участь у перетворенні лактози). Таким чином, у різних ферментів, що виконують одну функцію, буде однакова назва. Такі ферменти розрізняють за іншими властивостями, наприклад, по оптимальному pH ( лужна фосфатаза) або локалізації в клітині (мембранна АТФаза).

5. Кінетичні дослідження

На сьогоднішній момент описано декілька механізмів дії ферментів. Наприклад, дія багатьох ферментів описується схемою механізму "пінг-понг".

У 1972-1973 р.р. була створена перша квантово-механічна модель ферментативного каталізу (автори М. В. Волькенштейн, Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе та ін)

6. Структура і механізм дії ферментів

Активність ферментів визначається їх тривимірною структурою [7].

Як і всі білки, ферменти синтезуються у вигляді лінійного ланцюжка амінокислот, яка згортається певним чином. Кожна послідовність амінокислот згортається особливим чином, і получающаяся молекула (білкова кулька) володіє унікальними властивостями. Кілька білкових ланцюгів можуть об'єднуватися в білковий комплекс. Третинна структура білків руйнується при нагріванні або дії деяких хімічних речовин.

Щоб каталізувати реакцію, фермент повинен зв'язатися з одним або кількома субстратами. Білкова ланцюг ферменту згортається таким чином, що на поверхні глобули утворюється щілина, або западина, де зв'язуються субстрати. Ця область називається сайтом зв'язування субстрату. Зазвичай він збігається з активним центром ферменту або знаходиться поблизу нього. Деякі ферменти містять також сайти зв'язування кофакторів або іонів металів.

Фермент, з'єднуючись з субстратом:

очищає субстрат від водяної "шуби"

розпорядженні реагують молекули субстратів в просторі за потрібне для протікання реакції чином

готує до реакції (наприклад, поляризує) молекули субстратів.

Зазвичай приєднання ферменту до субстрату відбувається за рахунок іонних або водневих зв'язків, рідко - за рахунок ковалентних. Наприкінці реакції її продукт (або продукти) відокремлюються від ферменту.

У результаті фермент знижує енергію активації реакції. Це відбувається тому, що в присутності ферменту реакція йде іншим шляхом (фактично відбувається інша реакція), наприклад:

У відсутності ферменту:

А + В = АВ

У присутності ферменту:

А + Ф = АФ

АФ + В = АВФ

АВФ = АВ + Ф

де А, В - субстрати, АВ - продукт реакції, Ф - фермент.

Ферменти не можуть самостійно забезпечувати енергією ендергонічеськие реакції (для протікання яких потрібна енергія). Тому ферменти, що здійснюють такі реакції, сполучають їх з екзергоніческімі реакціями, що йдуть з виділенням великої кількості енергії. Наприклад, реакції синтезу біополімерів часто сполучаються з реакцією гідролізу АТФ.

Для активних центрів деяких ферментів характерне явище кооперативності.