БИОХИМИЯ СПОРТА

1.Структура и функции мышечного волокна

Существуют 3 вида мышечной ткани:

-поперечно-полосатая скелетная;

-поперечно-полосатая сердечная;

-гладкая.

Функции мышечной ткани.

Поперечно-полосатая скелетная ткань - составляет примерно 40 % общей массы тела.

Ее функции:

динамическая;

статическая;

рецепторная (например, проприорецепторы в сухожилиях - интрафузальные мышечные волокна (веретеновидные));

депонирующая - вода, минеральные вещества, кислород, гликоген, фосфаты;

терморегуляция;

эмоциональные реакции.

Поперечно-полосатая сердечная мышечная ткань.

Основная функция - нагнетательная.

Гладкая мускулатура - образует стенку полых органов и сосудов.

Ее функции: -поддерживает давление в полых органах; -поддерживает величину кровяного давления;

-обеспечивает продвижение содержимого по желудочнокишечному тракту, мочеточникам.

2. Химический состав мышечной ткани

Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %.

Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани.

МИОФИБРИЛЛЫ – сократительные элементы мышечного волокна. Тонкая структура миофибрилл

Миофибриллы — это тонкие волокна (диаметр их 1-2 мкм. длина 2-2.5 мкм), содержащие 2 вида сократительных белков (протофибрилл): тонкие нити актина и вдвое более толстые нити миозина. Они расположены таким образом, что вокруг миозиновых нитей находится 6 актиновых нитей, в вокруг каждой актиновой — 3 миозиновых. Миофибриллы разделены Z-мембранами на отдельные участки — саркомеры, в средней части которых расположены преимущественно миозиновые нити, аактиновые нити прикреплены к Z-мембранам по бокам саркомера. (Разная способность актина и миозина преломлять свет создает в состоянии покоя мышцы ее поперечно-полосатый вид в световом микроскопе).

Нити актина составляют около 20% сухого веса миофибрилл. Актин состоит из двух форм белка: 1) глобулярной формы — в виде сферических молекул и 2) палочковидных молекул трономиозина, скрученных в виде двунитчатых спиралей в длинную цепь. На протяжении этой двойной актиновой нити каждый виток содержит по 14 молекул глобулярного актина (по 7 молекул с обеих сторон), наподобие нитки с бусинками, а также центры связывания ионов Са2+. В этих центрах содержится особый белок (тропонин), участвующий в образовании связи актина с миозином.

Миозин составлен из уложенных параллельно белковых нитей (эта часть представляет собой так называемый легкий меромиозин). На обоих концах его имеются отходящие в стороны шейки с утолщениями — головками (эта часть — тяжелый меромиозин), благодаря которым образуются поперечные мостики между миозином и актином.

4. Физико-химические свойства и структурная организация сократительных белков (миозин и актин). Тропомиозин и тропонин.

Миофибриллярные белки включают сократительные белки миозин, актин и актомиозин, а также регуляторные белки тропомиозин, тропонин и альфа- и бета-актины. Миофибриллярные белки обеспечивают сократительную функцию мышц.

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55% от общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка – около 470 000. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру. В составе молекулы выделяют шесть субъединиц: две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 000) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500-2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы. На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами.

Актин – второй сократительный белок мышц, который составляет основу тонких нитей. Известны две его формы – глобулярный G-актин и фибриллярный F-актин. Глобулярный актин – это шарообразный белок с молекулярной массой 42 000. На его долю приходится около 25% общей массы мышечного белка. В присутствии катионов магния актин подвергается нековалентной полимеризации с образованием нерастворимого филамента в виде спирали, получившего название F-актин. Обе формы актина не обладают ферментативной активностью. Каждая молекула G-актина способна связывать один ион кальция, который играет важную роль в инициировании сокращения. Кроме того, молекула G-актина прочно связывает одну молекулу АТФ или АДФ. Связывание АТФ G-актином обычно сопровождается его полимеризацией с образованием F-актина и одновременным расщеплением АТФ до АДФ и фосфата. АДФ остается связанной с фибриллярным актином.

Тропомиозин – это структурный белок актиновой нити, представляющий собой вытянутую в виде тяжа молекулу. Две его полипептидные цепи как бы обвивают актиновые нити. На концах каждой молекулы тропомиозина расположены белки тропониновой системы, наличие которой характерно для поперечно-полосатых мышц.

Тропонин является регуляторным белком актиновой нити. Он состоит из трех субъединиц: ТнТ, Тнl и ТнС. Тропонин Т (ТнТ) обеспечивает связывание этих белков с тропомиозином. Тропонин I (Тнl) блокирует (ингибирует) взаимодействие актина с миозином. Тропонин С (ТнС) – это кальцийсвязывающий белок, структура и функции которого подобны широко распространенному в природе белку кальмодулину. Тропонин С, как и кальмодулин, связывает четыре иона кальция на молекулу белка и имеет молекулярную массу 17 000. В присутствии кальция изменяется конформация тропонина С, что приводит к изменению положения Тн по отношению к актину, в результате чего открывается центр взаимодействия актина с миозином.

Таким образом, тонкий филамент миофибриллы поперечно-полосатой мышцы состоит из F-актина, тропомиозина и трех тропониновых компонентов. Кроме этих белков, в мышечном сокращении участвует белок актин. Обнаруживается он в зоне Z-линии, к которой крепятся концы F-актиновых молекул тонких нитей миофибрилл.