- •Список основных сокращений
- •Часть 1. Статическая биохимия тема 1. Строение, свойства, биологическая роль углеводов и липидов
- •1.1.1. Основные понятия биохимии
- •1.1.2. Основные разделы биохимии
- •1.1.3. Основные закономерности строения и метаболизма макромолекул в живых системах
- •1.1.4. Превращение энергии в живых клетках
- •1.1.5. Химические реакции в живых клетках
- •1.1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов
- •1.1.6.1. Биологические функции углеводов
- •Слайд: Биологические функции углеводов
- •1.1.6.2. Моносахариды
- •Стереоизомерия моносахаридов
- •1.1.6.3. Олигосахариды
- •1.1.6.4. Полисахариды (гликаны)
- •1.1.7.1. Строение, свойства, биологическая роль липидов
- •1.1.7.2. Биологическая роль липидов
- •1.1.7.3. Нейтральные липиды (ацилглицеролы)
- •1.1.7.4. Жирные кислоты
- •1.1.7.5. Нейтральные диольные липиды
- •1.1.7.6. Нейтральные плазмалогены
- •1.1.7.11. Стероиды
- •1.1.7.12. Терпены
- •Тема 2. Строение, свойства, биологическая роль белков
- •2.1. Состав белков
- •2.2. Аминокислоты
- •2.3. Стереохимия аминокислот
- •2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу
- •Пептидные связи
- •Часть молекулы полипептида Ионная связь
- •Дисульфидная связь
- •Водородная связь
- •2.5. Конформации белков
- •1.2.5.1. Первичная структура
- •1.2.5.2. Вторичная структура
- •1.2.5.3. Третичная структура
- •1.2.5.4. Четвертичная структура
- •1.2.5.5. Биологические функции белков
- •1.2.5.6. Классификация белков
- •1.2.5.7. Простые белки
- •1.2.5.8. Сложные белки
- •Тема 3. Строение, сворйства, биологическая роль нуклеотидов
- •1.3.1. Строение нуклеотидов. Компоненты нуклеотидов
- •1.3.2. Образование нуклеотида
- •1.3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов
- •Фрагмент полинуклеотида
- •1.3.3.1. Структура днк
- •1.3.3.2. Структура рнк
- •Тема 4. Витамины, ферменты
- •1.4.1. Витамины
- •1.4.1.2. Водорастворимые витамины витамин в1 (тиамин)
- •Витамин в2 (рибофлавин)
- •Витамин рр (в5) (никотинамид)
- •Витамин в6 (пиридоксин)
- •Витамин р (витамин проницаемости)
- •Витамин в12 (антианемический витамин, кобаламин)
- •Витамин с
- •Пантотеновая кислота (витамин в3)
- •Пара-аминобензойная кислота
- •Фолиевая кислота (витамин Вс)
- •1.4.1.2. Жирорастворимые витамины витамин а (ретинол)
- •Витамин d (антирахитический витамин)
- •Витамин е (витамин размножения, токоферол)
- •Витамин к (антигеморрагический витамин)
- •1.4.2. Ферменты
- •1.4.2.1. Химическая кинетика
- •1.4.2.2. Кинетика ферментативных реакций
- •1.4.2.3. Структура ферментов
- •1.4.2.4. Регуляция активности ферментов
- •1.4.2.5. Классификация ферментов
- •1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции)
- •2. Трансферазы (перенос функциональных групп)
- •3. Гидролазы (реакции гидролиза)
- •1.5.1. Механизм действия гормонов
- •1.5.2. Гормоны гипоталамуса
- •Гормоны гипофиза
- •1.5.3. Гормоны поджелудочной железы
- •1.5.4. Гормоны щитовидной железы
- •1.5.5. Гормоны коры надпочечников
- •1.5.6. Гормоны мозгового вещества надпочечников
- •1.5.7. Гормоны половых желез
- •1.5.8. Гормоны паращитовидной железы
- •1.5.9. Гормоны тимуса (вилочковая железа)
- •Часть 2. Динамическая биохимия
- •Тема 6. Переваривание углеводов в пищеварительном тракте. Гликолиз. Окислительное декарбоксилирование пирувата
- •2.6.1. Метаболические пути и обмен энергии
- •А → б → в → г → д, где а - исходное вещество (предшественник), б, в, г – интермедиаты, д – конечный продукт.
- •2.6.2. Обмен углеводов
- •2.6.2.1. Переваривание углеводов
- •2.6.2.2. Всасывание моносахаридов
- •2.6.2.3. Транспорт углеводов в клетки
- •2.6.3. Гликолиз
- •Аденозинтрифосфорная кислота
- •Брожение и дыхание
- •Стадии гликолиза
- •Ферментативные реакции первой стадии гликолиза
- •1. Фосфорилирование d-глюкозы за счет атф
- •Полный баланс гликолиза
- •2.6.4. Гликогенолиз
- •Тема 7. Аэробный метаболизм углеводов
- •2.7.1. Энергетика брожения и дыхания
- •2.7.2. Общая схема дыхания
- •2.7.3. Окисление пирувата до ацетил-КоА
- •2.7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
- •Цитрат-синтаза
- •Аконитазное равновесие
- •Изоцитратадегидрогеназа
- •Окисление -кетоглутарата до сукцината
- •Сукцинатдегидрогеназа
- •Фумараза
- •Окисление малата до оксалоацетата
- •Баланс одного оборота цикла Кребса
- •2.7.5. Перенос электронов и окислительное фосфорилирование
- •2.7.6. Путь переноса электронов – дыхательная цепь
- •Баланс энергии
- •2.7.7. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла
- •Тема 8. Липидный обмен
- •2.8.1. Превращение липидов в процессе пищеварения
- •2.8.2. Всасывание продуктов переваривания липидов и ресинтез липидов в кишечной стенке
- •2.8.3. Внутриклеточные процессов расщепления и синтеза липидов различных классов
- •2.8.4. Обмен триглицеридов и холестерина в тканях
- •2.8.5. Интеграция и регуляция метаболизма липидов
- •2.8.6. Нарушение обмена липидов при ожирении
- •Тема 9. Белковый обмен
- •2.9.1. Общие представления об обмене белков
- •2.9.2. Пищеварение белков
- •2.9.3. Синтез белков
- •2.9.4. Внутриклеточный распад белков
- •2.9.5. Пути выведения аммиака из организма
- •Тема 10. Интеграция клеточного обмена
- •2.10.1. Взаимосвязь процессов обмена углеводов, липидов, белков
- •2.10.2. Внутриклеточная регуляция обмена веществ
- •2.10.3. Нервная и гормональная регуляция обмена веществ
- •Часть 3. Спортивная биохимия тема 11. Биохимия мышечного сокращения
- •3.11.1. Типы мышечных волокон
- •3.11.2. Ультраструктура мышечного волокна
- •Тема 12. Энергетическое обеспечение мышечной деятельности
- •3.12.1. Креатинфосфокиназный механизм ресинтеза атф
- •3.12.2. Гликолитический механизм ресинтеза атф
- •3.12.3. Миокиназный механизм ресинтеза атф
- •3.12.4. Аэробный механизм ресинтеза атф
- •3.12.5. Соотношение анаэробных и аэробных механизмов ресинтеза атф при мышечной нагрузке
- •3.12.6. Биохимические факторы спортивной работоспособности
- •Тема 13. Биохимические изменения в организме при работе различного характера. Биохимические изменения при утомлении.
- •3.13.1. Общие изменения в организме при физической нагрузке
- •3.13.2. Биохимические изменения в мышцах при физической нагрузке
- •3.13.3. Систематизация упражнений по характеру биохимических изменений при физической работе
- •3.13.4. Биохимические изменения при утомлении
- •Тема 14. Биохимические превращения в период восстановления после мышечной работы
- •3.14.1. Срочное и отставленное восстановление
- •Тема 15. Закономерности биохимической адаптации под влиянием систематической тренировки
- •Сверхотягощение
- •Специфичность
- •3.15.3. Принцип обратимости действия
- •3.15.4. Принцип положительного взаимодействия
- •3.15.5. Принцип цикличности
- •Тема 16. Биохимический контроль при занятиях физической культурой
- •3.16.1. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма и уровнем тренированности, утомления и восстановления организма
- •3.16.2. Контроль за применением допинга в спорте
- •Тема 17. Биохимические основы силы, быстроты и выносливости
- •3.17.1. Морфологические и биохимические основы скоростно-силовых качеств
- •3.17.2. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов
- •3.17.3. Биохимические основы выносливости
- •3.17.4. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости
- •Тема 18. Биохимическое обоснование методики занятий физической культурой и спортом с лицами разного возраста. Биохимические основы рационального питания при занятиях физической культурой.
- •3.18.1. Биохимическое обоснование методики занятий физической культурой и спортом с лицами разного возраста
- •3.18.2. Биохимические основы рационального питания спортсменов
1.4.2.4. Регуляция активности ферментов
Активность ферментов может регулироваться с помощью многих факторов. Одним из важнейших факторов, регулирующих активность ферментов является кислотность среды. Для большинства ферментов имеется определенное значение рН, при котором активность максимальна, выше и ниже этого значения рН активность фермента уменьшается. Значение рН, соответствующее максимальной активности фермента, не обязательно совпадает со значением рН, характерным для внутриклеточного. Это позволяет предположить, что влияние рН на активность ферментов может быть одним из факторов, ответственных за регуляцию ферментативной активности внутри клетки. Поскольку в клетке содержатся сотни ферментов и каждый из них по-разному реагирует на изменение кислотности среды, значение рН внутри клетки является, возможно, одним из важных элементов в сложной системе регуляции клеточного метаболизма. Влияние реакции среды на активность фермента состоит в изменении степени ионизации функциональных групп фермента и субстрата. Различным значениям рН соответствует разная третичная структура фермента. При значительном отклонении рН от оптимальных значений ферменты становятся неустойчивыми. Изменение рН может влиять на образование фермент-субстратного комплекса, а также замедлять или ускорять высвобождение продуктов реакции.
Другим фактором, регулирующим активность фермента в интактной клетке является ингибирование. Различают прежде всего обратимое и необратимое ингибирование. Необратимое ингибирование сопровождается разрушением или модификацией одной или нескольких функциональных групп фермента. Обратимое ингибирование подразделяется на конкурентное и неконкурентное. Конкурентное ингибирование может быть ослаблено или устранено путем увеличения концентрации субстрата, для ингибитора характерно структурное сходство с субстратом, с которым они конкурируют за активный центр фермента этого класса. В основе неконкурентного ингибирования лежит обратимое взаимодействие ингибитора с какой- либо группой молекулы фермента, существенной для активности фермента, но не входящей в активный центр. Неконкурентное торможение может быть снято только при химическом изменении ингибитора, в результате чего ослабляется его связь с ферментом.
Своеобразными регуляторами активности ферментов являются аллостерические эффекторы, которые могут действовать и как активаторы, и как ингибиторы. По химической структуре они отличаются от субстрата и присоединяются к ферменту в аллостерическом центре. Присоединяясь к аллостерическому центру, эффектор изменяет третичную и четвертичную структуру всего фермента таком образом, что нарушается положение функциональных групп в каталитически активном центре, вследствие чего увеличивается или уменьшается его способность связывать и преобразовывать субстрат.
В интактной клетке многие ферменты работают, как правило, одновременно, катализируя последовательные цепи реакций, в которых продукт, полученный при участии первого фермента оказывается в роли субстрата следующего фермента и т.д. По сложности молекулярной организации мультиферментные системы можно разделить на 3 группы. В простейших системах отдельные ферменты растворены в цитоплазме и работают независимо друг от друга. Небольшие молекулы субстратов, характеризующиеся высокой скоростью диффузии, очень быстро находят дорогу от одного фермента к другому. Другие системы обладают более высокой организацией. Отдельные ферменты, относящиеся к этим системам могут ассоциировать друг с другом и функционировать совместно в форме ферментных комплексов. К наиболее высокоорганизованным относятся ферментные системы, связанные с крупными надмолекулярными структурами, такими как мембрана и рибосома , например, дыхательная цепь.
Многие мультиферментные системы обладают способностью автоматически поддерживать требуемую скорость суммарной реакции. В большинстве таких систем конечный продукт последовательности реакций оказывает ингибирующее действие на первый фермент, в результате чего скорость всего процесса в целом определяется стационарной концентрацией конечного продукта. Такой тип ингибирования называется ингибированием по типу обратной связи. Фермент, регулирующийся конечным продуктом называется регуляторным или аллостерическим, а ингибирующий продукт - эффектором или модулятором.
Регуляторные ферменты имеют обычно более крупные и сложные молекулы, чем ферменты, не наделенные регуляторными свойствами. В настоящее время они подразделяются на 3 класса: 1) гомотропные, 2) гетеротропные, 3) гомогетеротропные. Для гомотропных регуляторных ферментов молекула субстрата служит не только субстратом, но и модулятором, как правило, повышающим активность фермента при повышении концентрации субстрата. Гетеротропные регуляторные ферменты стимулируются или ингибируются присутствующими обычно в среде специфическими эффекторами или модуляторами, которые не являются субстратами. Гомогетеротропные - субстрат является одним из двух или нескольких модуляторов, регулирующих активность фермента.
Центр связывания регуляторного фермента не совпадает с активным каталитическим центром. Регуляторные ферменты обычно состоят из субъединиц , способных взаимодействовать друг с другом. Ряд ферментов существует в виде нескольких форм - изоферментов, которые представляют собой различные сочетания из двух или нескольких типов полипептидных цепей. Считается, что изоферменты играют важную роль в регуляции ферментативной активности, а также в процессах развития и дифференцировки.