- •Список основных сокращений
- •Часть 1. Статическая биохимия тема 1. Строение, свойства, биологическая роль углеводов и липидов
- •1.1.1. Основные понятия биохимии
- •1.1.2. Основные разделы биохимии
- •1.1.3. Основные закономерности строения и метаболизма макромолекул в живых системах
- •1.1.4. Превращение энергии в живых клетках
- •1.1.5. Химические реакции в живых клетках
- •1.1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов
- •1.1.6.1. Биологические функции углеводов
- •Слайд: Биологические функции углеводов
- •1.1.6.2. Моносахариды
- •Стереоизомерия моносахаридов
- •1.1.6.3. Олигосахариды
- •1.1.6.4. Полисахариды (гликаны)
- •1.1.7.1. Строение, свойства, биологическая роль липидов
- •1.1.7.2. Биологическая роль липидов
- •1.1.7.3. Нейтральные липиды (ацилглицеролы)
- •1.1.7.4. Жирные кислоты
- •1.1.7.5. Нейтральные диольные липиды
- •1.1.7.6. Нейтральные плазмалогены
- •1.1.7.11. Стероиды
- •1.1.7.12. Терпены
- •Тема 2. Строение, свойства, биологическая роль белков
- •2.1. Состав белков
- •2.2. Аминокислоты
- •2.3. Стереохимия аминокислот
- •2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу
- •Пептидные связи
- •Часть молекулы полипептида Ионная связь
- •Дисульфидная связь
- •Водородная связь
- •2.5. Конформации белков
- •1.2.5.1. Первичная структура
- •1.2.5.2. Вторичная структура
- •1.2.5.3. Третичная структура
- •1.2.5.4. Четвертичная структура
- •1.2.5.5. Биологические функции белков
- •1.2.5.6. Классификация белков
- •1.2.5.7. Простые белки
- •1.2.5.8. Сложные белки
- •Тема 3. Строение, сворйства, биологическая роль нуклеотидов
- •1.3.1. Строение нуклеотидов. Компоненты нуклеотидов
- •1.3.2. Образование нуклеотида
- •1.3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов
- •Фрагмент полинуклеотида
- •1.3.3.1. Структура днк
- •1.3.3.2. Структура рнк
- •Тема 4. Витамины, ферменты
- •1.4.1. Витамины
- •1.4.1.2. Водорастворимые витамины витамин в1 (тиамин)
- •Витамин в2 (рибофлавин)
- •Витамин рр (в5) (никотинамид)
- •Витамин в6 (пиридоксин)
- •Витамин р (витамин проницаемости)
- •Витамин в12 (антианемический витамин, кобаламин)
- •Витамин с
- •Пантотеновая кислота (витамин в3)
- •Пара-аминобензойная кислота
- •Фолиевая кислота (витамин Вс)
- •1.4.1.2. Жирорастворимые витамины витамин а (ретинол)
- •Витамин d (антирахитический витамин)
- •Витамин е (витамин размножения, токоферол)
- •Витамин к (антигеморрагический витамин)
- •1.4.2. Ферменты
- •1.4.2.1. Химическая кинетика
- •1.4.2.2. Кинетика ферментативных реакций
- •1.4.2.3. Структура ферментов
- •1.4.2.4. Регуляция активности ферментов
- •1.4.2.5. Классификация ферментов
- •1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции)
- •2. Трансферазы (перенос функциональных групп)
- •3. Гидролазы (реакции гидролиза)
- •1.5.1. Механизм действия гормонов
- •1.5.2. Гормоны гипоталамуса
- •Гормоны гипофиза
- •1.5.3. Гормоны поджелудочной железы
- •1.5.4. Гормоны щитовидной железы
- •1.5.5. Гормоны коры надпочечников
- •1.5.6. Гормоны мозгового вещества надпочечников
- •1.5.7. Гормоны половых желез
- •1.5.8. Гормоны паращитовидной железы
- •1.5.9. Гормоны тимуса (вилочковая железа)
- •Часть 2. Динамическая биохимия
- •Тема 6. Переваривание углеводов в пищеварительном тракте. Гликолиз. Окислительное декарбоксилирование пирувата
- •2.6.1. Метаболические пути и обмен энергии
- •А → б → в → г → д, где а - исходное вещество (предшественник), б, в, г – интермедиаты, д – конечный продукт.
- •2.6.2. Обмен углеводов
- •2.6.2.1. Переваривание углеводов
- •2.6.2.2. Всасывание моносахаридов
- •2.6.2.3. Транспорт углеводов в клетки
- •2.6.3. Гликолиз
- •Аденозинтрифосфорная кислота
- •Брожение и дыхание
- •Стадии гликолиза
- •Ферментативные реакции первой стадии гликолиза
- •1. Фосфорилирование d-глюкозы за счет атф
- •Полный баланс гликолиза
- •2.6.4. Гликогенолиз
- •Тема 7. Аэробный метаболизм углеводов
- •2.7.1. Энергетика брожения и дыхания
- •2.7.2. Общая схема дыхания
- •2.7.3. Окисление пирувата до ацетил-КоА
- •2.7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
- •Цитрат-синтаза
- •Аконитазное равновесие
- •Изоцитратадегидрогеназа
- •Окисление -кетоглутарата до сукцината
- •Сукцинатдегидрогеназа
- •Фумараза
- •Окисление малата до оксалоацетата
- •Баланс одного оборота цикла Кребса
- •2.7.5. Перенос электронов и окислительное фосфорилирование
- •2.7.6. Путь переноса электронов – дыхательная цепь
- •Баланс энергии
- •2.7.7. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла
- •Тема 8. Липидный обмен
- •2.8.1. Превращение липидов в процессе пищеварения
- •2.8.2. Всасывание продуктов переваривания липидов и ресинтез липидов в кишечной стенке
- •2.8.3. Внутриклеточные процессов расщепления и синтеза липидов различных классов
- •2.8.4. Обмен триглицеридов и холестерина в тканях
- •2.8.5. Интеграция и регуляция метаболизма липидов
- •2.8.6. Нарушение обмена липидов при ожирении
- •Тема 9. Белковый обмен
- •2.9.1. Общие представления об обмене белков
- •2.9.2. Пищеварение белков
- •2.9.3. Синтез белков
- •2.9.4. Внутриклеточный распад белков
- •2.9.5. Пути выведения аммиака из организма
- •Тема 10. Интеграция клеточного обмена
- •2.10.1. Взаимосвязь процессов обмена углеводов, липидов, белков
- •2.10.2. Внутриклеточная регуляция обмена веществ
- •2.10.3. Нервная и гормональная регуляция обмена веществ
- •Часть 3. Спортивная биохимия тема 11. Биохимия мышечного сокращения
- •3.11.1. Типы мышечных волокон
- •3.11.2. Ультраструктура мышечного волокна
- •Тема 12. Энергетическое обеспечение мышечной деятельности
- •3.12.1. Креатинфосфокиназный механизм ресинтеза атф
- •3.12.2. Гликолитический механизм ресинтеза атф
- •3.12.3. Миокиназный механизм ресинтеза атф
- •3.12.4. Аэробный механизм ресинтеза атф
- •3.12.5. Соотношение анаэробных и аэробных механизмов ресинтеза атф при мышечной нагрузке
- •3.12.6. Биохимические факторы спортивной работоспособности
- •Тема 13. Биохимические изменения в организме при работе различного характера. Биохимические изменения при утомлении.
- •3.13.1. Общие изменения в организме при физической нагрузке
- •3.13.2. Биохимические изменения в мышцах при физической нагрузке
- •3.13.3. Систематизация упражнений по характеру биохимических изменений при физической работе
- •3.13.4. Биохимические изменения при утомлении
- •Тема 14. Биохимические превращения в период восстановления после мышечной работы
- •3.14.1. Срочное и отставленное восстановление
- •Тема 15. Закономерности биохимической адаптации под влиянием систематической тренировки
- •Сверхотягощение
- •Специфичность
- •3.15.3. Принцип обратимости действия
- •3.15.4. Принцип положительного взаимодействия
- •3.15.5. Принцип цикличности
- •Тема 16. Биохимический контроль при занятиях физической культурой
- •3.16.1. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма и уровнем тренированности, утомления и восстановления организма
- •3.16.2. Контроль за применением допинга в спорте
- •Тема 17. Биохимические основы силы, быстроты и выносливости
- •3.17.1. Морфологические и биохимические основы скоростно-силовых качеств
- •3.17.2. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов
- •3.17.3. Биохимические основы выносливости
- •3.17.4. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости
- •Тема 18. Биохимическое обоснование методики занятий физической культурой и спортом с лицами разного возраста. Биохимические основы рационального питания при занятиях физической культурой.
- •3.18.1. Биохимическое обоснование методики занятий физической культурой и спортом с лицами разного возраста
- •3.18.2. Биохимические основы рационального питания спортсменов
1.4.2.2. Кинетика ферментативных реакций
Вещества, реакцию превращения которых ускоряют ферменты (E), называются субстратами (S). В ходе ферментативной реакции образуется фермент-субстратный комплекс (ES). Под действием фермента молекула субстрата меняет свою пространственную конфигурацию, в ней происходит перераспределение энергии и уменьшается прочность связей. Фермент-субстратный комплекс становится нестабильным и затем преобразуется в комплекс фермент-продукт, который распадается на фермент и продукты (P) реакции:
S + E ES E + P
Действие ферментов как катализаторов обладает некоторыми особенностями: 1) Фермент не способен вызвать новую химическую реакцию, он ускоряет уже идущую. 2) Фермент не изменяет направление реакции, определяемое концентрациями реагентов, катализирует как прямую, так и обратную реакции. Обратимые реакции лишь потому доходят до конца, что они являются составными частями биохимических процессов, в которых каждая последующая реакция использует в качестве субстратов продукты предыдущей реакции. Очень малое количество фермента может ускорить превращение большого количества субстрата.
При увеличении количества фермента скорость ферментативной реакции повышается до некоторого предела, который характеризуется количеством субстрата, доступным действию фермента. В покое в живых организмах многие ферменты не проявляют максимальной активности из-за недостаточного количества субстратов. При постоянной концентрации фермента увеличение количества субстрата приводит вначале к быстрому, затем к более медленному росту скорости ферментативной реакции, пока не достигается максимальная скорость, остающаяся практически неизменной при дальнейшем увеличении концентрации субстрата.
Для каждого фермента существует определенная концентрация субстрата (называемая константой Михаэлиса – Km), при которой скорость реакции составляет половину от максимальной. Константа Михаэлиса служит мерой химического сродства между ферментом и субстратом, мерой их способности образовывать фермент-субстратный комплекс.
Фермент увеличивает скорость реакции следующими способами.
Понижая свободную энергию переходного состояния путем стабилизации активированного комплекса.
Увеличивая энергию субстрата, когда тот связывается с ферментом при образовании фермент-субстратного комплекса. В итоге уменьшается разность свободных энергий E-S-комплекса и переходного состояния.
Поддерживая микроокружение активного центра в состоянии, отличном от такового в водной среде. Часто у боковых цепей аминокислотных остатков, находящихся в области активного центра, способность приобретать электрический заряд изменяется по сравнению с тем случаем, когда эти цепи целиком погружены в водную среду. В результате боковые цепи могут обладать повышенной реактивностью.
Располагая реагирующие атомы в правильной ориентации и на необходимом расстоянии друг от друга так, чтобы обеспечить оптимальное протекание реакции. Столкновения атомов в отсутствие фермента очень редко приводят к химической реакции, поскольку в этом случае редко атомы оказываются в правильной ориентации.