Лекции по теоретическим основам 2013

ек, у которых в грудной части мясо белое, на других участках тела — красное. В красных мышцах содержится несколько меньше белков, больше жира, холестерина, фосфатидов, аскорбиновой кислоты; в белых больше карнозина, гликогена, фосфокреатина, АТФ. Содержание миоглобина в белых мышцах незначительно (0,05...0,08 %), в красных его в несколько раз больше. Имеются также небольшие различия в аминокислотном составе белков темного и белого мяса, в частности в темном мясе несколько больше аргинина и фенилаланина.

Укур и индеек грудные мускулы белого цвета, остальные мускулы красные.

Уводоплавающей птицы все мускулы, в том числе и грудные, красного цвета.

Всыром виде запах мяса птицы почти неощутим, в вареном — приятный, с различными оттенками в зависимости от вида птицы (наиболее выражен у гусятины). У мяса старых птиц запах интенсивнее. Мясо окорочков обладает более сильным запахом и вкусом, чем грудинка, филе и кожа. Более нежной мускулатурой и более рыхлой соединительной тканью отличаются куры мясных и комбинированных пород. У них наиболее развиты грудные мышцы.

Вотличие от мяса животных внутримышечная соединительная ткань мяса птицы менее развита и не содержит жировых отложений. Лишь незначительные количества жира иногда находятся между крупными мышечными пучками. У водоплавающей птицы мышечные волокна несколько толще, чем у сухопутной.

Жир (жировая ткань) откладывается в теле птицы под кожей, на внутренних органах, а также в мышечных волокнах и между ними, в соединительнотканных образованиях между мышечными пучками. Более половины жира составляет подкожный жир. В мясе птицы мраморность отсутствует. При равномерном распределении жира между мышечными пучками мясо птицы обладает нежной консистенцией, хорошим вкусом и ароматом. Общее количество жира в мясе кур может достигать 20 %, в мясе гусей — 45 %, причем в мясе гусаков жира меньше, чем в мясе гусынь. Тушки взрослой птицы более жирные, чем тушки молодой.

Вмясе птицы содержаться также белки и азотистые экстрактивные вещества небелкового характера, как и в мясе скота. Однако, в мясе птицы больше полноценных белков (миозин, актин и др) и меньше неполноценных (коллаген, эластин). Липиды мяса птицы представлены триглициридами, фосфолипидами и холестерином. В жирах мяса птицы содержится значительное количество ненасыщенных жирных кислот (69 – 73 % всех кислот), в том числе полиненасыщенных. По содержанию линолевой и арахидоновой кислот жир птицы характеризуется высокой биологической ценностью.

2.Строение и состав тканей мяса

Втехнологической практике ткани, из которых состоит мясо, принято классифицировать не по функциональному признаку, а по промышленному значению.

Всвязи с этим их условно подразделяют на мышечную, жировую, соединительную, хрящевую, костную ткани и кровь.

Мышечная ткань Мышечная ткань бывает трех видов: поперечнополосатая, гладкая и сердеч-

ная.

Поперечнополосатая мышечная ткань (рис.1) — наиболее ценный пищевой продукт.

71

Мышечное волокно— качественно преобладающая со ставная часть мышечной ткани. В его состав входят наиболее важные в пищевом отношении вещества.

Мышечные волокна слагаются в первичные мышечные пучки, в которых они разделяются прослойками внутренней соединительной ткани (эндомизием), связанными с волокнами. Эндомизий образован тонкими и нежными коллагеновыми волокнами, свободное пространство между которыми заполнено промежуточным веществом. Прослойки эндомизия пронизаны кровеносными и лимфатическими сосудами и нервными волокнами.

Первичные мышечные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные и т. д. Пучки высшего порядка покрыты промежуточной соединительнотканной оболочкой — перимизием и в совокупности образуют мускул. Мускул также покрыт соединительной оболочкой — эпимизием (фасцией), более плотной по сравнению с сарколеммой. В перимизии упитанных животных накапливаются жировые клетки, образующие в мышцах так называемую мраморность на поперечном разрезе мускула, которая характеризует его качество. Эндомизий и перимизии создают своеобразный каркас или строму мышцы, от прочности которой зависит жесткость мышечной ткани (поэтому их выделяют в особую категорию внутримышечной соединительной ткани). Перимизий и эпимизий построены из коллагеновых волокон различной структуры и прочности, образующих более или менее сложное сплетение, и содержат различное количество эластиновых волокон.

Цвет мышц неодинаков: он зависит от вида, пола, возраста, упитанности животных и от топографии. Например, мышцы молодых животных светлее, чем взрослых; у коровы светлее, чем у лошадей; на туловище светлее, чем на конечностях; у диких животных мышцы более темные, чем у домашних. Грудные мышцы сухопутной птицы светлые (белые), а ножные темные. Темные мышцы имеют более густую сеть кровеносных сосудов и богаче миоглобином.

Гладкая мышечная ткань располагается в стенках внутренних органов (желудок, кишечник и т. д.).

Сердечная мышечная ткань отличается от поперечнополосатой тем, что ее волокна связаны между собой, т. е. одно волокно как бы переходит в другое. Вторая особенность заключается в том, что ее волокна содержат очень много саркоплазмы, богатой гликогеном, и мало фибрилл, расположенных пучками. Третья особенность состоит в том, что ядра в сердечном мышечном волокне расположены в центре, а миофибриллы — на периферии.

Белки мышечной ткани неодинаковы по свойствам.

Например, миоген составляет примерно 20 % всех белков мышечного волокна. Он представляет собой полноценный белок, растворимый в воде. Температура денатурации свободного от солей миогена 55-60 0С, изоэлектрическая точка в интервале рН 6,0 - 6,5. По истечении определенного времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

Миоальглобулины составляют примерно 1- 2 % белковых веществ мышечного волокна. Растворимы в воде, нерастворимы в кислой среде, так как имеют

73

изоэлектрическую точку около рН 3,0 - 3,5; температура их денатурации 45-47

°С.

Глобулин X составляет около 20 % общего количества мышечного волокна. Этот полноценный белок растворим в солевых растворах даже при низких концентрациях. Температура денатурации 50 °С при рН 6,5 и около 80 °С при рН 7,0. Изоэлектрическая точка располагается в области рН 5,0.

М и о г ло б и н - х р о м о п р о т е и д с о с та в ля е т п р и м е р но 0,6 -1,0 % общего количества белков. Состоит из белковой и простетической группы — гема. В воде миоглобин растворим. Температура денатурации около 60 °С. При денатурации происходит отщепление простетической группы. Миоглобин способен присоединять азота оксид, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. При присоединении кислорода образуется оксимиоглобин, который по истечении определенного времени переходит в метмиоглобин буро-коричневого цвета, при этом железо отдает один электрон. Под действием восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Эти превращения сходны с превращениями гемоглобина. Интенсивность окраски мяса зависит от содержания миоглобина, так как он окрашен в темно-коричневый цвет. При переходе более 50 % миоглобина в метмиоглобин окраска мяса становится коричневой.

Миопротеиды — сложные белки, температура денатурации высокая, около 100 °С. Содержание в мышечном волокне незначительно. К группе протеидов относятся также некоторые ферменты мышечного волокна.

Миозин — фибриллярный полноценный белок, составляет примерно 40 % белков волокна. Чистый белок растворим в воде с образованием вязкого раствора, содержащего до 4 % белка, в солевых растворах повышенной концентрации (до 0,6 моль) также растворим. Температура денатурации миозина 45 - 50 °С (у птицы около 51 °С). Изоэлектрическая точка при рН 5,4.

Актин — полноценный белок, переваривается пищеварительными ферментами, в волокне его содержится около 12 - 15 %. Растворим в двумолярных растворах нейтральных солей при длительном воздействии, осаждается солями кальция, денатурирует при температуре около 50 °С. Под действием растворимых солей щелочных и щелочноземельных металлов (в определенных концентрациях) он переходит в фибриллярную форму в результате линейной агрегации молекул. При удалении этих солей снова превращается в глобулярный актин. Фибриллярный актин образуется при замораживании мышечной ткани в результате увеличения концентрации содержащихся в ней солей.

Актомиозин — комплексный белок. В нем содержится около 2/3 миозина и 1/3 актина. Образуется актомиозин в результате взаимодействия миозина (при определенных условиях) с оксигруппами фибриллярного актина. В составе мышечной ткани актомиозин (в зависимости от условий) может находиться в ассоциированной или частично диссоциированной форме, содержащей неопределенное количество актина. Актомиозин растворим в солевых растворах достаточно высокой концентрации. При этом чем больше в нем актина, тем выше требуется концентрация солей. При разбавлении актин осаждается. Температура денатурации актомиозина 42 -48 °С.

74

Тропомиозин — фибриллярный неполноценный белок. По свойствам и аминокислотному составу близок к миозину, но не содержит триптофан. Содержание его в волокне около 0,5 %. В присутствии нейтральных солей образует вязкие растворы, в которых диспергируется солями на частицы различных размеров. Изоэлектрическая точка при рН 4,6.

Нуклеопротеиды — сложные белки, образованные щелочными белками — гистонами и нуклеиновой кислотой. Это полноценные белки; они составляют небольшую часть белков мышечного волокна.

Примерно 6...7 % белков мышечного волокна составляют белки стромы, состоящие преимущественно из белков типа коллагена и эластина.

Соединительная ткань Основу соединительной ткани составляют коллагеновые и эластиновые во-

локна. Коллагеновые волокна преимущественно имеют лентовидную форму; эластиновые волокна - нитевидной формы. Коллагеновые и эластиновые волокна вместе с перепонками образуют губчатую структуру соединительной ткани, в ячейках которой содержится тканевая жидкость

Взависимости от соотношения в составе соединительной ткани коллагеновых и эластиновых волокон и других морфологических элементов различают ее разновидности: плотную, рыхлую и эластическую.

Плотная соединительная ткань содержит преимущественно коллагеновые волокна. Она образует сухожилия, связки, оболочки мускулов и внутренних органов, входит в состав кожи. В процессе первичной технологической обработки мясного сырья плотную соединительную ткань удаляют.

Рыхлая соединительная ткань в отличие от плотной содержит больше клеточных элементов. Она соединяет отдельные мышечные пучки в мышцу (эндомизий, перемизий и эпимизий). Основу рыхлой соединительной ткани составляет аморфное межклеточное вещество, в котором расположены тонкие волокна фибриллярных неполноценнных белков (коллаген, эластин, ретикулин) и отдельные структурные элементы. Межклеточное аморфное вещество состоит из специфических белков (мукоидов, муцинов), которые способны связывать большие количества воды. В этом аморфном веществе находятся волокна соединительнотканных белков.

Вэластической ткани преобладают эластиновые волокна. Эта ткань

входит, например, в стенки крупных кровеносных сосудов. Структурно-механические свойства соединительной ткани зависят от

соотношения в ней коллагенновых и эластиновых волокон, от их толщины и расположения.

Коллагеновые волокна собраны в пучки различной толщины, ветвящиеся на мелкие волоконца, которые, соединяясь между собой в крупные пучки, образуют единую сложную сетчатую структуру — «вязь». Коллагеновые волокна отличаются большой прочностью.основой каждого волокна является три полипептидные цепи, закрученые в виде спиралей.

Эластиновые волокна бесструктурны, способны растягиваться в длину. При тепловой обработки они очень устойчивы.

75

3. Физико-химические процессы, происходящие при тепловой обработке мясного сырья

Кулинарная готовность мясного сырья, прошедшего тепловую обработку, характеризуется безвредностью, определенными структурномеханическими и органолептическими показателями.

Качество мяса может быть определено как органолептические, так и по физико-химическим показателям: растворимость белков, ферментная атакуемость, содержание глютина, рН и др.

Изменение качества при ТО связано в основном качественными изменениями витаминов, экстрактивных веществ, вкусовых и ароматических веществ.

При ТО происходят различные химические превращения белков мышечной ткани и белков соединительнотканных прослоек. При этом глубина этих превращений зависит от температуры и продолжительности ТО.

При тепловой обработки происходит изменение структуры и свойств мясного сырья, которые связывают с двумя факторами:

2. денатурацией белков мышечных волокон

3. денатурацией и деструкцией белков соединительнотканных прослоек.

1. Итак, белки мышечных волокон – это белки миофибрилл и саркоплазмы. Термоустойчивость их различна. Белки обладают определенной температурой денатурации, для большинства белков она не превышает 80 С, но есть и белки (например саркоплазмы), которые даже при 100 С не теряют растворимости.

Белки миофибрилл (миозин, актин, актомиозин, тропомиозин) в начальной стадии ТО (до 50 С) только набухают. При температуре до 60 С происходит увеличение диаметра и уменьшение длины макромолекул. При этом происходит разрыв поперечных связей. При температуре в пределах 60 С одновременно с разрывом поперечных связей уменьшается образование карбоксильных группировок и образование новых поперечных связей приводит к уменьшению гидрофильности белков мышечных волокон. Денатурация белков мышечных волооко заканчивается при температуре 65 – 70 С.

После денатурации, вследствии названных изменений, происходит агрегирование белковых частиц и свертывание белка.

Белки саркоплазмы (глобин, глобулин Х, миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (70 0 80 С). Денатурация миоглобина приводит сначала к ослаблению, а затем отщеплению гемма от глобина, что и приводит к изменению окраски мясного сырья.

При денатурации происходит уменьшение гидрофилных группировок за счет их связывания (в результате взаимодействия друг с другом) и увеличение процентного отношения гидрофобных группировок. Изменение стуктуры приводит к изменению агрегатного состояния.

При дальнейшей ТО происходит денатурация. Мышечные белки соединяются между собой и свертываются. Это приводит к выпресовыванию воды из мышечной ткани. Мышечные волокна при этом уплотняются, становятся более тонкими, а, следовательно, менее прочными.

76

Интенсивность теплового воздействия оказывает существенное влияние на изменение механических свойств мышечных волокон.

С увеличением температуры и продолжительности То мышечные волокна значительно уплотняются, что вызывает возрастание механической прочности мышечной ткани и уменьшение объема.

Денатурация мышечных белков и последующая деструкция вызывает изменение массы и объема обрабатываемого мясного продукта.

2. В процессе ТО изменение консистенции мясного сырья связано в основном со степенью изменения соединительно-тканных прослоек: эндомизия и перемизия.

На размягчение мяса при ТО оказывают изменения, происходящие с коллагеном и эластином. Они обладают различной термоустойчивостью. При этом эласти при ТО практически не изменяется, а только слегка набухает. Поэтому, процесс размягчения мяса при термовоздействии связан в основном с изменением коллагена.

При денатурации коллагена происходит изменение его полипептидной цепи в результате разрыва внутримолекулярных и межмолекулярных связей ( в основном водородных). Разрушение водородных связей приводит к изменению энергии активации.

В результате теплового воздействия наблюдается изменение формы и объема нитевидного белка коллагена.

Процесс денатурации начинается с температуры 50 С и выше. На начальном этапе коллагеновые волокна набухают, поглащая большое количество воды, что приводит к некоторому увеличению объема. Дальнейшее увеличение температуры до 58 – 62 С приводит к изменению коллагеновых волокон: на 60 % уменьшается их длина, увеличивается диаметр макромолекул и они становятся стекловидными. Данный процесс называется свариванием (денатурацией коллагена): тройные, плотно свитые спирали коллагена приобретают хаотическое строение, что приводит к появлению стекловидной массы. Коллагеновые волокна становятся эластичными и более доступными действию протолетических ферментов ж-кт.

С увеличением температуры и продолжительности ТО процессы денатурации могут переходить в процессы деструкции коллагеновых волокон - распад их на отдельные полипептидные цепочки. Коллаген превращается в низкомолекулярный глютин, хорошо растворяющийся в воде.

При образовании глютина отмечается уменьшение массы. Молекула глютина состоит из 5-6 ковалентносвязанных полипептидных цепей. При длительном нагревании изменяется механическая прочность ткани, что является причиной размягчения мясного сырья. При достижении готовности мяса в глютин переходит 20-45 % коллагена.

4. Изменение массы и пищевой ценности мясного сырья при ТО

При термическом воздействии потери массы и пищевой ценности мясного сырья обусловлены:

1. выделением влаги

77

2. перераспределением водорастворимых веществ между мясом и варочной средой

3. плавлением и выделением жира

4. термическим распадом термолабильных веществ

5. Изменение цвета мясного сырья

Изменение цвета мясного сырья обусловлено наличием белков: миоглобина и гемоглобина.

При ТО цвет его изменяется от красного до серо-коричневого.

Миоглобин и гемоглобин – сложные белки, состоящие из белка глобина и красящего вещества «гемма». Различие: в миоглобине – 1 гемогруппа, а в гемоглобине – 4 гемогруппы.

В состав гемма входят Fe++. При этом с увеличением возраста животного его содержание повышается в 2-8 раз.

При ТО миоглобин разрушается с образованием глобина и гемма. При длительном нагреве Fe++ переходит Fe+++ и соединяясь с глобином образует метмиоглобин, который и имеет коричневую окраску.

Интенсивность окраски может быть критерием готовности продукта. Так, например, говядина при температуре 60 С – внутри имеет ярко-красную окраску, при 70 С – розовую, а при 80 С и выше – серо-коричневую.

Иногда при кратковременном хранении мясного сырья на воздухе появляется ярко-красная окраска – образуется окись миоглобина - оксимиоглобин. Однако при нагревании происходит окисление оксимиоглобина до коричневого метмиоглобина.

На цвет мясного сырья влияет и реакция среды. Так, в кислой среде метмиоглобин имеет коричневую окраску, а в щелочной – красную (гемохромоген).

Сохранение красноватой окраски у подвергнутого ТО мяса считается нежелательным, так как является не только показателем плохого качества мяса, но и следствием использования несвежего мяса, в котором накопился аммиак. В результате взаимодействия гема с аммиаком (или нитратами) образуется вещество, имеющее розовато-красную окраску.

6. Изменение содержания витаминов

При ТО мясного сырья снижается содержание в нем витаминов, которое обусловлено:

1.разрушением их при нагревании

2.переходом во внешнюю среду.

На потери витаминов влияют способ ТО, температура греющей среды, температура в толще продукта, продолжительность, термоустойчивость витаминов.

Наиболее устойчивы к действию тепла В2 (рибофлавин) и РР (ниацин), их сохранность составляет 80-85 %. При гидротермическом нагреве В1 (тиамин) сохраняется на 55-65 %, а при жарке 60-84 %. В6 (пиродоксин) менее устойчив, так в отварном мясе его сохраняется 60 %, а в жареном – 50 %. Сохраняемость В3 (пантотеновой кислоты) составляет 70-85 %, а витамина А – 85-90 %.

В процессе варки 30-65 % водорастворимых витаминов переходит в варочную среду. При жарке потери витаминов намного меньше, чем при гидротермиче-

78

ском воздействии вследствие меньшей продолжительности тепловой обработки мясного сырья. По этой же причине лучше сохраняются витамины в мясных изделиях, обработанных в поле СВЧ.

7. Процессы, происходящие при ТО птицы и кролика.

Под воздействием нагрева в мясе птицы происходят сложные физикохимические процессы, обусловленные изменением белков, жиров, витаминов и экстрактивных веществ. Характер их такой же, как при ТО мяса, но имеются некоторые отличия, связанные с особенностями химического состава и морфологического строения мяса птицы.

Уменьшение массы тушек птицы при гидротермическом воздействии (варке) обусловлено выпресовыванием вода, а при жарке – и вытапливанием жира.

7. Физико-химические процессы, происходящие при тепловой обработке птицы

Характер изменений при То птицы аналогичен изменениям, происходящим при То мяса животных.

При ТО происходят физико-химические изменения, обусловленные изменениями содержания белков, жира, экстрактивных веществ, витаминов, воды, водо- и жирорастворимых компонентов.

Потери массы зависят от температуры в центре изделия (и чем она выше, тем больше потери), от продолжительности и способа ТО.

Уменьшение массы обусловлено выделением воды, растворимых веществ (при варке), вытапливанием жира (при жарке).

В результате ТО изменяется химический состав, пищевая ценность и органолептические показатели мяса птицы. Выделяются водорастворимые вещества (белки, минер. вещества, экстрактивные вещества, витамины). снижается биологическая ценность вследствие деструкции белков и аминокислот. Потери белков больше при варке (7,5 – 12 %), меньше при жарке (4 – 8 %).

Потери витаминов зависят от массы обрабатываемого продукта, продолжительности ТО. Больше сохраняется витаминов в изделиях из рубленного мяса птицы (85 – 90%), так как продолжительность жарки незначительна (10-15 мин). В мясе молодой птицы сохраняемость витаминов выше, чем в мяса взрослой птицы на 14 -25 %. Это обусловлено, меньшей продолжительностью ТО. При варке тушки птицы сохраняется В1 – 39-56 %, В2 – 61-77 %, РР – 56-59 %, А – 37-57 %.

Размагчение мяса птицы связано с деструкцией коллагена, в первую очередь в красных мышцах, где его в 2 раза больше. Коллаген характеризуется высокой гидротермической устойчивостью. К моменту достижения готовности мяса птицы степнь распада коллагена составляет 25 – 36 %.

После То изменяются органолептические показатели качества мяса. Оно становится более нежным, сочным, приобретает специфический вкус. Мясо белых мышц после То характеризуется невысокой сочностью, вследствие большой потери воды (30-40 %) и сильного уплотнения мышечных волокон, более низкой водоудерживающей способностью и меньшим содержанием жира, чем в красном мясе.

79

2.5 ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ, ПРОТЕКАЮЩИЕ В РЫБНОМ СЫРЬЕ ПРИ ЕГО ТЕХНОЛОГИЧЕСКОЙ

ОБРАБОТКЕ 1. Характеристика сырья и его химический состав

Основное пищевой значение имеют туловищные поперечнополосатые мышцы рыб, которые расположены вдоль позвоночника: 2 спинные и 2 брюшные, разделенные продольными соединительнотканными перегородками – септами. Мышцы рыб состоят из мышечных волокон, собранных в миотомы, которые имеют форму полых конусов, обращенных вершиной к наружной стороне мышцы. Мышца состоит из определенного числа миотомов, соответствующего числу позвоночников. Миотомы скреплены между собой соединительнотканными простлойками – миосептами. Мышечные волокна в миотомах расположены вдоль мышц, они собраны в пучки соединительной тканью – эндомизием.

Прослойки соединительной ткани, скрепляющей пучки мышечных волокон, а также миосепты образуют перемизий мышечной ткани рыб. Внутреннее строение мышечных волокон аналогично строению мышечных волокон теплокровных животных.

Соединительнотканные прослойки состоят из переплетающихся коллагеновых и эластиновых волокон, между которыми встречаются жировые и пигментные клетки.

Внутримышечная соединительная ткань в тушках рыб распределена более или менее равномерно, поэтому мясо рыб не делят по сортам и кулинарному назначению, как мясо животных.

Особенностью мышечных белков рыбы является повышенное содержание миозина, за счет меньшего содержания белков альбуминовой фракции.

Мясо рыб содержит 1,5 – 5, % коллагена. При этом коллаген рыб отличается низким содержанием пролина и оксипролина и поэтому более низкой температурой денатурации (около 40 С).

У многих морских рыб различают белую и бурую мускулатуру. Последняя составляет 10 % съедобного мяса. Оно отличается повышенным содержанием миоглобина (1-3 %), экстрактивных веществ, липидов и микроэлементов. Бурое мясо имеет более низкие вкусовые качества по сравнению с белым. Белая мышечная ткань содержит белки как саркоплазмы – миоген, миоальбумин, глобулин, так и белки мышечных волокон – миозин, актин, тропомиозин. Экстрактивных веществ в рыбе больше, чем в мясе. Особый специфический вкус объясняется не только наличием (и повышенным содержанием) азотистых экстрактивных веществ, но и своеобразием их состава. Так, в рыбе мало глутаминовой кислоты, много циклических и серосодержащих аминокислот (гистидин, фенилаланин, триптофан). Мясо некоторых рыб (скумбрии, тунца, сайры) содержит повышенное количество гистидина (особенно — темное мясо), а он превращается при хранении и тепловой обработке в гистамин. В малых количествах он полезен, но в больших (более 100 мг%) вреден (может вызвать тяжелые пищевые отравления). Поэтому не следует использовать этих рыб при изготовлении блюд для детей и подростков и не следует хранить рыбу после размораживания. Содержится небольшое количество креатина и креатинина. В то же время обнаружен метилгуанидин, которого в мясе

80