Лекции по теоретическим основам 2013

Связанные полярные группы (пептидные группы главных полипептидных цепей, гидроксильные, сульфагидрильные и др) присоединяют молекулы воды за счет молекулярной адсорбции. Величина молекулярной адсорбции воды постоянна для каждого вида белка.

Свободные полярные группы (аминогруппы диаминокислот, карбоксильные группы дикарбоновых кислот и другие функциональные группы) диссоциируют в растворе, определяя величину суммарного заряда белковой молекулы. Адсорбирование воды ионизированными свободными полярными группами белка называется ионной адсорбцией. Наличие свободных функциональных групп и их количество обуславливают степень ионной адсорбции и эта степень зависит от условий внешней среды и от степени диссоциации функциональных групп. Величина ионной адсорбции изменяется с изменением реакции среды. В изоэлектрической точке, когда степень диссоциации молекул белка минимальная и заряд белковой молекулы равен нулю, способность белка связывать воду наименьшая. Сдвиг рН среды в любую сторону от ИЗТ приводит к усилению диссоциации основных или кислотных групп белка, а значит к увеличению заряда белковых молекул, и, следовательно, к усилению гидратации белка. На определенных этапах технологического процесса эти свойства белков используют для увеличения их водосвязывающей способности.

От степени гидратации белков зависит такой важный показатель качества готовой продукции как сочность, и связанные с ней другие критерии органолептической оценки. Так, в общественном питании способность белков к дополнительной гидратации используют при мариновании мяса перед жаркой. При этом рН мяса снижается ниже ИЗТ основных белков мяса. И при жарке такое мясо меньше обезвоживается, что позволяет получить готовые изделия с более высокими органолептическими показателями. В мясной фарш при производстве рубленных п/ф также добавляют воду для получения более сочных готовых рубленных мясных изделий.

Врезультате гидратации белки растворяются и набухают.

Визучении растворимости глобулярных форм белков придается большое значение гидрофобным взаимодействиям, которые возникают между неполярными группами полипептидных цепочек, сопровождающееся ослаблением их взаимодействия с окружающей водой. Неполярные группы максимально сближаются друг с другом в результате появления мгновенных диполей. В этом участке полипептидная цепь изгибается во внутрь. При этом все полярные группы остатков аминокислот (АМК) оказываются ориентированными в наружную сторону боковой молекулы. Такая белковая глобула очень хорошо растворяется в воде.

Белки обладают различной растворимостью. Одни белки растворяются в дистиллированной воде, другие – в солевых растворах, третьи – в спирте, некоторые не растворяются.

Часто растворение белков в воде начинается с набухания. При этом белки поглащают воду и увеличиваются в 1,5 – 2 раза. При набухании вода проникает в белок. Так как подвижность маленьких молекул воды во много раз больше подвижности макромолекул белка, то молекула воды проникает в пространство между звеньями белкового полимера, раздвигают цепи макромолекул, что сопровож-

11

дается увеличением объема белка. Отделение цепей друг от друга ослабляет силы межмолекулярного взаимодействия. Вследствие этого связь между макромолекулами сильно ослабляется. Они отрываются от основной массы вещества и диффундируют в раствор. Набухание переходит в собственно растворение. Однако не всегда вода может разрушить эти связи или разрушает их частично. В этом случае набухание не кончается растворением (ограниченное набухание).

Способность белка набухать зависит от многих факторов: рН среды, температуры, введения солей и др. Минимальное набухание происходит в ИЗТ и усиливается при сдвиге рН в кислую или щелочную среду. Так, белки муки набухают лучше при рН 7. Эту зависимость к набухании от величины рН используют в процессе приготовления слоенного теста.

Сухие белки муки, крупы, бобовых, содержащихся в виде частиц высохшей цитоплазмы и алейроновых зерен, при контакте с водой набухают, образуя сплошной более или менее обводненный студень. Примером гидратации такого типа является приготовление теста, в прочесе которого белки муки при контакте с водой набухают, образуя клейковину. Реологические свойства теста зависят от соотношения муки и воды. Изменяя это соотношение, регулируют степень гидратации белков муки и связанные с этим процессом такие свойства теста кК вязкость, эластичность и др.

Растворение не всегда сопровождается набуханием, оно характерно для фибриллярных белков. Без набухания растворяются белки, имеющие глобулярное строение. При растворении белков образуются коллоидные растворы (золи). При увеличении концентрации белка в растворе или другом воздействии увеличивается вероятность столкновения белковых частиц между собой, что приводит к укрупнению частиц. Укрупнение частиц золя называется коагуляцией. Важнейшими факторами, противодействующими коагуляции и обуславливающими стабильность коллоидных растворов, является заряд белковой молекулы и наличие водной оболочки.

Дегидратация белков

Потеря белками связанной воды происходит под влиянием внешних факторов. Различают обратимую дегидратацию (при сублимационной сушки) и необратимую дегидратацию, которая наступает при денатурации белков.

Сублимационная сушка является эффективным способом консервирования продуктов путем их обезвоживания. В процессе сушки из продукта удаляется ка- пиллярно-связанная вода, осматически связанная вода и большая часть воды, адсорбционносвязанной белками. Высушенный продукт сохраняет свой естественный внешний вид, структуру и пищевую ценность.

Необратимая дегидратация белков может происходить при замораживании, хранении в замороженном состоянии и размораживании пищевых продуктов, при тепловой обработке продуктов.

Необратимая дегидратация белков может быть причиной уменьшения массы продукта, некоторого снижения его пищевой ценности, ухудшения органолептических показателей.

12

Денатурация белков

Изменение внешних условий может привести к изменениям нативной пространственной структуры белка. Необратимое нарушение нативной пространственной конфигурации белковой молекулы, сопровождающееся потерей характерных для него свойств, называется денатурацией.

Врезультате разрыва некоторых внутримолекулярных связей при денатурации нарушается упорядоченное расположение полипептидных цепей во вторичной, третичной и четвертичной структурах белка. Денатурация приводит к развертыванию молекулы белка, и он переходит в более разупорядоченное состояние (в нем уже нет ни спиралей, ни слоев, ни других видов регулярной укладки цепи).

Денатурация бывает химической, механической и тепловой.

Химическая денатурация белка (кислотная, спиртовая, щелочная, концентрационная) необратима. С концентрационной денатурацией белков встречаются при замораживании продуктов (повышение концентраций происходит вследствие льдообразования. В результате этого повышается осмотическое давление и увеличивается отток воды от белковой молекулы).

Врезультате механического воздействия (взбивание, растирание, встряхивание, давление и т.д) происходит разрыв внешнемолекулярных связей между белковыми молекулами. Все это приводит к изменению конфигурации белка. Например, в результате перемалывания мясо измельчается, претерпевает давление,

абелки – механическую денатурацию. При замесе теста белки зерновых культур сначала сильно гидратируют, между белками и водой возникают водородные связи. При перемешивании теста белок клейковины сильно вытягивается, что приводит к разрыву водородных гидрофобных связей и разрыву солевых мостиков. При замесе теста наблюдается механическая денатурация белков. Взбивание яичного белка, сливок превращает их в пену, состоящую из пузырьков воздуха, окруженных тонкими белковыми пленками. Образование этих пленок сопровождается развертыванием полипептидных цепей в результате разрыва связей при механическом воздействии.

Тепловая денатурация происходит в результате нагревания. Она сопровождается изменением важнейших свойств белка: потерей биологической активности (происходит инактивация ферментов), потерей видовой специфичности, потерей способности к гидратации (растворению, набуханию), улучшением атакуемости протолетическими ферментами.

Наиболее полно денатурация осуществляется в ИЭТ белка. Смещение рН в ту или иную сторону от ИЭТ белка способствует повышению его термостабильности и ослаблению денатурационных процессов. Например, белок мышечной

ткани рыбы глобулин, который имеет изоэлектрическую точку при рН 6, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 0С, в нейтральной (рН 7) – при 80 0С. Другой пример. При мариновании жестких частей туш мяса величина рН лежит

ниже изоэлектрической точки белков. При денатурации в сильно кислой среде одноименные полярные группы NH3+ отталкиваются друг от друга и нативные связи разрываются. В результате этого белковая молекула набухает и увеличивается в объеме. При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка,

13

денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка.

Температура денатурации белков повышается в присутствии других термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют, когда при тепловой обработке необходимо повышение температуры смеси, не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе (например, при изготовлении яичномасляных кремов).

Взаимодействие денатурированных молекул белка в растворах и гелях протекает по-разному.

1.В слабоконцентрированных белковых растворах при тепловой денатурации агрегация молекул белка происходит путем образования дисульфидных и водородных связей. В результате этого образуются крупные частицы. Дальнейшая агрегация частиц приводит к расслоению коллоидной системы, образованию хлопьев белка, выпадающих в осадок или всплывающих на поверхность жидкости, часто с образованием пены. Например, выпадение в осадок хлопьев денатурированного лактоальбумина при кипячении молока или образование хлопьев и пены из денатурирующих белков на поверхности мясных и рыбных бульонов. Концентрация белков в таких растворах не превышает 1 %.

2.В более концентрированных белковых растворах при денатурации белков образуется сплошной гель, удерживающий всю воду, содержащуюся в коллоидной системе. В результате агрегации денатурированных молекул белка образуется структурированная белковая система. Например, денатурация белков в концентрированных растворах с образованием сплошного геля происходит при тепловой обработке мяса, рыбы (белки саркоплазмы), куриных яиц и разных смесей на их основе.

3.Некоторые белки, представляющие собой более или менее обводненные гели, при денатурации уплотняются, в результате чего происходит их дегидратация с отделением жидкости в окружающую среду. Такой белковый гель, подвергшийся нагреванию, характеризуется меньшим объемом, массой, пластичностью, повышенной механической прочностью и большей упругостью по сравнению с исходным гелем нативных белков. Подобные изменения белков наблюдаются при тепловой обработке мяса, рыбы (белки миофибрилл), варке круп, бобовых, макаронных изделий, выпечке изделий из теста.

Гелями и студнями называются твердообразные нетекучие структурированные системы, образовавшиеся в результате действия молекулярных сил сцепления между коллоидными частицами или макромолекулами полимеров. Ячейки пространственных сеток гелей и студней обычно заполнены растворителем. Таким образом, гели представляют собой коллоидные системы или растворы высокомолекулярных соединений (ВМС), утратившие текучесть из-за возникновения в них определенных внутренних структур в виде пространственного сетчатого каркаса, ячейки которого заполнены дисперсионной средой. Поскольку заключенная в ячейках дисперсионная среда при этом теряет свою подвижность, ее называют иммобилизированной.

14

Взависимости от концентрации дисперсионной среды гели принято подразделять на лиогели, коагели и ксерогели (аэрогели).

Богатые жидкостью гели, содержащие мало сухого вещества (до 1...2%), называют диогелями. К типичным диогелям относятся кисель, студень, простокваша и др.

Студенистые осадки, получаемые в процессе коагуляции некоторых гидрофобных золей, а также хлопьевидные осадки, образующиеся при высаливании растворов ВМС, называются коагелями. Содержание сухого вещества в коагелях достигает 80 %.

Бедные жидкостью или совсем сухие гели называются ксерогелями. Примерами ксерогелей могут служить сухой листовой желатин, крахмал и др. К сложным ксерогелям относят многие пищевые продукты (муку, сухари, печенье). Высокопористые ксерогели называют также аэрогелями, поскольку в них дисперсионной средой служит воздух. К аэрогелям относят многие сорбенты (силикагель), твердые катализаторы химических реакций.

Взависимости от природы дисперсной фазы и по способности к набуханию принято различать гели хрупкие и эластичные. Эластичные гели называются студнями.

Механизм тепловой денатурации белков и факторы, влияющие на него

Важнейшими факторами тепловой денатурации белков являются гидротермическое воздействие. При этом наиболее важную роль играет вода.

Основная молекула глобулярного белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, сложенных складками и образующих клубки. Такая структура стабилизируется непрочными связями, среди которых большую роль играют водородные связи, образующие поперечные мостики между параллельными пептидными цепями или их складками.

При повышении температуры молекулы воды приобретают кинетическую энергию, которая в определенный момент становится больше энергии связи, удерживающей белковую молекулу в нативном состоянии. Агрегаты воды при высокой температуре имеют малые размеры и большую скорость диффузии по сравнению с молекулами белка. Молекулы воды проникают во внутрь белка и постоянно ударяются о его полипептидные цепи. При этом складки полипептидных цепей глобулярных белков начинают отходить друг от друга. Кроме этого, при нагревании начинается усиленное движение полипептидных цепей или складок белков, что приводит к разрыву непрочных связей между ними. В результате разрыва этих связей полипептидная цепь разворачивается и приобретает необычную, неприродную форму. В процессе развертывания полипептидной цепи разорванные водородные внутренние связи и другие связи заменяются внешними водородными связями с водой. Это обуславливает разрыхление структуры белковой глобулы. Развертывание и перегруппировка складок сопровождаются перераспределением полярных и неполярных групп (при этом неполярные радикалы концентрируются на поверхности глобул), что приводит

кпонижению гидрофильности белка. При денатурации белки становятся нерастворимыми и утрачивают способность к набуханию.

15

Денатурирующий эффект внешних воздействий тем сильнее, чем выше гидратация белков и ниже их концентрация в растворе.

Вмягких условиях денатурированный белок может обратно восстановить свое нативное состояние. В более жестких условиях возможен гидролиз ковалентных связей и деструкция карбоксильной и аминной групп аминокислот и белков.

Фибриллярные белки также подвергаются денатурации. Так, фибриллярный эластин в горячей воде только набухает, а с коллагеном происходят более глубокие изменения, результатом которых является образование студней.

Вколлагеновой молекуле под действием горячей вода происходит разрыв связей как внутри цепочки, так и между ними.

Выделяют 3 стадии денатурации коллагена:

1 – разрываются водородные связи внутри полипептидной цепочки колла-

гена,

2 – происходит разрыв боковых связей, которые удерживают молекулу коллагена в компактном состоянии,

3 – происходит разрыв водородных связей между карбоксильными группами пептидных цепей и молекулами воды.

Врезультате разрыва межцепочных и внутрицепочных связей из тройной молекулы коллагена образуется двойная спираль, а потом одинарная. При этом одинарная приобретает форму клубка и сокращение коллагеновых волокон при тепловой обработки связано с переходом третьей спирали в клубок.

При денатурации коллагена разрываются и поперечные межмолекулярные ковалентные связи.

При длительной тепловой обработки коллаген распадается с образованием водорастворимого полимера глютина, который способен растворятся в горячей воде. Денатурация коллагена необратима.

Последенатурационные изменения белков

После денатурации на поверхности белковой молекулы появляются ранее скрытые функциональные группы, которые изменяют физико-химические и биологические свойства белков. В результате денатурации свойства белков необратимо изменяются.

Так, денатурация приводит к следующим изменениям:

1.уменьшается растворимость белков и их влагоудерживающая способность. Например, из прогретой муки нельзя приготовить тесто, а из вареного мяса

-котлеты, так как денатурированные белки не обладают способностью к гидратации, не способны набухать в воде и образовать вязкие упруго-пластичные массы, пригодные для формования полуфабрикатов. Исключением является фибрилляр-

ный коллаген мяса и рыбы, который после тепловой денатурации и деструкции до глютина способен растворяться в горячей воде.

2.теряется биологическая активность белков. Так, в растительном и животном сырье, используемом на предприятиях общественного питания, активность большинства белковых веществ сохраняется. Так, в результате деятельности ферментов плоды при хранении дозревают или перезревают, картофель и корнеплоды прорастают. В сыром мясе тканевые ферменты также находятся в активном со-

16

стоянии, участвуя в автолизе мяса (послеубойном созревании). Это их свойство используют для практических целей. Полная инактивация кислой фосфатазы происходит при достижении температуры в геометрическом центре мясного изделия 80 С, что соответствует температуре пастеризации, при которой отмирают вегетативные формы бактерий. При необходимости проверить достаточность тепловой кулинарной обработки мясного изделия определяют наличие или отсутствие в нем активной кислой фосфатазы.

3.повышается атакуемость белков протолетическими ферментами желу- дочно-кишечного тракта.

В нативном белке пептидные группы экранированы внешней гидратной оболочкой или находятся внутри белковой глобулы. Благодаря чему белок защищен от внешних воздействий. При денатурации белок теряет гидратную оболочку, что облегчает доступ пищеварительным ферментам желудочно-кишечного тракта к функциональным группам. Белок переваривается быстрее.

4.исчезает ингибиторная функция белка. Так, некоторые белки яйца отрицательно влияют на процесс пищеварения: авидин в кишечнике связывает биотин (витамин Н), который участвует в регуляции нервной системы и нервнорефлекторной деятельности; овомукоид угнетает действие трипсина (фермента поджелудочной железы). Именно поэтому белки сырого яйца не только плохо перевариваются, но и частично всасываются в непереваренном виде, что может вызвать аллергию, уменьшить усвояемость других компонентов пищи и ухудшить всасывание соединений кальция. При денатурации эти белки утрачивают свои антиферментные свойства.

5.повышается реакционная способность белков, т. е. при тепловой обработки возрастает химическая активность (появляются свободные негидратируемые функциональные группы). Это объясняется тем, что при денатурации белок теряет гидратную оболочку, в результате чего многие функциональные группы и пептидные связи белковой молекулы оказываются на поверхности и белок становится более реакционноспособным.

6.повышается агрегирование, т.е. укрупнение белковых комплексов, выпадающих в дальнейшем в осадок. Денатурированные белки взаимодействуют друг

сдругом, образуя крупные агрегаты. Между ними возникают водородные связи, и если образуются макроскопические молекулы, то они или всплывают в виде пены, или оседают. Если образуются субмикроскопичные частицы, то они образуют мутность (остаются в растворе).

7.повышается видовая специфичность;

8. изменяется скорость диффузии. При денатурации белок теряет свою растворимость. Потеря растворимости играет большое значение: денатурированные белки снижают скорость перехода других водорастворимых веществ в окружающую среду.

9. изменяются оптические свойства. Так, при взбивании яичный белок теряет свою прозрачность.

10. увеличивается объем белковой молекулы.

17

Деструкция белков

При тепловой обработке продуктов изменения белков не ограничиваются их денатурацией. Для доведения продукта до полной готовности необходимо нагревать его при температурах, близких к 100 С, более или менее продолжительное время. В этих условиях белки подвергаются дальнейшим изменениям, связанным с разрушением их макромолекул. Это приводит к деструкции белковой молекулы. Деструкция - изменение состава белковых молекул при длительном воздействии. Деструкция характеризуется разрывом пептидных связей и деполимеризацией полипептидных цепей и образованием растворимых и летучих соединений, обуславливающих вкус и запах продуктов.

Различают механическую, ферментативную и тепловую деструкцию. Примером механической деструкции белка является взбивание яичного

белка с целью получения устойчивой пены. Однако в результате длительного механического воздействия белок яйца начинает течь.

Ферментативная деструкция наступает в результате применения различных ферментативных препаратов.

Тепловая деструкция белков сопровождается образованием таких летучих продуктов как аммиак, сероводород, углекислый газ и других веществ.

Исключение составляет белок мясного и рыбного сырья коллаген, деструкция которого приводит к образованию глютина - белка, растворимого в горячей воде. Аминокислотный состав глютина аналогичен составу коллагена. На своей поверхности глютины, как белковые вещества, имеют функциональные группы и участки. Функциональные группы гидрофильные. (Размягчение мясных и рыбных продуктов при тепловой кулинарной обработке связано с деструкцией коллагена соединительной ткани и переходом его в глютин).

На переход коллагена в глютин влияют следующие технологические факто-

ры:

а) температура среды. При жарке мяса, птицы, рыбы, когда температура в толще продукта не превышает 80 - 85 0С, переход коллагена в глютин протекает медленно. В связи с этим кулинарная обработка методом жарки возможна только для таких частей туш, в которых коллагена содержится сравнительно мало и морфологическое строение соединительной ткани простое (коллагеновые волокна тонкие, располагаются параллельно направлению мышечных волокон). Коллаген рыб подвергается деструкции значительно легче, чем мяса (говядины), поскольку соединительная ткань рыб имеет сравнительно простое морфологическое строение, в составе коллагена меньше оксипролина, он подвергается денатурации и деструкции при более низких температурах.

б) реакция среды. Подкисление среды пищевыми кислотами или продуктами, содержащими эти кислоты, ускоряет переход коллагена в глютин.

Деструкция коллагена до глютина ускоряется и в щелочной среде. Это используют в мясной промышленности для выработки желатина, который представляет собой высушенный глютин.

в) измельчение. Оно способствует снижению гидротермической устойчивости коллагена. Это объясняется тем, что при измельчении мяса или рыхлении порционных кусков мяса волокна коллагена разрезаются на более мелкие фраг-

18

менты, поверхность контакта белка с окружающей средой многократно возрастает.

Поведение белка-глютина в растворе зависит от температуры. При высокой температуре водные растворы глютина обладают свойствами нормальной (ньютоновской) жидкости, молекулы глютина независимо от их молекулярной массы находятся в изолированном друг от друга состоянии. По мере охлаждения раствора, при температуре ниже 40 °С, его молякулярно-дисперсное состояние нарушается, появляются свойства упруго-вязкой жидкости, свойственные псевдорастворам. Дальнейшее охлаждение водяного раствора глютина сопровождается постепенным появлением упругих свойств с образованием студня. В растворе идет процесс структурообразования, в ходе которого молекулы глютина образуют трехмерный каркас, соединяясь друг с другом и обеспечивая определенную прочность системы. Стойкость каркаса сетки обеспечивается водородными связями, которые возникают между гидрофильными участками глютина и воды.

Чем более полярными являются молекулы глютина, тем сильнее они притягиваются друг к другу и тем сильнее взаимодействие.

При нагревании студни обратно переходят в жидкое состояние. Под действием тепла молекулы воды приобретают кинетическую энергию. Эта энергия выше энергии водородных связей их взаимных притяжений и поэтому под действием воды молекулы глютина отходят друг от друга и вода выходит наружу.

1.3 ИЗМЕНЕНИЕ УГЛЕВОДОВ В ПРОЦЕССЕ КУЛИНАРНОЙ ОБРАБОТКИ ПИЩЕВЫХ ПРОДУКТОВ

Углеводы – это органические вещества, в состав которых входят углерод, водород, кислород. Они являются наиболее распространенными органическими соединениями, чаще встречаются в продуктах растительного происхождения. Различают три основных класса углеводов: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

Наиболее глубокие физико-химические изменения, происходящие с этими веществами, вызываются действием кислот, ферментов и процессами термической обработки продуктов. Они играют роль в формировании вкуса, цвета и аромата готовой продукции.

Гидролиз дисахаридов

В процессе технологической обработки растительного сырья гидролизу подвергаются дисахариды. По характеру гидролиз может быть кислотным и ферментативным.

При нагревании под действием кислот дисахариды распадаются на составляющие моносахариды. Так, сахароза в водных растворах под действием кислот присоединяет молекулу воды и расщепляется на глюкозу и фруктозу. Преобразование правовращающей сахарозы в левовращающую смесь моносахаров (глюкозы и фруктозы) называется инверсией - процесс распада сахарозы. Смесь глюкозы и фруктозы называется инвертным сахаром. Он слаще сахарозы, не засахаривается. Инвертный сахар образуется при варке компотов, киселей, запекании яблок с сахаром, варке варений, подварок, сиропов.

19

Степень инверсии сахарозы зависит от продолжительности тепловой обработки и вида продукта (концентрация кислот). Содержащиеся в продуктах кислоты, обладают различной инверсионной способностью. Она зависит от константы диссоциации данной кислоты. Наибольшей инверсионной способностью обладает щавелевая кислота, в 10 раз меньше лимонная, в 15 раз меньше яблочная, в 35 раз

– янтарная, в 50 раз - уксусная. С увеличением времени нагревания и концентрации кислоты количество инвертного сахара в сиропе возрастает.

При ферментативном гидролизе сахарозы она распадается на глюкозу и фруктозу. При производстве сахарных сиропов высокой концентрации (для помад) или плодово-ягодных сиропов, которые необходимо предохранить от засахаривания, иногда используют фермент инверазу. В этом случае образуется не только глюкоза и фруктоза, но и продукты их преобразования, в частности обнаруживается соединения фруктозы с сахарозой (кестоза), наличие которого предохраняет сироп от засахаривания.

Брожение

Сахара в процессе жизнедеятельности микроорганизмов, например, дрожжей (спиртовое брожение) и молочнокислых бактерий (молочнокислое брожение) перерабатываются в спирт, углекислый газ и молочную кислоту. Эти процессы имеют место в основном при квашении, солении, мочении овощей и плодов.

Карамелизация

Под карамелизацией подразумевается процесс глубокого химического разложения некоторых моно- и олигосахаридов(глюкозы, фруктозы, сахарозы и др.), а также некоторых полисахаридов, в частности крахмала. При нагревании их до высоких температур, в результате которого образуются различные химические соединения, в том числе, имеющие желто-коричневую окраску различной интенсивности.

Карамелизация сахаров имеет место при нагревании их в сухом состоянии и в растворах. Нагревание сахаров при температурах свыше 100°С в слабокислой и нейтральной средах приводит к образованию сложной смеси продуктов, свойства и состав которой меняются в зависимости от степени воздействия среды, вида и концентрации сахара, условий нагревания и т.д.

В зависимости от перечисленных факторов продукты изменения сахаров могут содержать: ангидриды сахаров, оксиметилфурфурол, окрашенные соединения (гуминовые вещества), кислые продукты (левулиновая, муравьиная, молочная кислоты) и другие соединения (диоксиацетон, глицериновый альдегид и др.

Наиболее изучен механизм превращения глюкозы. Нагревание глюкозы в слабокислой и нейтральной средах вызывает дегидратацию сахара с выделением одной или двух молекул воды. Ангидриды сахаров могут соединяться друг с другом или с неизменным сахаром и образовывать так называемые продукты реверсии (конденсации). Под продуктами реверсии, образующимися при разложении сахаров, понимают соединения с большим числом глюкозных единиц в молекуле, чем у исходного сахара.

20