Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Скачиваний:
356
Добавлен:
25.03.2015
Размер:
443.9 Кб
Скачать

Заключение

Таким образом, белки должны обязательно поступать с пищей, причём важно не только количественное содержание их, но и их качественный состав (биологически полноценные). Обмен белков (как и любой вид обмена веществ) начинается с переваривания, в ходе которого полимерные белки распадаются до мономеров - аминокислот, которые всасываются и вместе с аминокислотами, образующимися при распаде (в процессе обновления) тканевых белков, составляют внутриклеточный фонд аминокислот. Большая часть этого фонда используется на синтетические нужды организма, остальные подвергаются окислительному распаду, суть которого составляют процессы дезаминирования, трансаминирования с образованием аммиака, -кетокислот. -кетокислоты либо подвергаются дальнейшей деградации до СО2 и Н2О, либо используется в синтетических процессах. Большая роль в обмене белков (аминокислот) принадлежит ферментам аминотрансферазам. Токсичные продукты, образующиеся из аминокислот в кишечнике, обезвреживаются в печени путём образования парных соединений, выводимых затем из организма с мочой.

Таким образом мы закончили рассмотрение вопросов обмена аминокислот, образовавшихся в организме в результате распада (переваривания) белков пищи и распада (обновления) белков тканей. Эти аминокислоты используются в первую очередь на синтетические нужды организма; синтез новых белков (что будет рассмотрено на ближайших лекциях); синтез биогенных аминов; выполняющих регуляторные, медиаторные функции; синтез азотсодержащих небелковых компонентов, например - креатина, галактоз и глюкозаминов; заменяемых аминокислот. Избыток аминокислот подвергается химической деградации с образованием промежуточных продуктов, которые могут образовывать глюкозу (ПВК, ацетоацетат - через глюконеогенез) или липиды (-через ацетил и КоА). В ходе реакций дезаминирования аминокислот, биогенных аминов и др. Соединений образуется токсичный для организма аммиак, часть его используется в реакциях восстановительного аминирования альфа-кетокислот или реакциях трансреанимарования, часть - на образование глютамина и аспарагина, некоторое количество аммиака выводится с мочой в виде аммонийных солей. Значительная часть азота аминокислот выводится в форме креатинина. Однако, наибольшее количество аммиака расходуется на синтез мочевины, которая и выводится с мочой в качестве конечного продукта белкового обмена.

Литература

а) использованная при подготовке лекции:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. -М. Медицина 1990

сс. 318-368

2. Ленинджер А. Основы биохимии. М., Мир, 1985, т.2, сс. 571-597

3. Марри Р., Треннер Д. и др. Биохимия человека. М., Мир, сс. 167-168,306-319,

б) рекомендуемая курсантам и слушателям для подготовки к занятию:

1. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. -М. Медицина 1990

сс. 345-354, 357-359, 364-368

Соседние файлы в папке Фармация, 2 курс, лекции биохимии