ВОЕННО-МЕДИЦИНСКАЯ АКАДЕМИЯ
Экз №__
Кафедра клинической биохимии и лабораторной диагностики
«УТВЕРЖДАЮ»
ИО начальника кафедры
клинической биохимии и
лабораторной диагностики
полковник медицинской службы
В.ПАСТУШЕНКОВ
«___» _____________ 2008 г.
доцент кафедры клинической биохимии и лабораторной диагностики
доктор медицинских наук В.АНТОНОВ
_____________________________________________________________________
Должность, ученая степень, ученое звание, воинское звание, инициал имени, фамилия автора (авторов)
ЛЕКЦИЯ № 2
По дисциплине: «Биохимия»
___________________________________________________________
(Наименование учебной дисциплины)
на тему: «Биохимия белков. Свойства, структура, методы фракционирования белков»
________________________________________________
(наименование темы занятий по тематическому плану изучения дисциплины)
с курсантами и студентами 2 курса факультетов подготовки врачей
(военно-медицинских специалистов иностранных армий)
Обсуждена и одобрена на заседании кафедры
«____» ____________ 200___ г.
Протокол №______
Уточнено (дополнено):
«____» ____________ 200___ г.
_____________________________________
Лекция на тему: «Биохимия белков. Свойства, структура, методы фракционирования белков»
Учебные групп: курсанты и слушатели II курса ФПВ
Цель лекции: Рассмотреть вопросы структуры, функции, физико-химических свойств, методов исследования белков.
Время лекции: 2 часа
План лекции.
Введение.
История открытия аминокислот
Структура и свойства аминокислот
Классификация АК
Уровни организации белковой молекулы.
Функции белков
Физико-химические свойства
Классификация белков
Заключение
Введение
Белки – неразветвляющиеся полимеры, минимальная структурная единица которых – аминокислота (АК). Аминокислоты соединены между собой пептидной связью. В природе встречается гораздо больше АК, чем входит в состав животных и растительный белков. Так, множество «небелковых» АК содержится в пептидных антибиотиках или являются промежуточными продуктами обмена белков. В состав белков входит 20 АК в альфа-форме, расположенных в различной, но строго определенной для каждого белка последовательности.
История открытия аминокислот
Первая аминокислота — аспарагин — была открыта в 1806, последняя из аминокислот, обнаруженных в белках, — треонин — была идентифицирована в 1938. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин впервые обнаружили в аспарагусе (спарже), глутаминовую кислоту — в клейковине (от англ. gluten — глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys — сладкий).
Структура и свойства аминокислот
Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (— СООН) и аминогруппа (— NH2) связаны с одним и тем же -атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита — , , и т. д.). Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд. И лишь у пролина боковая группа присоединена не только к -углеродному атому, но и к аминогруппе, в результате чего образуется циклическая структура.
