VI. Ароматические -аминокислоты
Фенилаланин
(Фен) -Амино--фенилпропионовая
кислота
Боковой радикал гидрофобный, неионогенный.
Тирозин
(ТИР) -Амино--парагидроксифенилпропионовая
кислота
Б
оковой
радикал гидрофильный, ионогенный, несёт
отрицательный заряд
VII. Гетероциклические -аминокислоты
Гистидин
(ГИС)
α-Амино--имидазолилпропионовая
кислота
Боковой
радикал гидрофильный, ионогенный несёт
положительный заряд
Триптофан
(ТРИ)
Боковой радикал гидрофобный, неионогенный.
Иминокислоты
Пролин
(ПРО)
Боковой радикал гидрофобный, неионогенный.
Оксипролин
(ОПР )
Боковой радикал гидрофильный, ионогенный.
Стереоизомерия аминокислот
Все природные α-аминокислоты, кроме глицина (NH2 CH2 COOH), имеют асимметрический атом углерода (α-углеродный атом), а некоторые из них даже два хиральных центра, например, треонин. Таким образом, все аминокислоты могут существовать в виде пары несовместимых зеркальных антиподов (энантиомеров).
Природные аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. D-формы аминокислот встречаются сравнительно редко, они синтезируются только микроорганизмами. Животными организмами D-аминокислоты не усваиваются.
Физические свойства аминокислот.
α-Аминокислоты представляют собой нелетучие кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при близких и довольно высоких температурах, хорошо растворимы в воде.
Кислотно-основные свойства -аминокислот.
По протолитической теории кислот и оснований, -аминокислоты относятся к амфолитам, т.к. содержат в составе молекулы кислотный и основной центры. В водном растворе молекула -аминокислоты существует в виде биполярного иона.
В зависимости от рН среды может преобладать тот или иной заряд.
В сильнокислых средах (рН 1-2) формируется катионная форма -аминокислоты. В сильнощелочной среде (рН 13-14) преобладает анионная форма -аминокислоты.
Существуют значения рН спецефические для каждой аминокислоты, в которой количество анионных форм в растворе равно количеству катионных форм. При этом необходимо учитывать наличие ионогенных группировок боковой цепи.
Значение рН при котором общий заряд молекулы -аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой -аминокислоты (pIАК).
Если рН раствора соответствует изоэлектрической точке -аминокислоты, то при электрофорезе не происходит движения молекулы в растворе. Если рН раствора < pI, то катионная форма -аминокислоты движется к катоду. Если рН раствора > pI, то анионная форма -аминокислоты движется к аноду. На этом основано разделение АК методом электрофореза.
Для большинства белков животного происхождения изоэлектрические точки лежат в пределах от 5,5 до 7,0 (исключение: пепсин – pI = 1, сальмин – pI = 12), т.е. белки обладают более выраженными кислотными свойствами.
При физиологических значения рН 7,34-7,36 in vivo ни одна -аминокислота и ни один белок не находится в изоэлектрическом состоянии, а преобладает анионная форма, отрицательный заряд которой уравновешивается катионами натрия и калия (Na+ и К+).