Особенности ферментативного катализа
В основе каталитического действия - способность высокоизбирательно образовывать белково-лигандные комплексы с субстратами (веществами, на которые направлено их действие) и вызывать химические превращения субстратов.
Катализ (греч.κατάλσσις – «разрушение») – изменение скорости химической реакции в присутствии катализаторов
Теории катализа:
1)Гетерогенный катализ: реагирующие вещества и катализатор находятся в разных агрегатных состояниях, и химическая реакция ускоряется за счѐт повышения концентрации реагирующих соединений на поверхности раздела фаз
2)Гомогенный катализ: действие катализатора связано с тем, что он всту-пает во взаимодействие с реагирующими веществами с образованием промежуточных соединений, это приводит к снижению энергии акти-вации.
Теория ферментативного катализа включает в себя элементы гомогенного и гетерогенного катализов
1)Фермент адсорбирует в активном центре субстрат и образует с ним нестойкое промежуточное соединение (фермент-субстратный комплекс)
2)В активном центре происходят химические превращения субстрата, и фермент-субстратный комплекс преобразуется в фермент-продуктный комплекс;
3)фермент-продуктный комплекс диссоциирует на свободный фермент и продукт реакции
-
Ферментативная реакция
В организме каждая химическая реакция протекает на определенном энергетическом уровне, при определённой энергии активации.
-
снижение
энергию активации путем увеличения
числа активированных молекул, которые
становятся реакционными на более низком
энергетическом уровне.
-субстрат (S) -вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е).
Стадии
I происходит сближение и ориентация, а также устанавливается индуцированное комплементарное соответствие между ферментом и субстратом, в результате образуется фермент-субстратный комплекс (ЕS).
II возникает напряжение и деформация субстрата, в результате чего происходит сдвиг электронной плотности, изменение степени поляризации, связи в молекуле субстрата деформируются и легко распадаются.
В процессе образования фермент-субстратного комплекса достигается переходное состояние, характеризующееся низкой энергией активации, в результате чего образуется новый продукт, а после его диссоциации фермент возвращается в исходное состояние.
Строение ферментов
П
о
составу ферменты делятся на простые и
сложные
Простые -состоят из аминокислот (ферменты желудочно-кишечного тракта – α-амилаза, пепсин, трипсин, липаза и др. 3 класс – гидролаз)
Сложные -состоят из белковой части – апофермента и небелковой – кофактора (ионы металлов, так и органические соединения, многие из которых являются производными витаминов). Каталитически активный комплекс «фермент – кофактор» называется холоферментом.
Кофактор- небелковая часть ферментов:
-Простетическая группа-коферменты, которые прочно (часто ковалентно) связаны с апоферментом. Например, флавиновые дегидрогеназы состоят из белка и простетических групп ФАД, ФМН, производных витамина В2. Апофермент определяет направленность или специфичность действия фермента, прочно связана с белковой частью (ионы металлов, гем), еѐ невозможно отделить от апофермента, не разрушив при этом фермент;
-Кофермент- органические вещества, которые непрочно связаны с белковой частью (пр:НАД-зависимые дегидрогеназы состоят из белка и коферментов НАД, НАДФ, производных витамина РР, соединение белковой и небелковой частей происходит только на время биокатализа, и затем образованный ко мплекс легко разрушается