- •Ферменты
- •История
- •Свойства
- •Классификация
- •Особенности ферментативного катализа
- •Ферментативная реакция
- •Строение ферментов
- •Активный центр
- •Номенклатура
- •Классификация
- •З ависимость скорости ферментативной реакции
- •Специфичность ферментов, ее виды
- •Эффекторы
- •1 )Конкурентное ингибирование
- •2)Неконкурентное ингибирование
- •3)Бесконкурентное ингибирование
- •Аллостерический центр
- •Регуляция ферментативной активности.
- •Энзимология
Ферменты
Ферменты (латин. fermentum – «бродило», «закваска»)- энзимы (Е) (греч. en – в, внутри, zyme – дрожжи, т.е. «в дрожжах») – специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и обеспечивающие биокатализ (изменение скорости химических реакций)
История
Ещѐ в начале XIX века было известно- мясо переваривается желудочным соком, а слюна превращает крахмал в сахар. Однако механизм этих явлений был неизвестен. История биохимии –в значительной степени история ферментов.
XVIIIв- Р. Реомюр (француз) - механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц.
1814 г. - К.С. Киргофф - проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщепляет свекловичный сахар на моносахариды – глюкозу и фруктозу.
1836-Т. Шванн (немец) открыл в желудочном соке фермент пепсин (греч. pepto – «варю»)
1897-Э. Бухнеру - ферменты, полученные в виде экстракта из живых клеток, катализируют спиртовое брожение (основные метаболические процессы, связанные с производством энергии, могут функционировать вне клетки)
Дж. Самнер- первый фермент в чистом кристаллическом виде- уреаза (разрушающий мочевину)
1936- Д. Нортроп получил кристаллы пепсина, трипсина и химотрипсина
Свойства
Как белков
Высокая молекулярная масса
Образуют коллоидные растворы
Имеют сложную структурную организацию (первичную, вторичную, третичную и, нек, четвертичную)
Состоят из остатков аминокислот, соединѐнных пептидными связями
Не способны к диализу через полупроницаемые мембраны
Чувствительны к действию температуры
Термолабильны
Обладают высокой вязкостью, оптическими свойствами
Могут обратимо и необратимо осаждаться
Как катализаторов
Катализируют только термодинамически возможные реакции
Не потребляются в ходе реакции и не входят в состав конечных продуктов
В случае обратимости реакции ускоряют и прямую и обратную реакции
Ведут реакцию «в обход энергетического барьера»
Чувствительны к изменению параметров проведения реакции (температуре, рН, С катализатора и реагир. в-в)
Чувствительны к действию эффекторов – активаторов и ингибиторов
Собственные свойства
Высокая биологическая активность
Ферментная специфичность -действия
-субстратная
Наличие механизмов регуляции активности
-обладают высокой каталитической активностью по сравнению с минеральными катализаторами
Пример: реакцию разложения пероксида водорода платиновая чернь ускоряет в 2×104 раза, снижая энергию активации с 18 до 12 ккал/моль, а в присутствии каталазы - возрастает в 2×1011 раза с энергией активации 2 ккал/моль. Высокая биологическая активность определяется белковой природой и строением активного центра
Классификация
1. по химическому строению:
алифатические (липоевая кислота);
ароматические (коэнзим Q – убихинон);
гетероциклические (тиаминпирофосфат, биотин-кофермент, пи-ридоксальфосфат);
нуклеотидные (ФМН и ФАД, НАД и НАДФ, КоА, АТФ, ЦТФ, УТФ, УДФГК, ФАФС).
2. по функциям:
переносчики электронов и протонов (липоевая кислота, ФМН, ФАД, НАД, НАДФ, коэнзим Q);
переносчики групп (ТПФ, ПФ, ТГФК, КоА, биотин-кофермент);
коферменты синтеза и изомеризации (АТФ, биотин-кофермент, коферментные формы В12, КоА).
3. по механизму действия:
с высоким потенциалом переноса энергии (переносчики энергии – АТФ);
коферменты, участвующие в окислительно-восстановительных реакциях (липоевая кислота, коэнзим Q, ФМН, ФАД, НАД, НАДФ);
коферменты, формирующие активный центр фермента (все ви-таминсодержащие коферменты).
4. по скорости синтеза
Конститутивные (синтезиртся клетками с постоянной скоростью и постоянно присутствующие в клетках
Индуцируемые (адаптивные) (скорость биосинтеза и количество которых изменяется в зависимости от функционального состояния организма, характера питания, условий внешней среды)
Онтогенез: отмечается разнообразие возрастных изменений индукции ферментов. Разные периоды индукции определяют необходимость синтеза определенных ферментов. Фактор, меняющий метаболизм детского организма- изменение условий питания (характер пищи). Например, на рационе, содержащем много белка в пище, наблюдается увеличение активности ферментов, синтезирующих мочевину и превращение аминокислот.