30 Иммуноглобулин е (IgE)

отвественен за аллергию немедленного типа, принимает участие в противогельминтном иммунитете.

Время полужизни 3-5 дней в сыворотке и 14 дней на мембранах тучных клеток и базофилов. В норме иммуноглобулин Е (IgE) составляет менее 0,001% от всех иммуноглобулинов сыворотки крови.

Иммуноглобулин Е (IgЕ) продуцируется плазматическими клетками селезёнки, миндалин, аденоидов, слизистых оболочек дыхательных путей, желудка и кишечника. Не связывает комплемент. Не проходит через плаценту. Он обладает способностью к быстрой фиксации на клетках кожи, слизистых оболочек, тучных клетках и базофилах, поэтому в свободном виде находится в плазме в ничтожных количествах.

При повторном контакте с аллергеном взаимодействие иммуноглобулина Е (IgE) и антигена происходит на поверхности базофилов и тучных клеток, что приводит к дегрануляции, высвобождению вазоактивных факторов (гистамина, серотонина, гепарина и др.) и развитию клинических проявлений анафилаксии. Принимает также участие в противогельминтном иммунитете, что обусловлено существованием перекрёстного связывания между иммуноглобулином Е (IgE) и антигеном гельминтов при гельминтозах.

31 IgD. Биологическая роль этого Ig не установлена; IgD обнаруживают на поверхности развивающихся В-лимфоцитов; в сыворотке здоровых лиц он присутствует в крайне низкой концентрации.

32 У человека, как и у большинства позвоночных, легкие цепи существуют в двух различных изотипических формах, обозначенных как каппа-цепь и лямбда-цепь . Обе легкие цепи в одной молекуле иммуноглобулина относятся к одному изотипу . От типа тяжелых цепей зависит принадлежность молекулы Ig к тому или иному классу иммуноглобулинов.

В каждой молекуле иммуноглобулина существует по крайней мере два идентичных антигенсвязывающих центра ( рис. 24 ). Эта бивалентность позволяет антителам перекрестно связывать антигены с двумя или более антигенными детерминантами . Подвижность плеч молекулы антител позволяет ей связываться одновременно с антигенными детерминантами, находящимися на разных расстояниях.

Папаин расщепляет молекулу иммуноглобулина на два одинаковых Fab - фрагмента ( Fragment antigen binding ), каждый из которых имеет один антигенсвязывающий центр и Fc -фрагмент ( Fragment crystallizable ), неспособный связывать антиген ( рис. 3.2a ).

Пепсин расщепляет молекулу в другом месте, отсекая pFc' -фрагмент от большого 5S -фрагмента, названного F(ab')2 , поскольку он, как и исходное антитело, бивалентен в отношении связывания антигена ( рис. 3.2b ). pFc' - фрагмент представляет собой C-концевую часть Fc -области, участок тяжелой цепи в составе Fab-фрагмента обозначают Fd .

Димер пары: легкая цепь - тяжелая цепь (L-H) является основной структурной субъединицей всех классов иммуноглобулинов. Структура иммуноглобулинов разных классов и подклассов различается по числу и расположению дисульфидных связей между тяжелыми цепями, а также по числу (L-H)-субъединиц в молекуле.

Исследования показали, что одна часть антитела ( Fab-фрагмент ) предназначена для связывания с антигеном, а другая часть ( Fc-фрагмент ) взаимодействует с клетками иммунной системы: нейтрофилами , макрофагами и другими мононуклеарными фагоцитами , несущими на своей поверхности рецепторы для Fc-фрагмента. Следовательно, если антитела связались с патогенными микроорганизмами, они могут своим Fc-фрагментом взаимодействовать и с фагоцитами. Благодаря этому клетки возбудителя будут разрушены этими фагоцитами. Фактически антитела действуют в данном случае как молекулы-посредники.

Каждая цепь включает в себя вариабельную (V) область ( VL для L-цепей и VH для H-цепей) и константную (C) область ( CL для L-цепей и CH для H-цепей). От вариабельной области зависит специфичность иммуноглобулинов как антител .

34 Антиген — антитело реакция — специфическое взаимодействие антител с соответствующими антигенами, в результате которого образуются комплексы антиген — антитело (иммунные комплексы). Часто конечным результатом этой реакции является связывание токсинов, обездвиживание вирулентных бактерий, нейтрализация вирусов. Реакция антиген — антитело протекает в две фазы, которые различаются между собой по механизму и скорости. Первая фаза — специфическое соединение активного центра антитела с соответствующими группами антигена или гаптена (см. Антигены); вторая — неспецифическая фаза, следующая за первой, — визуально наблюдаемая реакция. При взаимодействии антител с простыми гаптенами вторая фаза, как правило, отсутствует. При некоторых условиях, например в отсутствие солей, первая фаза может осуществиться, а вторая — нет. Первая фаза протекает всегда быстро, а вторая иногда очень медленно.

Аффинность (lat. affinitas: родственность) — термодинамическая характеристика, количественно описывающая силу взаимодействия антигена и антитела в растворе.[1] Аффинность можно определить по закону действующих масс как отношение концентрации комплекса антиген — антитело к произведению концентраций компонентов.

Авидность антител — характеристика общей стабильности комплекса антигена и антитела. Авидность определяется аффинностью антитела к антигену, количеством антигенсвязывающих центров в молекуле антитела и особенностями пространственной структуры антигена, создающими стерические препятствия для создания комплекса.[1] Авидность антитела следует отличать от аффинности, так как аффинность является термодинамическим параметром, количественно описывающим силу единственного взаимодействия антигена и антитела, в то время как авидность описывает силу кооперативных взаимодействий аффинных взаимодействий.