1 Билет
1.Ферменты-обычно белковые молекулы РНК,ускоряющие хим. Реакции в живых системах.
Строение:
Активный центр,каталитическийцентр,связывающий центр.
Активный центр-уникальная комбинация остатков а/к в молекуле фермента,обесп. Непосредственное взаим-е с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.
2.Ход цикла Кребса:
Ацетил-КоА+3НАД+ФАД+ГДФ+ФН+2h2o+КоА-SH=2 КоА-SH+3НАДН+3Н+ФАДН2+ГТФ
Роль:цитрат-синтезж.к,альфа-кетоглутарат и ЩУК-ситез а/к,ЩУК-синтез угл.,сукцинил-КоА-синтез гема гемоглобина.
Билет 2
1.Ферменты-протеины-состоят из а/к.
Ферменты-протеиды-двухкомпонентны,сост. Из белка апофермента и небелк. Ч-ти-простетич. Гр.
Простетич. Гр-Небелк. Ч-ть ферм., прочно связ. С апоферм. Ков. Связью.
Комплекс (апофермент+кофермент)=холофермент.
Коферменты:
• Витамины и их производные.
• Нуклеотиды
• Гем и его произв.
2.окислительноедекарбоксилирование пировиноградной кислоты:
1 стадия:пируват теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы (E1).
2 стадия:На II стадии оксиэтильная группа комплекса E1–ТПФ–СНОН–СН3 окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амидлипоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е2)
3 стадия:III стадия – перенос ацетильной группы на коэнзимКоА (HS-KoA) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением.
4 стадия:При участии фермента дигидролипоилдегидрогеназы (Е3) осуществляется перенос атомов водорода от восстановленных сульфгидрильных групп дигидролипоамида на ФАД, который выполняет рольпростетической группы данного фермента и прочно с ним связан. На V стадии восстановленный ФАДН2дигидролипоилдегидрогеназы передает водород на кофермент НАД с образованием НАДН + Н+.
Пируват + НАД+ + HS-KoA –> Ацетил-КоА + НАДН + Н+ + СO2.
Билет№3
Билет 4
• Изоферменты, или изоэнзимы — это различные по аминокислотной последовательности изоформы или изотипы одного и того же фермента, существующие в одноморганизме, но, как правило, в разных его клетках, тканях или органах. Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам. Ещё одним примером фермента, имеющего изоферменты, является амилаза — панкреатическая амилаза отличается по аминокислотной последовательности и свойствам от амилазы слюнных желёз, кишечника и других органов. Это послужило основой для разработки и применения более надёжного метода диагностики острого панкреатитапутём определения не общей амилазы плазмы крови, а именно панкреатической изоамилазы.Третьим примером фермента, имеющего изоферменты, является креатинфосфокиназа — изотип этого фермента, экспрессируемый в сердце, отличается по аминокислотной последовательности от креатинфосфокиназы скелетных мышц. Это позволяет дифференцировать повреждения миокарда (например, при инфаркте миокарда) от других причин повышения активности КФК, определяя миокардиальныйизотип КФК в крови.
2.Окислительноедекарбоксилирование пировиноградной кислоты:
1 стадия:пируват теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы (E1).
2 стадия:На II стадии оксиэтильная группа комплекса E1–ТПФ–СНОН–СН3 окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амидлипоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е2)
3 стадия:III стадия – перенос ацетильной группы на коэнзимКоА (HS-KoA) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением.
4 стадия:При участии фермента дигидролипоилдегидрогеназы (Е3) осуществляется перенос атомов водорода от восстановленных сульфгидрильных групп дигидролипоамида на ФАД, который выполняет рольпростетической группы данного фермента и прочно с ним связан. На V стадии восстановленный ФАДН2дигидролипоилдегидрогеназы передает водород на кофермент НАД с образованием НАДН + Н+.
Пируват + НАД+ + HS-KoA –> Ацетил-КоА + НАДН + Н+ + СO2.
5 Билет
1.Завис.скор.р-ии от температуры:
При повыш. T на 10гр., скорость увел. Вдвое (но только до 50-60 гр.)
Завис. Скор. Реакции от pH:
Для каждого фермента свояpH(пепсин ph=2).
Оптимум ph от 6 до 8.
Про концентрацию константа Михаэлиса.Активаторы-ускоряют,ингибиторы-замедляют.
2.Этапы катаболизма:
→Гидролитический-Жкт.Обр. мономеров из полимеров.(полимеры→мономеры,белки→а/к,угл.→глюкоза,жиры→ глиц. И ж.к.)
→Промежуточный-цитоплазма.Преращ. мономеров в ПВК и Ацетил-КоА.(ПВК,ЩУК,Ацетил-КоА и 2НАДН2-эквив. 6 АТФ)
→Цикл Кребса.В ЦТК происх. Окисл. Ацетил-КоА до СО2 и H2O.(НАДН2→3 АТФ,ФАДН2→2 АТФ,ГТФ→1 АТФ).Обр 12 АТФ.
→тк.дыхание и окисл.фосфорилирование.В рез-те обр. 36 АТФ.
3.Интенсивность окислительногофосфорил. Уменьшится, т.к. уменьшится синтез АТФ, следовательно и уменьшится акт. Окисл.фосфорил.
Билет 6
1.Строение фермента:
Фермент+каталит. Группа+акт.центр+якорная площадка
Виды специфичности:
I Абсолютн. Специф.- катал.превр одного субстр.(фумараза-фумар. К-та и H2o)
II Групп. Специф – катализ. Однотип. Превращ. Сходных по стр. в-в.(липаза-гидролиз триаглициринов на глицерин и ж.к)
Стереоспециф-ферм. Катал. Превр. Лишь одного стереоизомера.
Специф. Пути превращ.-кажд. Ферм. Катал. Не любое хим. Превращ. Субстр., а только одно.
2. Ферменты разделяются на 6 основных классов:
1. Оксидоредуктазы
2. Трансферазы
3. Гидролазы
4. Лиазы
5. Изомеразы
6. Лигазы или синтетазы.
Оксидоредуктазы. Эти ферменты катализируют окислительно-восстановительные реак¬ции с участием двух субстратов - S и S':
Sвосст + S'окисл == Sокисл + S'восст.
Окислительно-восстановительные реакции играют очень важную роль в организме:
1. Прежде всего, надо назвать их энергетическую функцию. В ходе окислительно-восстановительных реакций образуется энергия.
2. Анаболическая функция, т.е. оксидоредуктазы могут участво¬вать и в процессах синтеза.
3. Обезвреживание вредных веществ, перекисей, продуктов пере¬кисного окисления липидов, токсинов.
Различают несколько групп окислительно-восстановительных фер¬ментов:
ДЕГИДРОГЕНАЗЫ. Это ферменты, которые катализируют отщепление или присоединение водорода. ДГ различают в зависимости от того, переносятся ли Н+ и е- на кислород или реакция идет без кислорода. ДГ разделяются на анаэробные дегидрогеназы и аэробные. Анаэробные дегидрогеназы удаляют водород из субстрата, без использования кислорода. Например,алькогольДГ является анаэробной, т. к. эта реакция протекает без участия О2. Анаэробные ДГ являются НАД и НАДФ-зависимыми дегидрогеназами, т.е., их коферментом является НАД (никотинамидадениндинуклеотид) или НАДФ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат).
ГИДРОКСИПЕРОКСИДАЗЫ. Эти ферменты используют в качестве субстрата перекись водорода или органические перекиси, например перекиси липидов. Т.е. это как раз те ферментные системы, которые обезвреживают Н2О2 и другие перекиси.
ОКСИДАЗЫ. Они удаляют водород из субстрата. Они также используют кислород, но в отличие от аэробных дегидрогеназ, их продуктом является молекула воды. Эти ферменты обязательно содержат медь или железо, т.е. металлы с переменными валентностями. Благодаря этому они легко связывают е- и переносят их субстрата или какой-либо из ДГ на кислород.