Вопросы для самоподготовки к занятию № 2: «Определение количества мочевины в сыворотке крови»

1. Судьба всосавшихся аминокислот и продуктов распада тканевых белков в организме. Общая схема источников и путей использования аминокис­лот в организме.

2. Механизмы дезаминирования аминокислот, ферменты, участвующие в этих процессах.

3. Трансаминирование аминокислот. Специфичность трансаминаз (ГОТ, ГПТ), значение реакций трансаминирования. Непрямое дезаминирование амино­кислот: последовательность реакций, ферменты, биологическое значе­ние. Пути обмена безазотистого остатка аминокислот (гликогенные и кетогенные аминокислоты). Витамины в коферментных системах трансаминирования, дезаминиро­вания. Изменения активности трансаминаз сыворотки крови при заболеваниях пече­ни, мышц и сердца.(см. протокол №19А)

4. Судьба аммиака, образовавшегося при дезаминировании аминокислот и нуклеотидов. Роль дикарбоновых аминокислот в транспорте и превращении аммиака в орга­низме. Механизмы токсичность аммиака (см. ситуационные задачи). Пути обезвреживания аммиака в организме: образование амидов (аспарагин, глутамин), восстановительное аминирование -кетокислот, синтез мочевины и аммонийных солей.

5. Биосинтез мочевины: последовательность реакций, суммарное уравне­ние. Источники азота в молекуле мочевины. Связь орнитинового цикла мочевинообразования и ЦТК (бицикл Кребса). Величина суточного выделения мочевины. При­чины возникновения гипераммониемий, роль печени и почек в механизме обезвреживания аммиака.

6. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Биосинтез заменимых аминокис­лот: схема превращения, регуляция и физиологическое зна­чение.

7. Механизмы декарбоксилирования аминокислот в организме. Декарбокси­лаза аминокислот, ее кофермент. Образование биогенных аминов: гистамина, триптамина, серотонина, ГАМК, этаноламина, таурина и др. Роль биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.

Вопросы для самоподготовки к занятию № 3: «Количественное определение билирубина в сыворотке крови» Особенности обмена отдельных аминокислот

а) Обмен глицина и серина.

1. Опишите реакции образования серина из глюкозы.

2. При распаде какой аминокислоты возникает глицин?

3. Опишите реакции распада глицина.

4.Перечислите, для построения каких веществ используется глицин.

5.Докажите взаимосвязь обмена глицина и серина. Роль серина и глицина в образовании одноуглеродных групп, необходимых для синтеза нуклео­тидов. В чем заначение фолиевой кислоты? Что происходит при ее не­достатке?

б) Обмен серусодержащих аминокислот.

1. Напишите реакцию образования активного метионина.

2. Для чего используются сера метионина?

3. Для чего используется метильная группа метионина? Назовите вещест-

ва образующиеся при участии метильной группы. Опишите схему синте­за креатина.

4. К чему ведет недостаток метионина в пище? Почему?

в) Дикарбоновые аминокислоты.

1. В чем заключается особая роль глутаминовой кислоты в распаде амино­кислот?

2. Какова роль глутаминовой кислоты в образовании медиатора Н.С.?

3. Какова роль глутаминовой и аспарагиновой кислот в детоксикации ам­миака?

4. Какова связь между глутаминовой и аспарагиновой кислотами и нуклеи­новыми кислотами?

г) Обмен фенилаланина, тирозина и гистидина.

1. Пути превращения фенилаланина и тирозина в норме.

2. Значение тирозина в синтеза катехоламинов, тироксина, меланинов.

3. Катаболизм тирозина, промежуточные продукты распада и их судьба (фумаровая кислота, ацетоуксусная кислота)