
- •2. Строение ферментов
- •4.Ферменты оксидоредуктазы. Цепь транспорта электронов.
- •7. Лиазы
- •8. Изомеразы
- •12.Классификация витаминов.
- •5. Витамин в6(пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин)
- •6. Фолиевая кислота (витамин Вc, витамин b9)
- •9. Витамин р (биофлавоноиды)
- •4. Витамины к (нафтохиноны)
- •16. Вит. К (филлохинон)
- •18. Витамин в2 (рибофлавин).
- •20. Вит. В12 (цианкобаламин)
- •21.Пангамовая к-та (вит в15).
- •22. Витамин рр (никотиновая кислота).
- •23. Витамин с
- •Суточная норма потребления: 90 мг/сутки для взрослых Источники витамина с: черная смородина и облепиха, яблоки, шиповник, петрушка
- •26. Парааминобензойная кислота
- •27. Пантотеновая кислота.
- •28. Фолиевая кислота
1. Ферменты- катализаторы белковой природы образуются и функциональны во сех живых организмах.
Впервые открыты и изучены в бродильном производстве. Используются в с/х медицине, промышленности, заболевание человека и животных связанное с нарушением деятельности ферментов и применяются как лекарство.
Ф. имеют ряд общих свойств с химическим не белковым катализатором:
1) Ф. не входят в состав конечных продуктов реакции и выходят в первозданном виде, они не расходуются в процессе катализа
2) Ф. не могут возбуждать реакцию противореч за которую термодин они ускоряют только те реакции которые могут протекать без них.
3) Ф. не смещают положения реакции, а ускоряют ее прохождение. Для Ф. характерны специфические свойства отличающие их от химического катализатора и отражают их биологическую природу.
- По хим строению все ф. являются белками
- Эффективность ф. выше чем не биологических катализаторов
- Ф. каталаза при расщеплении перекиси водорода, если идет без катализатора, то для расщепления 1 молекуле требуется 18 тыс. ккал\моль.
- ф обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстраты, т.е. только определенные вещества или группа веществ.
- Важным свойством ф. является их регулируемость- это происходит ч/з регуляцию ферментативного аппарата происходит скондинированность всех процессов проходящим в живом организме во времени и пространстве
- При ферментативной реакции в отличии от не ферментативной наблюдается лишь не значительные побочные процессы и харак.100% выход продукции.
2. Строение ферментов
Все Ф делятся на 2 группы:
Однокомпонентные – сост из белка и внутри молекулы активный адикал
Двухкомпонентные – сост из белка и связанной с белком небелковой частью, которую называют простетической группой. Вильштеттер назвалэту группу коферментом, а белковую часть – ферон.
Примером 2компоннентн Ф является фермент пируватдекарбоксилаза. Активными группами 2компонентн Ф являются витамины и металлы.
3. Влияние условий среды на Ф. Работа Ф зависит от температуры, рН, [с] ферментов и субстрата, наличия ингибиторов и стимуляторов.
Температура. При влиянии t объем хим. р-ций увеличивается. При повышении t на 10гр в пределах оптимальных t объем хим. р-ций возрастает в 2-3 раза. Q10=(To+10C)To
Для ферментатив. р-ций коэффи-т t понижается при повышении t.
рН. Каждый Ф наиболее активен при оптимуме рН. У пепсина рН=1,5-2
Для Ф аргиназа, расщепляющего к-ту аргинин – оптимум рН=9,4-9,9 (сильно-щелочная).
Субстрат. Объём р-ции зависит от кол-ва субстрата и Ф в среде. Когда субстрата в среде достаточно, объем р-ции возрастает. При низкой [с] субстрата объем р-ции будет увеличиваться пропорционально увеличению [с] субстрата.
Активаторы Ф: витамины, Ме (Mn, Na, Cu, Mg, Fe, Zn, Ca).
-Ф липаза расщепляет жиры, активируется Ca
-Ф аргиназа активируется Co, Ni, Mg
-Ф амилаза расщепляет крахмал, активируется I, Br, Cl
-Ф протеаза активируется H2S (сульфидной группой)
Ингибиторы – в-ва, подавляющие действие Ф.
Если подавляется действие одного/группы Ф, происходит сбой биохимич. процессов, следует нарушение обмена в-в. Если нарушение слабое-болезни, сильное-летальный исход.
-Цианистые соединения подавляют действие Ф, катализирующих р-ции аэробного дыхания.
Группы ингибиторов:
Общего действия Соли тяж.Ме (Pb, Hg, Va, Ag, трихлоруглерод)
Способствуют денатурации белка
Специфические
Блокируют активные центры молекул Ф, связывающих субстратом. Блокировать Ф могут сульфиды, двуокись углерода. Чаще блокируют Ф, у которых активная группа – Fe или Cu.
4.Ферменты оксидоредуктазы. Цепь транспорта электронов.
Оксидоредуктазы - это многочисл ферменты, катализир-ие окислит-восст процессы в растениях и в любом организме. Окисление-все хим реакции связанные с отдачей электрона от окисл субстрата, т. е. с увеличением положит валентности в-ва. Восстановление-присоединение электрона к молекуле, т.е. уменьшение положит валентности.
3 подкласса:
-анаэробные дегидрогеназы. Представитель НАД-никотинамидадениндинуклеотид. НАДФ-то же самое, на конце фосфат. Это двухкомпонент. ферменты, активная гр вит РР. Субстрат*Н2+НАД→субстрат(окисл)+НАД∙Н(восст)∙Н. водород не могут передать на кислород воздуху.
-промежут(аэробные) дегидрогеназы. ФАД-флавинадениндинуклеотид. ФМН-флавинмононуклеотид. Двухкомпл. Активн гр вит В2. При его недостатке возникает дерматит, глоссит. Субстрат+ФАД→НАД+ФАДН2
-оксидазы-активир кислород. Католаза, пероксидаза↓
Н2О2→Н2О+-О-(атомарный)
Расщепл перекисные соед, которые вредня для орг-ма, активн гр железо. Чернеет чищенная картошка, яблоки, грибы из-за разной ферментной активности (гидрохинон→хинон).
Аскорбатоксидаза расщепл аскорб к-ту. Полифенолоксидаза, активн гр медь, расщепл фенольные соединения. Цитохромы обознач буквами А, В, С, учавств в сис-ме дыхания.
Цитохром цитохром
b→С→а→а3→ФАДН2→Н2О
оксидаза
при передаче от субстрата на ФАД выделяется 11ккал энергии, что достаточно для образования 1 м-лы АТФ. АДФ+Н3РО4=АТФ+Н2О
при передаче от ФАД на цитохром С выдел еще более11 ккал энергии обр еще 1 м-ла АТФ.
С6Н12О6=180г=686 ккал
12НАД∙Н2умнож на 3=36АТФ
5. Трансферазы - это ферменты которые участвуют в транспорте отдельных ионов радикалов и целых молекул.
Принцип: трансферазы далеко на подклассы, переносящие одноуглеродные остатки.
-CH3-метилтрансферазы
-COOH-карбоксилтрансферазы, ферменты переносящме альдегидные и кетогруппы
C=O(кетотрансферазы)
Альдегидные группы: альдкетотрансферазы
Первый подкласс метилтрансферазы и карбоксилтрансферазы , относятся к ферментам, переносящим одноуглеродные остатки; первый фермент переносит с одного соединения на другое метильные группы- CH3, второй карбоксильные- COOH/
Второй подкласс. Транскетолазы и трансальдолазы-ферменты, переносящие соответственно кетонные или альдегидные остатки,первые катализируют перенос остатков гликолевого альдегида, вторые-радикалы диоксиацетона
Третий подкласс ацилтрансферазы-ферменты переносящие остатки уксусной кислоты(CH3CO),а также остатки других жирных кислот. Это двухкомпонентные ферменты, в состав которых входит кофермент А (Коа-S~CH3C=O)
КоАзим состоит из азотистого основания,остатка фосфорной кислоты и активной группой явл.пантотеновая кислота.
Четвертый подкласс – гликозилтрансферазы-катализируют перенос остатков моносахаридов, участвуют в процессах синтеза новых молекул углеводов.
Пятый подкласс-группа ферментов класса трансфераз, катализирующих перенос алкильных остатков.
Шестой подкласс. Аминотрансферазы-они имеют наибольшее значение среди ферментов, переносящих азотистые группы, катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы между аминокислотами и кетокислотами в процессе реакции переаминирования.
Седьмой подкласс. Фосфотрансферазы, или киназы,- ферменты, способствующие переносу остатков фосфорной кислоты-H2 PO 3. Донором фосфатных остатков в большинстве случаев является АТФ.
Восьмой подкласс. Сульфидтрансферазы, сульфотрансферазы и КоА-трансферазы, переносят группы, содержащих серу.
6.