1. Амінокислоти та білки тести початкового рівня знань

1. Які амінокислоти виявляють в складі білків постійно (1), а які рідко (2)?

1. Гліцин

2. Гідроксилізин

3. Валін

4. Лейцин

5. Гідроксипролін

2. Якимі амінокислотам в розчині властива кисла реакція?

1. аланіну

2. валіну

3. глутаміновій кислоті

4. лейцину

5. аспарагіновій кислоті

3. Які амінокислоти мають основні властивості?

1. лейцин

2. треонін

3. лізин

4. метіонін

5. аргінін

4. До складу яких амінокислот входить гідроксильна група?

1. аланіну

2. тирозину

3. треоніну

4. метіоніну

5. серину

5. Які амінокислоти мають незаряджені (полярні) R-групи?

1. глутамінова кислота

2. тирозин

3. треонін

4. гліцин

5. валін

6. Які амінокислоти мають негативно заряджені (кислі) R-групи?

1. гліцин

2. аспарагінова кислота

3. глутамін

4. глутамінова кислота

5. аргінін

7. Які амінокислоти мають позитивно заряджені R-групи?

1. валін

2. лізин

3. метіонін

4. аргінін

5. гістидин

8. Які амінокислоти мають неполярні R-групи?

1. аланін

2. лізин

3. лейцин

4. серин

5. валін

9. Які амінокислоти належать до гетероциклічних?

1. гліцин

2. лейцин

3. гістидин

4. аланін

5. триптофан

10. До складу яких амінокислот входить метильна група?

1. гліцину

2. аргініну

3. метіоніну

4. треоніну

5. лізину

11. Яка амінокислота має дисульфідний зв’язок?

1. цистеїн

2. метіонін

3. цистин

4. лізин

5. аргінін

12. Які амінокислоти є похідними ароматичних кислот?

1. фенілаланін

2. аланін

3. триптофан

4. тирозин

5. метіонін

13. Які амінокислоти містять сірку?

1. гліцин

2. метіонін

3. аланін

4. цистин

5. лейцин

14. Які із зазначених сполук є амінокислотами?

1. креатин

2. серин

3. гліцин

4. ансерин

5. етаноламін

15. У яких пептидах міститься β-аланін?

1. глутатіоні

2. карнозині

3. ансерині

4. вазопресині

5. окситоцині

16. Який заряд має амінокислота в ізоелектричній точці?

1. Позитивний

2. Негативний

3. Не має заряду

4. Позитивний і негативний

5. Сумарний заряд дорівнює нулю

17. Яким амінокислотам у розчині властива нейтральна реакція?

1. Аланіну

2. Проліну

3. Глутаміновій кислоті

4. Аргініну

5. Гліцину

18. Які із зазначених сполук дають кольорову реакцію з нінгідрином?

1. Полісахариди

2. Нуклеїнові кислоти

3. α-амінокислоти

4. Ліпіди

5. Білки

19. Оптичну активність амінокислот визначають за:

1. Приналежністю до L- або D-ряду

2. Значенням pН розчину

3. Наявністю в α-положенні асиметричного атома вуглецю

4. Природою радикалів амінокислот

5. Здатністю розчинятися у воді

20. Яким речовинам у розчині властива позитивна біуретова реакція?

1. Амінокислотам

2. Глутатіону

3. Дипептидам

4. Трипептидам

5. Білкам

21. Суміш амінокислот у розчині розділяють методом електрофорезу на папері при рН 6,0. Які з цих амінокислот рухаються до аноду (1), катоду (2), залишаються на старті (3)?

1. Гліцин

2. Аланін

3. Глутамінова кислота

4. Лізин

5. Аргінін

22. За фізико-хімічними властивостями амінокислоти поділяють на:

1. Полярні

2. Основні

3. Нейтральні

4. Амфотерні

5. Кислі

23. Які властивості мають амінокислоти?

1. Амфотерність

2. Нездатність кристалізуватися

3. Здатність повертати площину поляризованого світла

4. Добра розчинність у воді

5. Нестійкість при зміні температури

24. Дефіцит яких амінокислот є особливо небезпечним для організму?

1. Гліцину

2. Валіну

3. Метіоніну

4. Серину

5. Триптофану

25. Які зв’язки беруть участь в утворенні просторової структури білка?

1. Координаційні

2. Водневі

3. Іонні

4. Ковалентні

5. Пептидні

26. Для яких білків властива β-структура поліпептидного ланцюга?

1. Гемоглобіну

2. Фіброїну шовку

3. Міоглобіну

4. Альбумінів

5. Гістаміну

27. Які методи можна застосувати для визначення молекулярної маси білків?

1. Кріоскопічний

2. Гель-фільтрацію

3. Електрофорез

4. Ультрацентрифугування

5. Ебуліоскопічний

28. Який метод можна використовувати для фракціонування та очистки білків?

1. Кристалізацію

2. Діаліз

3. Електрофорез

4. Висолювання

5. Ультрацентрифугування

29. Для вивчення первинної структури білків використовують такі методи:

1. Гідроліз

2. Електронну мікроскопію

3. Поляриметрію

4. Секвенацію

5. Хроматографію

30. Для нативних білків характерні такі властивості:

1. Оптична активність

2. Дифузія через напівпроникну мембрану

3. Висока в’язкість розчину

4. Здатність до утворення гелів

5. Мала швидкість дифузії

31. Які з зазначених властивостей характерні для денатурованих білків?

1. Наявність водневих зв’язків

2. Наявність пептидних зв’язків

3. Вторинна і третинна структура

4. Добра розчинність у воді

5. Наявність вільних амінокислот

32. Чи однозначні поняття – денатурація і висолювання білків ? 1 – Так; 2– Ні.

Які фактори спричиняють ці явища?

1. Дія солей важких металів

2. Дія солей лужних металів

3. Дія ензимів

Для чого застосовують ці явища при дослідженні білків?

4. Для фракціонування білків

5. Для визначення їх молекулярної маси

33. Висолювання – це зворотнє осадження білків з розчину під дією:

1. Солей важких металів

2. Концентрованих мінеральних кислот

3. Розчинів солей лужних металів

4. Алкалоїдів

5. Високої температури

34. Від чого залежить осмотичний тиск білкових розчинів?

1. Молекулярної маси білків

2. Кількості розчинених молекул

3. Температури

4. рН середовища

5. Розчинності білків

35. Реакція Міллона характерна для білків, що містять:

1. Аргінін

2. Тирозин

3. Вільні SН-групи

4. Гідрофільні радикали

5. Позитивно заряджені амінокислоти

36. При дослідженні білків використовують реакцію з фенілізотіоціанатом для визначення:

1. N-кінцевих амінокислот шляхом ступеневої деградації

2. N-кінцевої кислоти у білках з використанням ензимів

3. N-кінцевих амінокислот при повному гідролізі білка

4. СООН-кінцевих груп

5. N- і С-кінцевих амінокислот у білках

37. При вивченні білків використовують метод Сенгера для визначення:

1. N-кінцевих амінокислот в білках без їх гідролізу

2. N-кінцевих амінокислот в білках з використанням ензимів

3. N-кінцевих амінокислот при подальшому гідролізі білка

4. СООН-кінцевих груп білків

5. N- і С-кінцевих амінокислот в білках

38. За будовою білки поділяються на прості й складні. До простих білків належать:

1. Гістони

2. Металопротеїни

3. Нуклеопротеїни

4. Хромопротеїни

5. Фосфопротеїни

39. Ксантопротеїнову реакцію використовують для виявлення в білках:

1. Валіну

2. Фенілаланіну

3. Аргініну

4. Тирозину

5. Лейцину

40. Представниками яких білків є колаген (1), міозин (2) та гемоглобін (3)?

1. Глобулінів

2. Хромопротеїнів

3. Протеїноїдів

4. Металопротеїнів

5. Ліпопротеїнів

41. До складних білків належать:

1. Гістони

2. Глобуліни

3. Глутеліни

4. Металопротеїни

5. Ліпопротеїни

42. Глікопротеїни складаються з білків та:

1. Цереброзидів

2. Вуглеводних компонентів

3. Неорганічного фосфору

4. Забарвлених речовин

5. Нуклеотидів

43. Що відбуватиметься з білком при електрофорезі за умов, коли рН розчину відповідає ізоелектричній точці?

1. Рухатиметься до аноду

2. Рухатиметься до катоду

3. Залишатиметься на лінії старту

4. Утворюватиме біполярний іон

5. Випадатиме в осад

44. Які фактори впливають на розчинність білків?

1. Значення молекулярної маси

2. рН розчину

3. Наявність гідрофільних амінокислот

4. Вплив нейтральних солей

5. Наявність гідрофобних амінокислот

45. Від чого залежить швидкість седиментації білків?

1. Кількості розчинених молекул

2. Молекулярної маси

3. Заряду молекул

4. рН середовища

5. Амінокислотного складу

46. Вторинну структуру білків вивчають за допомогою таких методів:

1. Гідролізу

2. Спектрополяриметрії

3. УФ-спектрофотометрії

4. Електронної мікроскопії

5. Електрофорезу

47. Які властивості характерні для білків?

1. Амфотерність

2. Відсутність оптичної активності

3. Термостабільність

4. Здатність кристалізуватися

5. Наявність ізоелектричної точки

48. Сумарний позитивний заряд мають білки, в яких переважають:

1. Лізин та глутамінова кислота

2. Аспарагінова та глутамінова кислоти

3. Лізин і аргінін

4. Метіонін і тирозин

5. Лізин і аспарагінова кислота

49. Які прості білки входять до складу нуклеопротеїнів?

1. Альбуміни, глобуліни

2. Фібриноген, колаген

3. Протаміни, гістони

4. Проламіни, глутеліни

5. Протеїноїди, цереброзиди

50. Основними властивостями альбумінів (1), глобулінів (2), проламінів (3) є:

1. Нерозчинність у воді

2. Добра розчинність у воді

3. Нерозчинність у воді та сольових розчинах

4. Розчинність в органічних розчинниках

5. Розчинність у воді при нагріванні

51. Які білки входять до складу β-глобулінів?

1. Фібриноген

2. Ліпопротеїни

3. С-реактивний білок

4. Трансферин

5. α₂-макроглобулін

52. Ізоелектрична точка білків – це значення рН, при якому:

1. Білок стає найбільш іонізованим

2. Білок є електронейтральним

3. Молекула білка набуває позитивного заряду

4. Розчинність білка найбільша

5. Білок рухається в електричному полі

53. Сумарний негативний заряд мають білки, в складі яких переважають:

1. Аргінін і гліцин

2. Лізин і аргінін

3. Глутамінова і аспарагінова кислоти

4. Валін і лейцин

5. Аланін і треонін

54. Які особливості властиві гідроксилізину (1), серину (2), триптофану (3), проліну (4), гістидину (5)?

1. Містить кільце індолу

2. Рідко є в складі білків

3. Є α-амінокислотою

4. Є α-аміно-β-гідроксипропіоновою кислотою

5. Містить кільце імідазолу

55. В утворенні структур білків беруть участь різні зв’язки. Яка роль ковалентних зв’язків у білках?

1. З’єднують білковий і небілковий компоненти в молекулах білків

2. Стабілізують α-спіральну конфігурацію поліпептидного ланцюга

3. Використовуються при приєднанні амінокислот у білковій молекулі

4. Стабілізують вторинну структуру білка

5. Забезпечують β-структуру поліпептидного ланцюга

56. Для виявлення білків у біологічних рідинах використовують характерну для них реакцію. Якісною реакцію на пептидний зв’язок є:

1. Ксантопротеїнова реакція

2. Біуретова реакція

3. Реакція Міллона

4. Реакція Фоля

5. Нітропрусидна реакція

57. Біологічна цінність білків визначається наявністю в них незамінних амінокислот. Які амінокислоти належать до незамінних?

1. Гліцин

2. Валін

3. Серин

4. Фенілаланін

5. Треонін

58. Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують:

1. Електрофорез

2. Роздільну хроматографію

3. Іонообмінну хроматографію

4. Ультрацентрифугування

5. Гель-фільтрацію

59. При дії багатьох факторів білки втрачають свої природні властивості внаслідок денатурації. Які фактори належать до денатуруючих білки?

1. Висока температура

2. Високий тиск

3. Іонізуюче випромінювання

4. Дії солей важких металів

5. Вплив нейтральних солей