Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Сам.раб.орг..docx
Скачиваний:
45
Добавлен:
09.11.2019
Размер:
906.22 Кб
Скачать

Завдання для виконання самостійної роботи

Відповісти на запитання:

  1. Чому білкову їжу неможна замінити на тривалий час їжою, яка містить тільки жири та вуглеводи?

  2. Які речовини утворюються при гідролізі білків в організмі?.

  3. Білки – це…?

  4. Загальні властивості білків.

  5. Для чого використовують білок у харчовій промисловості?

  6. Протеіни та їх властивості.

  7. Протеіди та їх властивості.

  8. Що є головним джерелом білка?

  9. Як відбувається денатурація білка?

  10. Якісні реакції на білки.

  11. Білок – це швидко засвоювана їжа організмом, чи ні? Відповідь обгрунтуйте.

  12. Чи є білок будівельним матеріалом для організму? Відповідь обгрунтуйте.

  13. Які елементи входять до складу білків? Дайте характеристику будови їх молекул.

  14. Як можна доказати присутність білків у продуктах харчування та у шерстяних і шовкових тканинах?

САмостійна робота № 13

Тема: Синтез ДНК та РНК. АТФ – будова та роль.

Повинні знати: будову ДНК і РНК, їх синтез; будову АТФ та роль в енергетичному обміні

План.

  1. АТФ – будова та роль.

  2. Синтез ДНК та РНК.

Загальні методичні вказівки Аденозинтрифосфорна кислота

У ході реакцій енергетичного обміну частина енергії розсіюється у вигляді теплоти, а частина - запасається у високо­енергетичних (макроергічних)хімічних зв'язках певних органіч­них сполук. Такою універсальною речовиною є аденозинтрифосфорна кислота (АТФ). Молекула АТФ - це нуклеотид, який складається із залишків азотистої основи (аденіну),вуглеводу (ри­бози) та трьох залишків фосфорної кислоти.

Якщо під дією ферменту відщеплюється один залишок фосфор­ної кислоти, АТФ перетворюється на аденозиндифосфат (АДФ), вивільнюючи близько 42 кДж енергії. Коли від молекули АТФ від­щеплюються два залишки фосфорної кислоти, утворюється аденозинмонофосфат (АМФ), при цьому вивільнюється 84 кДж енергії. Молекула АМФ також може розщеплюватися.

Отже, під час розщеплення АТФ виділяється велика кількість енергії, яка використовується для синтезу необхідних організму спо­лук, підтримання певної температури тіла. З іншого боку, час­тина енергії, що вивільнюється, витрачається на синтез АТФ із АДФ чи АМФ і молекул фосфорної кислоти, які зв'язуються макроергічними зв'язками(виникають між залишками фосфорної кисло­ти в молекулах АДФ або АТФ). Таким чином, молекули АТФ є універсальним хімічним акумулятором енергії в клітинах.

Хімічна природа макроергічних зв'язків остаточно ще не з'ясована, однак за енергоємністю вони перевершують звичайні у кілька разів.

Біосинтез білків

Перший етап біосинтезу білка – транскрипція – пов’язаний із синтезом молекули іРНК. При цьому особливий фермент РНК- полімераза розщеплює подвійну спіраль ДНК і на одному з її ланцюгів за принципом компліментарності синтезується молекула іРНК, яка таким чином повторює послідовність нуклеотидів певної ділянки молекули ДНК. Потім молекула іРНК з ядра надходить у цитоплазму клітини до рибосом.

На наступному етапі процесу біосинтезу білків, який названо трансляція, послідовність нуклеотидів у молекулі іРНК переводиться в послідовність амінокислотних залишків молекули білка, що синтезується.

У цитоплазмі кожна з 20 амінокислот за допомогою ковалентного зв’язку приєднується до певної тРНК, яка вивільнюється при розщепленні АТФ. Потім іРНК зв’язується з рибосомою, а згодом – із амінокислотним залишком, прикріпленим до певної тРНК. Транспортна РНК, що переносить амінокислоту, за принципом компліментарності взаємодіє з особливим триплетом іРНК, який дає сигнал про початок синтезу поліпептидного ланцюга. Внаслідок цього процесу виникає ініціативний комплекс, який складається з триплету іРНК, рибосоми та певної тРНК.

Далі поліпептидний ланцюг продовжується завдяки тому, що амінокислотні залишки послідовно з’єднуються між собою за допомогою пептидних зв’язків.

Під час синтезу молекули білка рибосома насувається на ниткоподібну молекулу іРНК таким чином, що іРНК опиняється між її двома субодиницями. Рибосома «ковзає» зліва направо по іРНК і складає білкову молекулу. В рибосомі є особлива ділянка – функціональний центр, де відбувається трансляція. Молекула іРНК з нанизаними на неї рибосомами називають полі сомою. Для здійснення процесу синтезу необхідні особливі білки та енергія, яка вивільнюється при розщепленні АТФ.

Коли рибосома досягає стоп-кодону, синтез білкової молекули завершується, і рибосома разом з нею залишає іРНК. Потім рибосома потрапляє на будь-яку іншу молекулу іРНК, а молекула білка – в ендоплазматичну сітку, по якій вона транспортується у певну ділянку клітини. На іРНК з її лівого кінця насуваються нові рибосоми, і біосинтез білкових молекул триває далі.

На заключному етапі синтезований білок набуває своєї природної структури, утворюючи певну просторову конфігурацію. За участю відповідних ферментів відбувається відщеплення зайвих амінокислотних залишків, введення фосфатних, карбоксильних та інших груп, приєднання вуглеводів. Лише після цих процесів молекула білка стає функціонально активно.

Процеси синтезу білкових молекул потребують затрат енергії, яка вивільняється при розщепленні молекул АТФ.

Завдання для виконання самостійної роботи

Відповісти на запитання:

  1. Поясніть, чому в молекулі ДНК число пуринових та пиримидинових ланцюжків однакове?

  2. Яка роль ДНК та РНК у біохімічних процесах, які відбуваються в організмі людини?

  3. АТФ - це…?

  4. РНК - це…?

  5. іРНК - ?

  6. Відмінність іРНК від тРНК.

  7. Для чого використовується ДНК?

  8. Функції РНК.

САмостійна робота № 14

Тема: Антибіотики. Терпени. Стероїди. Гормони.

Повинні знати: характеристику та властивості антибіотиків, терпенів стероїдів та гормонів

План.

  1. Антибіотики, їх характеристика та властивості.

  2. Терпени, їх характеристика, класифікація та властивості.

  3. Біциклічні терпени.

  4. Стероїди, їх властивості та роль в житті людини.

  5. Гормони, їх властивості та роль в житті людини.

Загальні методичні вказівки

Антибіотики, їх характеристика та властивості.

В кінці 30-х років були відкриті антибіотики – ефективні лікарські засоби, які продукують мікроорганізми. В теперішній час виведено більше 500 антибіотиків. Антибіотики є самим сильним орудієм медецини у боротьбі з інфекційними хворобами.

Антибіотики – це речовини природного та напівсинтетичного походження, які пригнічують ріст живих клітин, найчастіше прокаріотичних абр найпростіших. Антибіотики природного походження найчастіше продукуються актиноміцетами, рідше – бактеріями.

Деякі антибіотики істотно пригнічують ріст і розмноження бактерій і при цьому відносно мало ушкоджують або зовсім не ушкоджують клітини макроорганізму і тому застосовуються як лікарські засоби.

Деякі антибіотики використовують як цитастатичні (протипухлинні) препарати при лікуванні онкологічних захворювань.

За характером впливу на бактеріальну клітину антибіотики можна поділити на три групи:

  • бактеріостатичні (бактерії живі, але не в змозі розмножуватися);

  • бактерициди (бактерії умертвляються, але фізично продовжують перебувати в середовищі);

  • бактеріолітичні (бактерії умертвляються, і бактеріальні клітинні стінки руйнуються).

Пеніцилін – це перший антибіотик, отриманий на основі продуктів життєдіяльності мікроорганізмів. Його виділив у 1928 році Олександр Флемінг зі штаму гриба виду Реnicillium notatum на основі випадкового відкриття: потрапляння в культуру бактерій плісеневого грибка із зовнішнього середовища справило бактерицидний вплив на культуру бактерій.

У 1940 – 1941 рр. англійський бактеріолог Говард У. Флорі, а також біохіміки Ернст Чейн і Норман У. Хітлі парцювали над виділенням і промисловим виробництвом пеніциліну спочатку в англії, потім у США. Вони в перше використали його для лікування бактеріальних інфекцій у 1941 році. У 1945 році Флемінгу, Флорі та Чейну була присуджена Нобелівська премія з фізіології та медицини «за відкриття пеніциліну та його цілющого впливу при різних інфекційних хворобах».

Пеніцілін – добрий засіб для боротьби з мікробами, які викликають такі важкі хвороби, як, наприклад, газова гангрена. Завдяки складним дослідженням була вивчена будова молекули пеніціліну. Він є одноосновною кислотою. Так як вільна кислота у водних розчинах легко розкладається, то у медецині використовують натрієву або калієву сіль пеніціліну, значно більш стійкі та легче розчиняються у воді.

Будова пеніціліну може змінитися у залежності від виду плесені, з якої він отриманий, та в залежності від умов її вирощування. Таким чином, йде мова про цілу групу речовин, які називають пеніцілінами.

Дія пеніціліну на мікроорганізми пов’язане з порушенням процесу утворення клітинної стінки. Пеніцілін інактивує ферменти, які каталізують синтез мукопептидного полімеру, який зумовлює міцність клітинної стінки. За допомогою пеніціліну з бактеріальних клітин можуть бути отримані сферопласти – кулеподібні бактеріальні форми, позбавлені клітинної стінки та захищені від зовнішнього середовища однією цитоплазматичною мембраною. Сферопласти легко зберігаються тільки у середовищі з високим осматичним тиском, наприклад у середовищі з 20% сахарози.

Стрептоміцин – це історично перший антибіотик групи аміноглікозидів; його використовували при лікуванні туберкульозу. Цей антибіотик був відкритий другим після пеніциліну. Його відкрив Зельман Ваксман, за що був удостоєний Нобелівської премії в 1952 році. Стрептоміцин утворюється в процесі життєдіяльності променистих грибів Streptomycesglobisporusstreptomycini або інших споріднених мікроорганізмів. По своїй хімічній природі стрептоміцін є сполукою азотистої основи стрептідіну з азотовмісмним дисахаридрм – стрептобіозаміном. Стрептоміцин з’єднується рибосомами мікроорганізмів та пригнічує синтез білка.

Радянський граміцідін – це антибіотик виділяється бактерією Bacillusbrevis, яка живе у грунті. Він був відкритий у 1942 році Г.Ф. Гаузе та М.Г. Бражніковою. Використовують у медецині при лікуванні і профілактиці процесів, які супроводжуються гниттям.Хімічні досліди показали, що радянський граміцідін є так називаємий циклопептид, тобто поліпептид, який має нелінійну, а циклічну (закриту) структуру. До його складу входять залишки наступних амінокислот: валіну, орнітіну, лейцину, фенілаланіну та проліну.

Левоміцитін(хлороміцетін, хлорамфенікол) – утворюється у культурах одного з актиноміцетів, який називаєтьсяActinomycesvenezuelae. Він ефективний при боротьбі з інфекційними хворобами, які викликаються деякими вірусами та грам-негативними мікробами (наприклад, сипним і черевним тифом). Відмінна особливість його – присутність у ньому хлору та нітрогрупи NO2. Отримують його в наш час синтетичним шляхом. Дія левоміцитіну пов’язана з тим, що у клітинах мікроорганізмів він пригнічує синтез білка.

Тетрациклін – це бактеріостатичний антисептик із групи тетрациклінів. Він порушує утворення комплексу між транспортною РНК та рибосомою, що призводить до пригнічення синтезу білка. Тетрациклін активний стосовно деяких грам-позитивних і грам-негативних мікроорганізмів. До групи тетрациклінів також відносяться: хлортетрациклін (ауреоміцин, біоміцин), оксітетрациклін (терраміцин).

Ауреоміцин виділений з культури актиноміцету Actinomycesaureofaciens і відрізняється від тетрацикліну тим, що у першому кільці один водень заміщений атомом хлору. Свою назву він отримав внаслідок властивого йому золотисто-жовтого забарвлення.

Терраміцин утворений актиноміцетом Streptomycesrimosus, є похідним тетрацикліну, в якого у третьому кільці один атом водню заміщений оксигрупою.

Антибіотики групи тетрациклінів подібні між собою по будові, порушують у мікробів синтез білка та обмін магнію.

Актономіцин D – це антибіотик, який порушує обмін нуклеїнових кислот. Реагуючи з 2-аміногрупою гуанінових залишків в ДНК, він запеняє синтез рибосомної і інформаційної РНК. Використувують при лікуванні деяких видів злоякісних пухлин. Але використання обмеженейого великою токсичністю.

Інший антибіотик, який порушує обмін нуклеїнових кислот – мітоміцин С проникає у просторову між комплементарними спиралями ДНК та утворює між ними міцну поперечний зв'язок. Мітоміцин С є інгібіторм ситезу ДНК. Його особливісью є те, що коли він проникає у клітину то переходить у відновлену (гідрохінонову) форму під впливом внутріклітинних ферментів та лиш потім реагує з ДНК.

Мітоміцин С подібно актономіцинуD володіє високою токсичністю, що обмежує його використання у медичній практиці при лікуванні злоякісних пухлин.