2. Физические свойства альдегидов и кетонов

Первый член гомологического ряда – предельных альдегидов – формальдегид, представляет собой при обычной температуре газ. Раствор формальдегида в воде (37-40%) называют формалином. Низшие альдегиды и кетоны (уксусный альдегид и ацетон) смешивается с водой во всех соотношениях, бензальдегид растворим в воде лишь около 3%. Формальдегид имеет острый , удушающий запах, бензальдегид имеет запах горького миндаля. Температура кипения низших членов ряда альдегидов и кетонов выше, чем у соответствующих углеводородов и ниже чем у соответствующих спиртов. Плотности у альдегидов и кетонов ниже единицы.

Высокомолекулярные альдегиды (С₁₀ и С₁₁) обладают приятным запахом, применяются в парфюмерии. Альдегиды и некоторые кетоны участвуют в формировании вкуса и аромата хлеба и вина и др. продуктов.

3. Способы получения

4. Химические свойства

Альдегиды и кетоны принадлежат к числу наиболее реакционноспособных органических соединений, причем альдегиды активнее кетонов. Высокая активность оксосоединений связана с наличием корбонильной группы и особенностями ее строения. В карбонильной группе связь между атомамиуглерода и кислорода осуществляется двумя парами электронов из – и -связей. Вследствии большой электроатрицательности кислорода электронная плотность смещена в сторону кислорода.

№25

1 Общая характеристика (строение, классификация, номенклатура, изомерия).

Основной структурной единицей белков являются -аминокислоты. В природе встречается примерно 300 аминокислот. В составе белков найдено 20 различных -аминокислот (одна из них – пролин, является не амино-, а иминокислотой). Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у -углеродного атома замещен на аминогруппу (–NН₂), например:

Различаются аминокислоты по строению и свойствам радикала R. Радикал может представлять остатки жирных кислот, ароматические кольца, гетероциклы. Благодаря этому каждая аминокислота наделена специфическими свойствами, определяющими химические, физические свойства и физиологические функции белков в организме.

Именно благодаря радикалам аминокислот, белки обладают рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимером, и обладают химической индивидуальностью.

Значительно реже в живых организмах встречаются аминокислоты с - или -положением аминогруппы, например:

Изомерия

В молекулах всех природных аминокислот ( за исключением глицина) у -углеродного атома все четыре валентные связи заняты различными заместителями, такой атом углерода является асимметрическим, и получил название хирального атома. Вследствие этого растворы аминокислот обладают оптической активностью – вращают плоскость плоскополяризованного света. Число возможных стереоизомеров ровно 2ⁿ, где n – число асимметрических атомов углерода. У глицина n = 0, у треонина n = 2. Все остальные 17 белковых аминокислот содержат по одному асимметрическому атому углерода, они могут существовать в виде двух оптических изомеров.

В качестве стандарта при определении L и D-конфигураций аминокислот используется конфигурация стереоизомеров глицеринового альдегида.

Расположение в проекционной формуле Фишера NH₂-группы слева соответствуют L-конфигурации, а справа – D-конфигурации.

Следует отметить, что буквы L и D означают принадлежность того или иного вещества по своей стереохимической конфигурации к L или D ряду, независимо от направленности вращения.

В составе белков обнаруживаются только L-изомеры аминокислот. D-формы аминокислот в природе встречаются редко и обнаружены лишь в составе белков клеточной стенки (гликопротеинов) некоторых бактерий и в пептидных антибиотиках (грамицидин, актиномицин и т.д.). L-формы хорошо усваиваются растениями и животными и легко включаются в обменные процессы. D-формы не ассимилируются этими организмами, а иногда даже ингибируют процессы обмена. Это объясняется тем, что ферментативные системы организмов специфически приспособлены к L формам аминокислот.

Кроме 20 стандартных аминокислот встречающихся почти во всех белках, существуют еще нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков – эти аминокислоты называют еще модифицированными (гидроксипролин и гидроксилизин).