
- •Современные представления о строении атома. Состояние электрона в атоме. Квантовые числа. Строение электронных оболочек атомов. Строение атома
- •Периодический закон и периодическая система д.И.Менделеева.
- •4. Природа химической связи. Типы химических связей: ионная, ковалентная, донорно-акцепторная, водородная.
- •5.Основные типы химических реакций. Классификация химических реакций.
- •6. Растворы. Характеристика растворов. Процесс растворения. Состав растворов. Свойства растворов. Способы количественного выражения состава растворов.
- •7.Химическое равновесие.Необратимые и обратимые реакции.
- •Понятие химического равновесия. Смещение химического равновесия. Принцип Ле-Шателье.
- •Основные положения химической кинетики. Понятие скорости химических реакций. Константа скорости.
- •Факторы, влияющие на скорость химических реакций.
- •Классификация электролитов. Ионное произведение воды. Водородный показатель. Буферные растворы. Реакции гидролиза.
- •Окислительно-восстановительные реакции. Понятие окисления, восстановления, окислитель, восстановитель.
- •Типы окислительно-востановительных реакций. Типичные окислители и восстановители. Составление уравнений окислительно-восстановительных реакций (метод электронного баланса, метод полуреакций).
- •Предмет органической химии. Исторический обзор развития органической химии. Первые теоретические воззрения. Теория строения а.М.Бутлерова.
- •Химические свойства атомов и атомных групп неизменны и меняются только под влиянием присутствующих атомов и атомных групп, особенно непосредственно связанных друг с другом.
- •16. Основы номенклатуры в органической химии. Классификация органических соединений.
- •4. Радикало-функциональная номенклатура
- •Углеводороды алифатического ряда (алкены). Общая характеристика: строение, изомерия, номенклатура. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Отдельные представители.
- •20.Ароматические углеводороды (арены). Общая характеристика: строение, изомерия, номенклатура. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Отдельные представители.
- •А)Гидрирование
- •Б)Радикальное хлорирование
- •21.Спирты и фенолы. Общая характеристика: номенклатура и изомерия. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Отдельные представители
- •Изомерия
- •Электронное строение
- •Физические свойства
- •23.Простые эфиры и эфиры неорганических кислот. Общая характеристика: номенклатура и изомерия. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Отдельные представители.
- •24.Амины и аминоспирты. Общая характеристика: номенклатура и изомерия. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации.
- •25.Альдегиды и кетоны алифатического и ароматического ряда. Общая характеристика. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Отдельные представители.
- •1 Реакции присоединения
- •3 Реакция полимеризации
- •26.Аминокислоты. Общая характеристика: строение, классификация и номенклатура. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Биологически значимые аминокислоты.
- •27.Белки. Общая характеристика: строение и свойства белков. Классификация белков. Функции белков.
- •Классификация белков
- •28.Углеводы. Общая характеристика. Моносахариды. Строение, классификация, номенклатура. Оптическая изомерия. Физические и химические свойства.
- •29.Дисахариды. Строение, химические свойства отдельных представителей.
- •Мальтоза
- •30.Полисахариды. Строение, химические свойства отдельных представителей.
- •31.Карбоновые кислоты и их производные. Общая характеристика: номенклатура и изомерия. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Отдельные представители.
- •32.Липиды. Строение и свойства липидов. Классификация липидов. Физические и химические свойства жиров. Аналитическая характеристика жиров. Мыла и детергенты. Воски. Сложные липиды.
- •Жирные кислоты
1 Реакции присоединения
Восстановление.
НСНО + НН → СН3ОН
Присоединение синильной кислоты..
R—CHO + HCN → R-CH(OH)-CN
Присоединение гидросульфита натрия.
R—CHO + NaHSO3 → R-CH(OH)-SO3Na
2 Окисление. Альдегиды легко (значительно легче, чем спирты) окисляются в соответствующие карбоновые кислоты.
Реакция «серебряного зеркала».
СН3СНО + Ag2O--NH4OH,t--> CH3COOH + 2Ag↓
3 Реакция полимеризации
nHCHO → [CH2O]n
26.Аминокислоты. Общая характеристика: строение, классификация и номенклатура. Физические и химические свойства. Методы получения и идентификации. Биологически значимые аминокислоты.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатсякарбоксильные и аминные группы.
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водородазаменены на аминные группы.
Физические свойства
Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом.
Общие химические свойства
Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основныесвойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:
NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 —CH2 —COOH (хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)
Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.
NH2 —CH2COOH
N+H3 —CH2COO-
Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.
Этерификация:
NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)
Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.
Реакция образования пептидов:
HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O
Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.
Получение
CH3COOH + Cl2 +(катализатор) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 → NH2 —CH2COOH + NH4Cl
27.Белки. Общая характеристика: строение и свойства белков. Классификация белков. Функции белков.
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислоты в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются прибиосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1[9], а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.
Белки различаются по степени растворимости в воде, но большинство белков в ней растворяются. К нерастворимым относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в составбиологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны[10] (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).
Функции белков
1. Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – ферментами. В настоящее время открыто около 300 различных ферментов, каждый из которых служит катализатором определенной биологической реакции. Синтез и распад веществ, их регуляция, перенос химических групп и электронов от одного вещества к другому осуществляется с помощью ферментов.
2. Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран всех органелл.
3. Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.
4. Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками. Например, белок крови гемоглобин переносит кислород к тканям. Перенос жирных кислот по организму происходит с участием другого белка крови-альбумина.
5. Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).
6. Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне. Процесс свертывания крови, защищающий организм от ее потери, основан на превращениях белка – фибриногена. Кератин – белок волосяного защитного покрова.