- •4)Гомоциклические (ароматические) аминокислоты
- •31) Лиазы.
- •Номенклатура
- •Авитаминозы Причины
- •Биологическая роль
- •Как может повлиять изменение одного азотистого основания в мРнк на аминокислотную последовательность полипептида?
- •Макроэргические соединения: атф и другие нуклеозидтрифосфаты, креатинфосфат, аргининфосфат и другие. Напишите структурную формулу атф. Укажите макроэргические связи.
- •Какие химические соединения называются макроэргическими? Напишите формулы нуклеотидов, являющихся макроэргическими соединениями. Какова их биологическая роль.
- •Классификация и номенклатура углеводов. Особенности строения моносахаридов.
- •Дайте определения следующим понятиям: оптические антиподы, эпимеры, диастереоизомеры, рацемическая смесь.
- •Что такое мутаротация? Как можно объяснить преобладание [3- d-глюкопиранозы в растворе после стояния? Какие еще формы глюкозы находятся в растворе? Напишите формулы.
- •Основные таутомерные формы глюкозы в растворе. Напишите их формулы. Что такое мутаротация?
- •Какая функциональная группа глюкозы проявляет восстанавливающие свойства? Напишите схему реакции окисления глюкозы гидроксидом меди (II).
- •Химические свойства моносахаридов (реакции с участием карбонильной и спиртовой групп, гликозидного гидроксила).
- •Охарактеризуйте производные моносахаридов: аминосахара, кислоты, гликозиды. Приведите примеры и напишите формулы.
- •Структура, свойства и биологическая роль аминосахаров и их ацильных производых. Напишите структурную формулу n-ацетилнейраминовой кислоты.
- •Что такое гликозиды? Как определить принадлежность гликозидов к l- и d-ряду? Напишите формулы следующих веществ:
- •Какой вывод можно сделать о химических свойствах сахарозы на основании ее строения? Способна ли она к мутаротации? Может ли она восстанавливать аммиачный раствор серебра, реактив Фелинга?
- •Строение сахарозы (напишите структурную формулу), её свойства. Инверсия сахарозы. Как называется и чем характеризуется подобный тип олигосахаридов?
- •Гомогликаны, их строение и функции. Напишите структурную формулу фрагмента гликогена с точкой ветвления и целлюлозы.
- •Охарактеризуйте физико-химические свойства и укажите структурные особенности крахмала, гликогена и целлюлозы. Укажите черты сходства и различия в строении и свойствах указанных гомогликанов.
- •Гетерогликаны, их строение и функции. Приведите примеры. Напишите структурную формулу фрагмента какого-либо гетерогликана.
- •Классификация и физико-химические свойства липидов.
- •Строение, физико-химические свойства жирных кислот. Приведите примеры. Напишите структурную формулу линоленовой кислоты.
- •Характеристика высших жирных кислот, входящих в состав жира. Что называется кислотным числом, числом омыления, йодным числом.
- •Арахидоновая кислота и ее производные, их роль в обмене веществ.
- •Охарактеризуйте простые липиды: ацилглицерины, воски. Напишите структурную формулу триацилглицерина, дайте его полное название (с указанием жирнокислотных остатков).
- •Регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации. Приведите примеры.
- •Гормональная регуляция активности ферментов с участием вторичных посредников. (??)
- •Роль внутриклеточных посредников в проведении и усилении гормонального сигнала. (???)
- •Биосинтез рнк. Этапы транскрипции. Процессинг мРнк.
- •Транскрипция: биохимические механизмы и биологическая роль транскрипции.
- •Репликация днк; молекулярные механизмы и биологическая роль.
- •Механизм действия стероидных гормонов.
- •Мембранно-опосредованный механизм действия пептидных и белковых гормонов.
- •Назовите а-кетокислоты, образующиеся из аминокислот (аспартата, аланина) в реакциях трансаминирования с а-кетоглутаратом. Опишите механизм трансаминирования.
- •Назовите пути образования и распада аминокислот. Декарбоксилирование аминокислот. Физиологическая роль продуктов этого процесса.
- •138 Молекул атф
- •Синтез триацилглицеринов
- •22) Биосинтез глицерофосфолипидов
22) Биосинтез глицерофосфолипидов
Фосфолипиды синтезируются во всех клетках, содержащих ядро. Существует несколько путей синтеза глицерофосфолипидов. Рассмотрим синтез фосфатидилсерина и кефалина из фосфатидной кислоты и синтез лецитина из диглицерида и холина.
Прежде чем холин вступит в синтез лецитина, происходит фосфорилирование холина и присоединение холина к нуклеотиду. При взаимодействии диацилглицерола с ЦДФ-холином синтезируется лецитин и освобождается цитидинмонофосфат (ЦМФ).
При отсутствии готового холина синтез фосфолипидов происходит на основе фосфатидной кислоты и аминокислоты серина, образуется фосфотидилсерин.
При декарбоксилировании фосфатидилсерина образуется кефалин. Для синтеза лецитина из кефалина необходимо присоединить к азоту три метильных радикала. Источником метильных радикалов служит метионин в активной форме (S-аденозилматионин) с которого фермент метилтрансфераза переносит группу CH3 на кефалин.
23,24) Катаболизм аминокислот.
Аминокислоты, образующиеся при переваривании белков и поступающие в клетки тканей, подвергаются катаболизму и анаболизму, а также специфическим реакциям, в результате которых синтезируются биологически активные соединения. Катаболизм аминокислот начинается с отщепления α-аминогруппы. Аминокислота теряет аминогруппу в результате двух типов реакций: трансаминирования и дезаминирования.Трансаминирование - реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат - производное витамина В6. Константа равновесия для большинства таких реакций близка к единице (Кр~1,0), поэтому процесс трансаминирования легко обратим.
Дезаминирование - реакция отщепления α-аминогруппы от аминокислоты, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота (безазотистый остаток) и выделяется молекула аммиака. Аммиак токсичен для ЦНС, поэтому в организме человека и млекопитающих он превращается в нетоксичное хорошо растворимое соединение - мочевину. В виде мочевины, а также в виде солей аммония аммиак выводится из организма. Безазотистый остаток используется для образования аминокислот в реакциях трансаминирования, в процессах глюконеогенеза, в реакциях окисления до СО2 и Н2О.
26) ФЕРМЕНТАТИВНОЕ РАСЩЕПЛЕНИЕ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ
Расщепление нуклеиновых кислот под вльянием специфических ферментов — эндо- и экзонуклеаз — сопровождается разрывом фосфо-диэфирной связи и образованием продуктов различной величины, которые могут быть разделены методами электрофореза и хроматографии. Это широко используется при анализе последовательности нуклеотидов в молекулах РНК и ДНК.. Особое значение при развитии генной инженерии получило расщепление ДНК специфическими эндо-нуклеазами (рестриктазами), позволяющее получать отрезки ДНК определенной длины и иуклеотидного состава. >
27) Биосинтез пиримидиновых и пуриновых нуклеотидов
Центральными промежуточными продуктами биосинтеза предшественников нуклеиновых кислот являются мононуклеотид уридинмонофосат [УМФ (UMP)] для пиримидинового ряда и инозинмонофосфат [ИМФ (IMP), основание: гипоксантин) для пуринов. Путь синтеза различен для пиримидиновых и пуриновых оснований. В первом случае строится прежде всего пиримидиновое кольцо и затем к нуклеотиду присоединяется рибозо-5'-фосфат. Синтез пуриновых нуклеотидов, напротив, начинается с рибозо-5'-фосфата и исходя из него шаг за шагом формируется кольцо.
Непосредственными предшественниками в синтезе пиримидинового кольца являются карбамоилфосфат, который образуется из глутамина и НСО3- (1а), и аспартат. После образования N-карбамоиласпартата (1б) происходит замыкание кольца с образованием дигидрооротата (1в). У млекопитающих стадии от 1а до 1в проходят в цитоплазме и катализируются одним полифункциональным ферментом. На следующей стадии (1г) дигидрооротат окисляется флавинмо-нонуклеотидзависимой дегидрогеназой в оротат, который связывается с фосфорибозилдифосфатом (PRPP) с образованием нуклеотида оротидин-5'-монофосфата [ОМФ (ОМР)], декарбоксилирование которого приводит к уридин-5'-монофосфату [УМФ (UMP)].
Пуриновый биосинтез начинается с фосфорибозилдифосфата (названия отдельных промежуточных продуктов перечислены на с. 406). Сначала присоединяется аминогруппа, которая впоследствии в кольце становится N-9 (2а). Глицин и формильная группа N10-формилтетрагидрофолата поставляют недостающие атомы пятичленного кольца (2б, 2в). Прежде чем это кольцо замкнется (2е), присоединяются атомы N-3 и N-6 шестичленного кольца (2г, 2д). Затем построение кольца продолжается путем присоединения N-1 и С-2. На последней стадии шестичленное кольцо замыкается с образованием инозин-5'-монофосфата [ИМФ (IMP)], который, однако, не накапливается, а быстро превращается в АМФ и ГМФ. Эти реакции и синтез других нуклеотидов рассмотрены на с. 192
тРНК
тРНК является одноцепочечной РНК, однако в функциональной форме имеет конформацию «клеверного листа». Аминокислота ковалентно присоединяется к 3'-концу молекулы с помощью специфичного для каждого типа тРНК фермента аминоацил-тРНК-синтетазы. На участке C находится антикодон, соответствующий аминокислоте.
28) Биосинтез белка
Биосинтез белка — сложный многостадийный процесс синтеза полипептидной цепи из аминокислотных остатков, происходящий на рибосомах клеток живых организмов с участием молекул мРНК и тРНК. Биосинтез белка можно разделить на стадии транскрипции, процессинга и трансляции.
Транскрипция: происходит считывание генетической информации, зашифрованной в молекулах ДНК, и запись этой информации в молекулы мРНК.
Процессинг: между транскрипцией и трансляцией молекула мРНК претерпевает ряд последовательных изменений, которые обеспечивают созревание функционирующей матрицы для синтеза полипептидной цепочки. К 5΄-концу присоединяется кэп, а к 3΄-концу поли-А хвост, который увеличивает длительность жизни мРНК; в ходе ряда стадий процессинга из мРНК удаляются некоторые фрагменты, ненужные в последующих стадиях, и происходит редактирование нуклеотидных последовательностей.
Трансляция: заключается в синтезе полипептидной цепи в соответствии с информацией, закодированной в матричной РНК. Аминокислотная последовательность выстраивается при помощи тРНК, которые образуют с аминокислотами комплексы — аминоацил-тРНК. Каждой аминокислоте соответствует своя тРНК, имеющая соответствующий антикодон, «подходящий» к кодону мРНК. Во время трансляции рибосома движется вдоль мРНК, по мере этого наращивается полипептидная цепь.
Готовая белковая молекула затем отщепляется от рибосомы и транспортируется в нужное место клетки. Энергией биосинтез белка обеспечивается за счёт АТФ.