1. Функции гликопротеинов:

1. большинство белков на внешней поверхности животных клеток (рецепторы);

2. большая часть синтезируемых клеточных белков (интерфероны);

3. большая часть белков плазмы крови (кроме альбуминов).

2. Липопротеины - сложные белки. Их простетическая группа представлена разнообразными липидами. Существует несколько классов липидов. Каждый из них выполняет специфическую биологическую функцию.

Структурная классификация липидов.

• Простые. Неполярные:

  • омыляемые;

  • жиры (триаглицерины);

  • воска (эфиры);

  • неомыляемые;

  • стероиды (холестерин).

• Сложные. Полярные. Омыляемые:

• глицерофосфолипиды;

• сфингофосфолипиды;

• гликолипиды.

3. Фосфопротеины - сложные белки. Их простетическая группа представлена фосфорной кислотой. Остатки фосфата соединяются с белковой частью молекулы сложноэфирными связями через гидрокси-группы аминокислот серина и треонина.

К фосфопротеинам относятся казеины - белки молока, вителлины - яичного желтка, овальбумин - белок куриного яйца. Большое количество их содержится в ЦНС. Многие важные ферменты клетки активны только в фосфорилированной форме. Фосфопротеины являются источником энергетического и пластического материала.

4. Пример металлопротеинов:

• ферритин, трансферрин - Fe;

• алкогольдегидрогеназа - Zn;

• цитохромоксидаза - Cu;

• протеиназы - Mg, К;

• АТФ-аза - Na, К, Са, Мg.

Как правило, металлопротеины - ферменты. Ионы металлов выполняют следующие функции:

• являются активным центром фермента;

• служат мостиком между активным центром фермента и субстратом, сближают их;

• служат акцепторами электронов на определенной стадии ферментативной реакции.

7. Ферменты и их химические строение, основные коферменты. (над, надф, коа)

Ферменты- обычно белковые молекулы или молекулы РНК  или их комплексы, ускоряющие химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. 

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций^[2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

По строению ферменты могут быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными белками. Во втором случае в составе фермента обнаруживается добавочная группа небелковой природы.

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени; добавочная же группа стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента. Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый кофермент связывающий домен; его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна. Таковы, например, пространственные структуры нуклеотидсвязывающих доменов ряда дегидрогеназ.

Иначе обстоит дело у однокомпонентных ферментов, не имеющих добавочной группы, которая могла бы входить в непосредственный контакт с преобразуемым соединением. Эту функцию выполняет часть белковой молекулы, называемая каталитическим центром. Предполагают, что каталитический центр однокомпонентного фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы.

КОФЕРМEНТЫ (от лат. со- - приставка, означающая совместность, и ферменты) (коэнзимы), орг. прир. соед., необходимые для осуществления каталитич. действия ферментов. Эти вещества, в отличие от белкового компонентафермента (апофермента), имеют сравнительно небольшую мол. массу и, как правило, термостабильны. Иногда под К. подразумевают любые низкомол. вещества, участие которых необходимо для проявления каталитич. Действия фермента, в т. ч. и ионы, например К⁺, Mg²⁺ и Мn²⁺ .

Основные коферменты:

• Никотинамидадениндинуклеоти́д (НАД, NAD) — кофермент, присутствующий во всех живых клетках, входит в состав ферментов группы дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции; выполняет функцию переносчика электронов и водорода, которые принимает от окисляемых веществ. Представляет собой динуклеотид, молекула которого построена из амида никотиновой кислоты и аденина, соединённых между собой цепочкой, состоящей из двух остатков D-рибозы и двух остатков фосфорной кислоты; применяется в клинической биохимии при определении активности ферментов крови.

• Никотинамидадениндинуклеотидфосфа́т (НАДФ, NADP) — широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ — ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. NADP принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества. Вхлоропластах растительных клеток NADP восстанавливается при световых реакциях фотосинтеза и затем обеспечивает водородом синтез углеводов при темновых реакциях. NADP, — кофермент, отличающийся от NAD содержанием ещё одного остатка фосфорной кислоты, присоединённого к гидроксилу одного из остатков D-рибозы, обнаружен во всех типах клеток.

• Кофермент А (КоА) — кофермент ацетилирования; один из важнейших коферментов; принимает участие в реакциях переноса ацильных групп. Молекула КоА состоит из остатка адениловой кислоты, связанной пирофосфатной группой с остатком пантотеновой кислоты, соединённой пептидной связью с остатком β-меркаптоэтаноламина. С КоА связан ряд биохимических реакций, лежащих в основе окисления и синтеза жирных кислот, биосинтеза жиров, окислительных превращений продуктов распада углеводов. Во всех случаях КоА действует в качестве промежуточного звена, связывающего и переносящего кислотные остатки на другие вещества. При этом кислотные остатки в составе соединения с КоА подвергаются тем или иным превращениям, либо передаются без изменений на определённые метаболиты.