- •Лекция №1 зміст, предмет та задачі дисципліни.
- •Лекция №2-4 природные α-аминокислоты. Строение классификация стереоизомерия химические свойства
- •Лекция №5 белки. Общие сведения, функции белков
- •Белки общие сведения.
- •2. Функции белков,содержание белков в органах и тканях
- •Лекция № 6-9. Физико-химические свойства белков, их структурная организация, классификация белков
- •1. Физико-химические свойства белков. Понятие структурной организации белков
- •2. Первичная и вторичная структура белка
- •3. Третичная и четвертичная структура белка
- •4. Классификация белков, химия простых белков, природные пептиды
- •Лекция № 10-12. Особенности белкового обмена, переваривание белков.
- •1. Особенности белкового обмена
- •2. Особенности переваривания белков, эндопептидазы
- •3. Переваривание белков в желудке и кишечнике
- •4. Всасывание продуктов гидролиза белков
- •5. Амины
- •Лекция № 13-15. Обезвреживание аммиака в организме, орнитиновый цикл, специфические пути обмена аминокислот.
- •1. Обезвреживание аммиака в организме
- •2. Специфические пути обмена аминокислот
- •Лекция № 16-18. Сложные белки хромопротеины и нуклеопротеины
- •1. Определение хромопротеинов. Гемо- и флавопротеины
- •2. Нуклеопротеины и липопротеины
- •3. Фосфопротеины и гликопротеины
- •Свойства иммуноглобулинов человека
- •Лекция № 19-21. Химический состав и структура нуклеиновых кислот
- •1. Химический состав нуклеиновых кислот
- •2. Особенности структуры нуклеиновых кислот
- •3. Первичная структура нуклеиновых кислот
- •4. Вторичная и третичная структура нуклеиновых кислот
- •Лекция № 22. Обмен нуклеиновых кислот
- •1. Общие представления об обмене нуклеопротеидов
- •Лекция 23-26 биосинтез днк
- •Лекция №27 биосинтез рнк, биогенез мрнк, биосинтез и распад гемоглобина
- •Биосинтез рнк, биогенез мРнк
- •3. Биогенез тРнк и рРнк, синтез рнк на матрице рнк
- •Распад нуклеиновых кислот
- •Биосинтез гемоглобина
- •Лекция № 28. Общие требования к синтезу белка
- •1. Составные части белоксинтезирующей системы, рибосомы и аминоацил-тРнк-синтетазы
- •2. Транспортные и матричные рнк, природа генетического кода
- •Лекция № 29. Синтез и постсинтетическая модификация белка
- •1. Синтез белка и его транспорт через мембраны
- •2. Транспорт синтезированных белков через мембраны
- •3. Регуляция синтеза белка
- •Лекция № 30-31. Понятие о ферментах, их химическая природа и строение
- •1. Понятие о ферментах, их химическая природа и строение
- •2. Активный центр ферментов
- •3. Изоферменты
- •Лекция № 32. Механизм действия ферментов
- •1. Механизм действия ферментов
- •2. Кинетика ферментативных реакций
- •Лекция № 34-35. Основные свойства ферментов и факторы, определяющие их активность
- •1. Основные свойства ферментов,
- •2. Активирование и ингибирование ферментов
- •3. Регуляция активности ферментов, определение активности ферментов
- •Лекция № 36. Классификация и номенклатура ферментов
- •Лекция №37-38 липиды загальні відомості, будова, класифікація хімічні властивості
- •Лекция №39-40 глицериды фосфолипиды
- •Лекция№41 жирные кислоты
- •Лекция №42 эйкозаноиды
- •Лекция №43-45 биосинтез насыщенных жирных кислот
- •Лекция №46 биосинтез триглицеридов
- •Лекция №47 метаболизм фосфолипидов
- •Лекция №48-49 биосинтез холестерина
- •Лекция №50 метаболизм кетоновых тел
- •Лекция №51-52 окисление жирных кислот
- •Лекция №53-54 углеводы строение, классификация, химические свойства
- •В животных тканях содержатся следующие моносахариды:
- •Лекция №55 переваривание и всасывание углеводов
- •Лекция №56-57 синтез и распад гликогена
- •Лекция №58-59 Тема: Биологическое окисление
- •Лекция № 60-61 гликолиз
- •Лекция№ 62 аэробный метаболизм пирувата
- •Лекция №63-64 глюконеогенез
- •Лекция 65-67 Цикл Трикарбоновых кислот.
- •Лекция № 68-69 пентозофосфатный путь окисления углеводов
- •Лекция №70 регуляция метаболизма углеводов
- •Лекция №71-72. Тема: взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов
- •Литература
Лекция № 28. Общие требования к синтезу белка
1. Составные части белоксинтезирующей системы, рибосомы и аминоацил-тРнк-синтетазы
В синтезе белка в рибосомах (трансляции) последовательность расположения нуклеотидов в мРНК определяет первичную структуру белка, т. е. строго упорядоченную последовательность расположения отдельных аминокислот в молекуле синтезируемого белка. Составляющей частью биосинтеза белка является белоксинтезирующая система:
20 аминокислот, входящих в состав белковых молекул;
как минимум, 20 разных тРНК, обладающих специфичностью к определенному ферменту и аминокислоте;
набор как минимум, 20 различных ферментов — аминоацил-тРНК-синтетаз, также обладающих двойной специфичностью к какой-либо определенной аминокислоте и одной тРНК;
рибосомы (полисомы), состоящие из 4—12 монорибосом с присоединенной к ним матричной мРНК;
АТФ и АТФ-генерирующая система ферментов;
ГТФ, принимающий специфическое участие в инициации и элонгации синтеза белка в рибосомах;
мРНК в качестве главного компонента системы, несущей информацию о структуре белка, синтезирующего в рибосоме;
белковые факторы, участвующие в синтезе на разных уровнях трансляции.
Рибосомы химически представляют собой нуклеопротены, состоящие только из РНК и белка, пространственная структура трехмерная, рРНК происходит из общего предшественника всех клеточных РНК, синтезирующегося на матрице ДНК в ядре, рибосомальные белки имеют цитоплазматическое происхождение, затем они транспортируются в ядрышки, где происходит спонтанное образование рибосомальных субчастиц. Аминоацил-тРНК-синтетазы — специфические ферменты, катализирующие активирование аминокислот и связывание последних с определенными тРНК. Ферменты обладают абсолютной специфичностью действия, узнают только одну аминокислоту, в белковом синтезе узнавание аминоацил-тРНК основано не на природе аминокислоты, а на химической природе антикодона тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы в активном центре содержат гистидин, имидазольное кольцо которого участвует в связывании АТФ посредством ионов магния.
2. Транспортные и матричные рнк, природа генетического кода
В настоящее время известно 60 различных тРНК. Для каждой аминокислоты в клетке имеется по крайней мере одна специфическая РНК. Аминокислоты присоединяются к свободной 3"-ОН-группе концевого аденилового мононуклетида путем образования эфирной связи, имеют первичную структуру. Тимидин-псевдоуридин-цитидиловая петля обеспечивает связывание аминоацил-тРНК с поверхностью рибосомы. Матричная РНК обеспечивает перенос информации от ДНК в ядре, где она синтезируется под действием ДНК-зависимой РНК-полимеразы до цитоплазмы, соединяется с рибосомами и служит матрицей, на которой происходит синтез белка. Природа генетического кода. Генетическая информация, закодированная в первичной структуре ДНК, переводится еще в ядре в нуклеотидную последовательность мРНК, но каким образом эта информация передается на белковую молекулу, долго было неясно. В нуклеотидной последовательности молекулы мРНК имеются кодовые слова для каждой аминокислоты — генетический код, который заключается в определенной последовательности расположения нуклеотидов в молекуле ДНК. Для кодирования всех аминокислот белковой молекулы достаточно взять триплетный код, тогда число возможных комбинаций составит 64. Представлены не только состав, но и последовательность триплетов всех кодонов, ответственных за включение каждой из 20 аминокислот белковой молекулы.
Генетический код для аминокислот — вырожденный, т. е. подавляющее большинство аминокислот кодируется несколькими кодонами.
Генетический код непрерывен. Нет сигналов, указывающих на конец одного кодона и начало другого, т. е. код линеен.
