Обмен белков

1. Чем определяется пищевая ценность белков?

+1. Аминокислотным составом

-2. Наличием заряда белковых молекул

+3. Возможностью расщепления в ЖКТ

-4. Порядком чередования аминокислот в молекуле белка

-5. Молекулярной массой белка

2. Пепсиноген активируется:

-1. Бикарбонатом натрия

+2. НСl

-3. Трипсином

-4. Энтерокиназой

+5. Аутокаталитически

3. Tрипсиноген активируется:

-1. Бикарбонатом натрия

-2. НСl

+3. Трипсином

+4. Энтерокиназой

4. Трансаминирование аминокислот:

+1. Путь синтеза заменимых аминокислот

+2. Не приводит к изменению общего количества аминокислот

-3. Приводит к увеличению общего количества аминокислот

- 4. Сопровождается образованием аммиака

5. Для прямого дезаминирования характерно:

+1. Активное дезаминирование глутаминовой кислоты

-2. Трансаминирование с альфа-кетоглутаратом

+3. Участвуют оксидазы

6. Какие ферменты участвуют в прямом дезаминировании аминокислот?

+1. Оксидазы

-2. Трансаминазы

-3. Декарбоксилазы

7. Пациенту с острыми болями в области сердца определяют активность в сыворотке крови:

-1. АлАТ

+2. АсАТ

-3. Щелочной фосфатазы

8. Коферментом трансаминаз является производное витамина:

-1. В1

-2. В2

-3. В3

+4. В6

9. Какое соединение образуется из аланина при трансаминировании?

+1. Пируват

-2. ЩУК

-3. Глутамат

-4. Серин

10. Какие конечные продукты образуются при окислении аминокислот?

+1. СО₂ , Н₂ О, NH₃

-2. СО₂ , Н₂ О

11. Физиологический минимум белков равен:

-1. 100-120 г/сут

+2. 30-45 г/сут

-3. > 120 г/сут

12. Какие пептидные связи расщепляет пепсин?

-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

+3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

13. Какие пептидные связи расщепляет трипсин?

-1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

+2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

14. Какие пептидные связи расщепляет химотрипсин?

+1. Образованные карбоксильной группой ароматических аминокислот

-2. Образованные карбоксильной группой основных аминокислот

-3. Образованные аминогруппой ароматических аминокислот

15. Как происходит всасывание аминокислот в кишечнике?

-1. Простой диффузией

+2. Сопряжен с функционированием Na+,К+-АТФазы

-3. Везикулярным транспортом

16. Какие ферменты участвуют в протеолизе тканевых белков?

-1. Гликозидазы

+2. Катепсины

-3. Липопротеинлипаза

17. Какой специфичностью обладают L-оксидазы аминокислот?

-1. Абсолютной

+2. Относительной

-3. Относительной групповой

+4. Стереохимической

18. Какой фермент створаживает молоко у грудных детей?

-1. Трипсин

+2. Реннин

-3. Липаза

19.Какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимой?

-1. Серин

-2. Аланин

+3. Метионин

-4. Глицин

184. Квашиоркор обусловлен недостатком в пище:

+1. Белков

-2. Углеводов

-3. Витаминов

20. Какие белки относят к резервным? Белки:

+1. Мышц

+2. Сыворотки крови

-3. Мозга

-4. Эритроцитов

21. Резервные белки:

-1. депонируются в организме

+2. используются при голодании

-3. синтезируются при избыточном поступлении белков

22. Коэффициент изнашивания белков Рубнера равен:

+1. 23,2 г/сутки

-2. 30-45 г/сутки

-3. 100-120 г/сутки

23. Где вырабатываются карбоксипептидазы?

-1. В желудке

+2. В поджелудочной железе

-3. В тонком кишечнике

-4. В толстом кишечнике

24. Какие связи в белках расщепляет трипсин? Образованные:

-1. СООН-группой ароматических аминокислот

-2. NH₂ -группой основных аминокислот

+3. СООН-группой основных аминокислот

-4. NH₂ -группой ароматических аминокислот

25. Какие связи в белках расщепляет пепсин? Образованные:

-1. СООН-группой ароматических аминокислот

+2. NH₂ -группой ароматических аминокислот

-3. СООН-группой основных аминокислот

-4. NH₂ -основных аминокислот

26. Какие связи в белках расщепляет карбоксипептидаза?

-1. Образованные СООН-группой ароматических аминокислот

-2. СООН-группой основных аминокислот

-3. СООН-группой полярных незаряженных аминокислот

+4. Отщепляет С-концевую аминокислоту

27. Какие ферменты расщепляют белки до полипептидов в кишечнике?

-1. Трипсиноген

+2. Трипсин

+3. Карбоксипептидаза

-4. Химотрипсиноген

28. Какие ферменты отщепляют С-концевые аминокислоты в белках?

+1. Карбоксипептидазы

-2. Аминопептидазы

-3. Химотрипсин

29. Какой путь дезаминирования аминокислот характерен для млекопитающих?

-1. Внутримолекулярный

+2. Окислительный

-3. Гидролитический

-4. Восстановительный

30. Какая аминокислота подвергается наиболее интенсивному окислительному дезаминированию?

-1. Лейцин

+2. Глутамат

-3. Серин

-4. Аспартат

31. Какие продукты образуются при трансаминировании между альфа-кетоглутаратом и аланином?

-1. Аспартат и лактат

-2. Глутамат и лактат

+3. Глутамат и пируват

-4. Глутамин и аспарагин

32. Реакции трансаминирования является одной из стадий биосинтеза различных соединений. Укажите, каких именно:

-1. Подавляющего большинства аминокислот

-2. Незаменимых кислот

+3. Заменимых аминокислот

33. Что такое положительный азотистый баланс?

-1. Количество поступающего с пищей азота эквивалентно количеству азота, выделяемого с мочой, калом и потом

+2. Количество азота экскретируемого с мочой, калом и потом меньше количества поступившего азота

-3. Количество азота, экскретируемого с мочой, калом и потом больше количества азота, поступившего с пищей

34. Белковый оптимум для взрослого человека с энергозатратами 2500 ккал составляет:

+1. 40-50 г/сут

-2. 100-120 г/сут

-3. >120 г/сут

35. Укажите неправильный ответ:

-1. Основными продуктами гидролиза белков пепсином являются большие пептиды и немного свободных аминокислот

-2. Трипсин и химотрипсин секретируются поджелудочной железой в виде неактивных предшественников

-3. Энтерокиназа активирует трипсиноген

+4. Основными конечными продуктами переваривания белков в кишечнике являются пептиды

36. Под влиянием каких ферментов происходит расщепление белков в желудке?

-1. Пепсиногена

-2. Трипсина

+3. Пепсина

-4. Энтерокиназы

+5. Гастриксина

37. Какие процессы сопровождаются образованием аммиака в организме?

+1. Дезаминирование аминокислот

+2. Обезвреживание биогенных аминов

-3. Распад мочевины

+4. Дезаминирование пуриновых и пиримидиновых оснований

-5. Аминирование альфа-кетоглутарата

38. Причиной токсического поражения мозга при тяжелых заболева-ниях печени является увеличение в крови:

+1. Аммиака

-2. Мочевины

-3. Мочевой кислоты

39. Чем обусловлена токсичность аммиака на молекулярном уровне?

-1. Ингибированием окислительного фосфорилирования

+2. Восстановительным аминированием альфа-кетоглутарата

-3. Нарушением процесса трансаминирования аминокислот

40. Какие функции выполняет глутамин?

+1. Донор амидной группы для биосинтезов

-2. Форма конечного обезвреживания аммиака

+3. Транспортная форма аммиака

41. Какие функции выполняет аланин?

+1. Транспортная форма аммиака в печень для синтеза мочевины

+2. Углеродный скелет используется в реакциях глюконеогенеза

-3. Транспортная форма аммиака в почки для синтеза аммонийных солей

42. Какое значение имеет образование солей аммония?7

+1. Регуляция кислотно-основного равновесия

+2. Механизм общего обезвреживания аммиака

+3. Сбережение для организма катионов Na и К

43. Какие аминокислоты активируют синтез мочевины?

+1. Орнитин

-2. Гистидин

+3. Цитруллин

+4. Аргинин

44. Какое количество мочевины в сутки выделяется с мочой?

+1. 30 г

-2. 30 мг

-3. 30 мкг

45. В норме концентрация мочевины в сыворотке крови равна:

-1. 2,50-8,32 мкмоль/л

-2. 2,50-8,32 мг/дл

+3. 2,50-8,32 ммоль/л

46. При каких патологических состояниях в крови увеличивается содержание мочевины?

+1. Почечная недостаточность

-2. Заболевания кожи

-3. Мышечная дистрофия

47. В каких ситуациях возможны приобретенные гипераммониемии?

+1. Заболевания печени

+2. Повышенное образование аммиака

-3. Заболевания легких

48. Что понимают под остаточным азотом?

+1. Небелковые азотсодержащие соединения плазмы крови

-2. Азот, выделяемый с мочой в составе мочевины и солей аммония

-3. Белки плазмы крови

49. В норме остаточный азот плазмы крови составляет:

+1. 15-25 ммоль/л

-2. 25-50 ммоль/л

-3. 5-15 ммоль/л

50. Обезвреживание биогенных аминов происходит при участии ферментов:

+1. Аминооксидаз

-2. Декарбоксилаз

-3. Оксидаз L-аминокислот

51. Какой биогенный амин образуется при декарбоксилировании глутаминовой кислоты?

-1. Серотонин

-2. Гистамин

+3. Гамма-аминомаслянная кислота

52. Какой биогенный амин является предшественником норадреналина и адреналина?

-1. Серотонин

+2. Дофамин

-3. Гистамин

53. Ингибиторы моноаминооксидазы используют как:

-1. Антигистаминные препараты

+2. Антидепрессанты

-3. Антидиуретические препараты

54. Какие функции выполняет гистамин?

+1. Расширяет кровеносные сосуды

-2. Суживает кровеносные сосуды

+3. Обладает провоспалительным действием

-4. Обладает противовоспалительный действием

+5. Стимулирует секрецию желудочного сока

55. Какой кофермент входит в состав декарбоксилаз аминокислот?

+1. Пиридоксальфосфат

-2. ФАД

-3. ФМН

56. Как изменяется концентрация мочевины в сыворотке крови у больных с тяжелыми заболеваниями печени?

-1. Повышается

+2. Понижается

-3. Не изменяется

57. При превращении 5-окситриптофана в серотонин выделяется:

-1. Аммиак

+2. Углекислота

-3. Оксид азота

-4. Сероводород

58. Какие аминокислоты являются акцепторами аммиака в момент его образования в клетке?

-1. Аланин

+2. Глутамат

-3. Глицин

-4. Аспартат

59. Какое биологически активное вещество образуется в процессе превращения триптофана?

-1. Кортикостерон

-2. Тироксин

-3. Серотонин

-4. Гистамин

60. Какая аминокислота является промежуточным продуктом при биосинтезе мочевины и расщепляется с образованием орнитина и мочевины?

-1. Лейцин

-2. Цитруллин

+3. Аргинин

-4. Валин

61. Назовите главный конечный продукт азотистого обмена у млекопитающих:

-1. Мочевая кислота

+2. Мочевина

-3. Аммиак

62. Два атома азота в молекуле мочевины происходят из:

-1. Аммиака и азотистых оснований

+2. Аммиака и аспарагиновой кислоты

-3. Аммиака и глюкозы

63. Синтез мочевины происходит:

-1. В мышцах

+2. В печени

-3. В почках

64. Синтез аммонийных солей происходит:

-1. В мышцах

-2. В головном мозге

-3. В печени

+4. В почках

65. В моче найдено повышенное содержание аммонийных солей. Определите состояние кислотно-основного баланса:

+1. Ацидоз

-2. Алкалоз

-3. Нет зависимости

66. Какую роль в организме играют реакции трансметилирования?

+1. Синтез низкомолекулярных соединений

+2. Инактивация биологически активных веществ

-3. Обезвреживание аммиака в печени

+4. Созревание ДНК, всех видов РНК и белков

-5. Синтез белков

67. Какие ферменты участвуют в реакциях метилирования?

-1. Трансаминазы

-2. Оксидазы аминокислот

+3. Метилтрансферазы

-4. Декарбоксилазы

68. Переносчиком метильных групп в реакциях трансметилирования является:

-1. S-аденозилметионин

+2. Метил-ТГФК

-3. Пиридоксальфосфат

-4. Карбамоилфосфат

69. Источниками метильных групп в реакциях трансметилирования являются:

-1. Метил-ТГФК

+2. Серин, бетаин, холин

-3. S-аденозилметионин

70. Синтез креатина приоисходит из:

+1. L-аргинина и глицина

-2. Лизина и глицина

-3. Орнитина и аспартата

71. Синтез креатина происходит в:

+1. Почках, поджелудочной железе и печени

-2. Только в почках

-3. Головном мозге

72. У взрослых людей с мочой выделяется:

-1. Креатин

-2. Креатин и креатинин

+3. Креатинин

73. Предшественником каких соединений является тирозин?

-1. Триптофана

+2. Катехоламинов

+3. Тироидных гормонов

+4. Меланина

74. Цистиноз связан с:

-1. повышенным синтезом заменимых аминокислот

+2. нарушением реабсорбции почти всех аминокислот

-3. повышенным протеолизом белков

75. Предшественником каких биологически активных веществ является тирозин?

+1. Тироксина

-2. Инсулина

+3. Адреналина

-4. Тестостерона

76. Какая аминокислота образуется при окислении фенилаланина?

-1. Серин

-2. Аланин

+3. Тирозин

77. Укажите, какое нарушение в обмене тирозина возникает при дефиците фермента, катализирующего распад этой аминокислоты на стадии окисления гомогентизиновой кислоты?

+1. Алкаптонурия

-2. Тирозиноз

-3. Болезнь Гирке

78. Поясните, какое нарушение в обмене фенилаланина возникает в результате блокирования его окисления в тирозин:

-1. Алкаптонурия

+2. Фенилпировиноградная олигофрения

-3. Тирозиноз

79. Дефект какого фермента приводит к развитию альбинизма?

-1. Гистидаза

-2. Тирозинаминотрансфераза

+3. Тирозиназа (фенолоксидаза)