
- •1. Будова нуклеїнових кислот. Пуринові і пиримідинові азотисті основи, нуклеотиди, мононуклеотиди.
- •2. Окислювальне перетворення глюкозо-6-фосфата (пентозофосфатний шунт), його значення.
- •3. Основні шляхи перетворення амінокислот в організмі: трансамінування, дезамінування, декарбоксилювання.
- •4. Метаболізм нейтральних ліпідів. Біосинтез триацилгліцеролів в печінці та кишечнику.
- •5. Заг. Уява про процес аеробного окислення – дихання. Етл мітохондрій тварин, його зв’язок з процесами субстратного ф-ня.
- •6. Рівняння Міхаеліса-Ментен. Константа Міхаеліса та макс. Швидкість ферм. Реакції. Конкурентне та неконкурентне інгібування.
- •7. Структура та властивості ферментів. Ізоферменти. Механізм дії ферментів.
- •8. Дихальний шлях. Енергетика переносу електронів. Спряженість окисного фосфорилювання з процесом перенесення електронів.
- •9. Мембранозв'язані етл. С-ми синтезу стероїдів в мх. Мікросомальні етл. Дихальна с-ма мітохондрій.
- •10. Простагландини, тромбоксани і лейкотрієни. Характеристика. Біологічна роль. Молек. Механізм дії.
- •11. Характеристика гістонових та негістонових білків. Ковалентні модифікації. Біохімічні механізми конденсації та деконденсації хроматину.
- •12. Ліпіди. Властивості, розповсюдження, класифікація, значення.
- •13. Коферменти, класифікація і роль, зв'язок з вітамінами.
- •14. Перетворення білків у кишково-шлунковому тракті. Протеолітичні ферменти та їх специфічність.
- •15. Процесінг первинних транскриптів. Механізми сплайсингу рнк. Особливості процесінгу тРнк, мРнк, рРнк у про- та еукаріотів. Регуляція експресії генів шляхом альтернативного сплайсингу.
- •16. Енергетика ферментативних процесів. Енергія активації. Рівняння Арреніуса та Вант-Гоффа; Лейдлера-Скетчарда та Бренстеда-б'єрума.
- •17. Біохімічні основи регуляції клітинного циклу. Роль білка mpf, білків сімейства циклінів, ростових факторів та циклін-залежних кіназ.
- •18. Регуляція метаболізму ліпідів, жирова тканина і печінка в регуляції метаболізму ліпідів, регуляція обміну холестеролу.
- •19. Катаболізм вуглеводів, шляхи розпаду вуглеводів у тканинах, анаеробне перетворення вуглеводів.
- •20. Шляхи регуляції вуглеводного обміну, роль адреналіну та інсуліну.
- •21. Характеристика складних ліпідів, фізіологічне значення.
- •23. Молекулярні механізми проведення регуляторних сигналів. Система вторинних посередників.
- •24. Регуляція вуглеводного обміну. Роль гормонів у вуглеводному обміні. Порушення. Цукровий діабет.
- •25. Перекисне окиснення ліпідів. Регуляція пол. Біологічна активність продуктів пол
- •26. Роль білків в процесі реплікації. Поcтреплікативні модифікації днк. Роль рестриктаз у збереженні „чистоти” ген. Інформації.
- •27. Вітамін в12 – кобаломін. Будова вітаміну. Особливості всмоктування вітаміну в тонкому кишечнику. Транскобаломіни. Біологічна роль, будова в12-коферментів.
- •28. Рівні структурної організації хроматину. Хромосома, теломера та теломеразна активність.
- •29. Загальні шляхи обміну амінокислот: трансамінування, процеси дезамінування та декарбоксилювання.
- •30. Молек механізми проведення і підсилення рецепторного сигналу. Основні теорії рецепції. Вторинні месенджери. Механізми проведення та підсилення рецепторного сигналу.
- •31. Кальмодулін – регуляторний тригерний білок, його участь у роботі месенджерних каскадів.
- •32. Катаболізм триацилгліцеролів та фосфоліпідів
- •33. Класифікація кофакторів та їх характеристика.
- •34. Шляхи катаболізму пуринових та піримідинових основ, кінцеві продукти.
- •35. Кінетика та енергетика мембранного транспорту
- •36. Структура та властивості рнк-полімерази.
- •37. Пасивний та активний транспорт через мембрану.
- •38. Кінетика ферментативного каталізу. Швидкість ферментативних реакцій. Енергія активації.
- •39. Система циклічних нуклеотидів:структура, утворення, роль.
- •40. Гормони підшлункової залози, структура, механізм дії.
- •41. Біологічні мембрани та їх функції. Сучасне уявлення про структуру та функції мітохондрій.
- •42. Утворення моносахаридів. Біосинтез оліго- та полісахаридів.
- •43. Гормони щитовидної залози: структура, біологічна роль.
- •44. Характеристика вітамінів а, е, к. Структура, біологічна роль.
- •45. Транспортна рнк, особливості будови, роль в біосинтезі білка.
- •46. Трансамінування амінокислот, його механізм.
- •47. Транскрипція, ферменти транскрипції і її регуляція. Реорганізація хроматину при транскрипції.
- •48. Рівні організації днк, реплікація днк.
- •50. Роль металів у каталітичній активності ферментів.
- •51. Перетворення енергії в живих системах. Шляхи синтезу атф у клітині.
- •52. Молекулярні механізми проведення регуляторних сигналів
- •53. Гормони. Хімічна будова, фізіологічна роль найважливіших гормонів.Молекулярний механізм дії.
- •54. Цикл ди та трикарбонових кислот (цикл Кребса)
- •55. (№7) Ферменти. Структура ферментів, ізоферменти, механізми дії ферментів.
- •56. Структура та роль нуклеотидтрифосфатів.
- •57. Структура і біологічна роль днк.
- •58. Принцип класифікації і номенклатура ферментів.
- •59. Глюконеогенез - синтез глюкози
- •60. Структура, властивості та класифікації амінокислот.
- •61. Мембрани й міжклітинні взаємодії
- •62. Гідроліз білків в шкт. Внутрішньоклітинне перетворення білків.
- •63. Кінетика гальмування (інгібування) ферментативних реакцій
- •64. Шляхи перетворення ліпідів у клітині
- •65. Вуглеводи, будова, властивості, класифікація і роль у живій природі.
- •66. Основні етапи біосинтезу білка на рибосомах
- •67. Анаеробне перетворення вуглеводів. Спиртове бродіння.
- •68. Характеристика хромопротеїдів. Представники. Гемоглобін і транспорт кисню.
- •69. Білки, структура і біологічна функція. Рівні організації білкових структур.
- •70. Шляхи біосинтезу пуринових та піримідинових основ.
- •71. Характеристика активних центрів ферментів.
- •72. Чоловічі статеві гормони.
- •73. Поняття про кінетику ферментативного каталізу.
- •74. Регуляція біосинтезу білка в клітинах.
- •75. Метаболічний розпад пуринів та піримідинів.
- •76. Метаболізм простагландинів.
- •77. Вітаміни а та d: структуру, значення.
- •78. Структура і біологічна роль рнк. Види рнк.
- •79. Порушення обміну вуглеводів. Цукровий діабет.
- •80. Біосинтез сечовини.
- •81. Регуляція метаболізму ліпідів
- •82. Біосинтез фосфоліпідів.
- •83. Регуляція ферментного апарату клітин.
- •84. Розпад та біосинтез полісахаридів.
- •85. Біосинтез жирних кислот (жк)
- •86. Декарбоксилювання амінокислот, роль амінів
- •87. Біогенні аміни та їх значення.
- •88. Дихальний ланцюг (ланцюг переносу електронів).
- •89. Анаеробне перетворення вуглеводів, глікогеноліз.
- •90. Ейкозаноїди - похідні арахідонової кислоти, класифікація, значення.
62. Гідроліз білків в шкт. Внутрішньоклітинне перетворення білків.
Перетворення білків починається у шлунку. Протеолітичні ферменти шлунково-кишкового соку виробл-ся кл-ми слизової оболонки шлунка, тонкого відділа киш-ку та підшлунк.залози в неакт.формі (проферменти), які перетв-ся на активні.
Шлунковий сік – орган., неорг. сполуки, вода (99%),соляна кислота, ферменти.
А) пепсин – висоактивна ендопептидаза, діє на пептидні зв'язки. Діє при ph 1,0-3,0, при 6,0-інакт-ся.
Б) хімозин – (ренін, сичужний фермент, 34кДа). Діє при ph 3,5-5,0. Акт-ся кальцієм і перетворює казеїноген молока в нерозчинну кальцієву сіль казеїну.
Підшлункова залоза (99%):
А) трипсин – з трипсиногену. Ендопептидаза, розщеплює пепт. зв'язки між арг,ліз та аміногр.інших ам/т; складноетерні та амідні зв'язки.
Б) хімотрипсин – з хімотрипсиногену. Теж ендопептидаза, руйнує зв'язки між тир, фен.аланіном, три і мет.
В) карбоксипептидаза – з прокарбоксилази. Деякі металоферменти. Акт-ся трипсином і каталізує відщеплення С-кінц.ам/т (фен.аланін>тир>три>лей>мет>ізолей>ала>глі та етерні зв'язки між ліз, арг, про.
Гідроліз білків відб-ся в порожнині киш-ку й на поверхні слиз.обол-ки., і в товстому киш-ку бактер. пептидгідролазами (гниття білків). У товстому розщ-ся тир, три, цистеїн, ліз, гіст. Які не перетв-ся (5%) видаляються з калом.
Всмомктування білкімв їжі відбувається в основному в тонкому кишківнику після гідролізу їх до ам/т. Деякі ам/ти можуть всмоктуватися в шлунку і товстому киш-ку. Увесь процес усмоктування білкових продуктів триває близько чотирьох годин. Всмоктування ам/т відбувається як шляхом дифузії, так і активного транспорту. ( Трансмембранна транслокація ам/т здійснюється переважно проти градієнта їх концентрації та гальмується ціанідами, 2,4-динітрофенолом і інгібіторами с-зу АТФ. Основним транспортером ди- і трипептидів служить мембранний білок Pept1, через який проходить 65—80 % усіх усмоктуваних людиною ам/т, інші 20—35 % ам/т всмоктуються ентероцитами за допомогою набору ам/тних транспортерів різної специфічності. ). Потрапляючи по системі ворітної вени до печінки, вони використовуються для синтезу білків, в тому числі специфічних білків крові (протромбіну, фібриногену й ін.).
Ам-ти, які кров розносить по організму, використовуються для синтезу тканинних білків. решта перетворюється на глюкозу в процесі глюконеогенезу або використовується в циклі Кребса. Використання білка як джерела енергії особливо важливе в умовах голоду, коли недостаток енергії компенсуєтсья за рахунок власних білки організму, особливо м'язів. Амінокислоти також є важливим джерелом необхідного для функціонування організму азоту. Регулюючий вплив на всмоктування білків виявляють гормони щитовидної залози, кори наднирників гіпофізу.
Необхідна кількість білка залежить від ваги і складає в середньому приблизно 45 - 50 гр. у день для жінок і 55 - 60 гр. для чоловіків. У перекладі на калорії - це від 1800 до 2600 калорій в день. Харчові білки можуть поступати в організм, як з тваринною їжею, так і з рослинною. Вважається, що з м'ясними і молочними продуктами поступає білків більше, ніж з рослинною їжею. Проте рослинні білки набагато корисніше, ніж тваринні.
Внутрішньоклітинне перетворення білків.
Перетворення обміних і нефункціонуючих білків усередині клітини, міжкліт.просторі здійснюється комплексом пептидгідролаз (катепсинами), які діють за типом ендо- та екзопептидаз, та приймають участь в процесах цитозу та автолізі. Вони різняться субстратною специфічністю, ph. Є кислі (в лізосомах) і нейтр.(інші компартм.). Пептидогідролази знаходять у цитоплазмі (розчинній) та в мембранозв'язаній формі. У рослин: ендопептидази – фіцин, бромелаїн, папаїн. Білщість являються SH-ферментами та виділ-ся з бактер.стінки. Вважають, що колагеназа та еластаза можуть секретуватися з клітин у міжкліт.простір, де локалізовані їх субстрати.