0,34% Заліза. Міоглобін депонує кисеньпід час

скорочення м'язів, а при їх ураженні він можепотрапляти в кров і

виділятися з сечею.

Залізовмісні ферменти інегеміновое

залізо клітини знаходиться головним чином умітохондріях.

Найбільш вивченими і важливими для організмуферментами

є цитохроми, каталаза і пероксидаза.

Цитохроми діляться на 4групи в залежності від

будови геміновой групи:

n А - цитохроми з гем - групою, що сполучає формілпорфін;n В - цитохроми з Протогена - групою;n С - цігохроми із заміщенням мезогем - групою;n Д - цитохроми з гем - групою, що сполучає дегідропорфін.

В організмілюдини містяться наступні цитохроми:а1, аз, в, В5, с, з1, 450. Вони представляютьсобою ліпідні комплексигемопротеїни і міцно пов'язані з мембраноюмітохондрії. Однак,цитохроми В5 і Р-450 знаходяться вендоплазматичним ретікулюме,а мікросомах містять НАДН-цитохром С --редуктазу. Існуєдумку, що Мітохондріальне диханнянеобхідно для процесів

диференціювання тканин, а внемітохондріальноевідіграє важливу

роль у процесах росту і дихання клітини.

Основний біологічної

роллю більшості цитохромів є участьв перенесенні

електронів, що лежать в основі процесівтермінального окислення в

тканинах.

цитохромоксидази єкінцевим ферментом

мітохондріального транспорту електронів --електронотранспортному

ланцюжки, відповідальним за утворення АТФ приокислювальному

фосфолірованіі в мітохондріях. Показанотісна залежністьміж змістом цього ферменту в тканинах іутилізацією ними

кисню.

Каталаза, як іцитохромоксидази, складається з єдиноюполіпептидного ланцюжки, поєднаної з гем --групою.

Вона є одним з найважливіших ферментів,оберігають

еритроцити від окислювального гемолізу.

Каталаза виконує

подвійну функцію в залежності від концентраціїперекису

водню в клітині. При високій концентраціїперекису водню

фермент каталізує реакцію її розкладання, апри низькій - і в

присутності донора водню (метанол, етанолта ін) стає

переважаючою Пероксидазна активністькаталази.

пероксидаза міститьсяпереважно в лейкоцитах і слизовоїтонкого кишечника у людини. Вона також

володіє захисною роллю, оберігаючи клітинивід їх руйнування

перекисних сполуками. Мієлопероксидази --залізовміснийгеміновий фермент, що знаходиться вазурофільних гранулахнейтрофільних лейкоцитів і звільняється вфагоцитуючі вакуоліпротягом лізису гранул.

Активований цимферментом руйнування білка клітинної стінкибактерій є смертельним длямікроорганізму, а

активований їм йодінірованіе частиноквідноситься до бактерицидноїфункції лейкоцитів. .

До залізовміснихвідносяться і флавопротеіновие ферменти,в яких залізо не включено в геміновуюгрупу і необхідно тільки для реакційпереносу.

Найбільш вивченоює сукцинатдегідрогеназа,яка найбільш активна в циклітрикарбонових кислот. Мітохондріальнемембрани вільно проникні для субстратуферменту.

Негеміновое залізо,локалізуються головним

чином в мітохондріях клітини, граєістотну роль у диханніклітини, беручи участь у окислювальномуфосфолірованіі та транспортіелектронів при термінальному окисленні, вциклі трикарбоновихкислот.

Феритин і гемосидерину --запасні

з'єднання заліза в клітині, що знаходятьсяголовним чином у

ретикулоендотеліальної системі печінки,селезінки та кісткового

мозку. Приблизно одна третина резервногозаліза організму

людини, переважно у вигляді феритину,падає на частку

печінки. Запаси заліза можуть бути принеобхідності

мобілізовані для потреб організму іоберігають його від

токсичної дії вільно циркулюєзаліза.

Відомо, що гепатоцитиі купферовскіе клітки

печінки беруть участь у створенні резервногозаліза, причому в

нормальної печінки більша частина рябому інового заліза виявлена

в гепатоцитах у вигляді феритину. Припарентеральному введенні

заліза як гепатоцити, так і кунферовскіеклітини печінки

акумулюють велику кількістьдодаткового феритину,

хоча останні мають тенденцію запасативідносно більше з

зайвого негемінового заліза у виглядігемосидерину.

Сферична білкова оболонкамолекули феритину складається з 24 субодиниць,що мають молекулярну вагу