ФЕРМЕНТЫ

Сегодня мы поговорим о самых замечательных и наиболее специализированных белках – ферментах, т.е. белках, обладающих каталитической активностью. Ферменты являются необычайно мощными катализаторами, намного превосходящими по своей эффективности синтетические катализаторы.

Ферменты - это функциональные еди­ницы клеточного метаболизма. Действуя в строго определенной последовательно­сти, они катализируют сотни многоста­дийных реакций, в ходе которых расще­пляются молекулы питательных веществ, запасается и преобразуется химическая энергия и из простых молекул-предшественников строятся макромолекулы, входящие в состав клетки.

Особенности ферментов:

1) высокоспецифичны по отно­шению к своим субстратам и ускоряют строго определенные химические реак­ции;

2) химические реакции происходят без образования побочных продук­тов;

3) ферменты функционируют в очень мягких условиях (низкая температура, нормальное давление, невысокие значения рН среды), по сравнению с синтетическими катализаторами.

Например, гидролитический распад белков до аминокислот в присутствии неорганических катализаторов (крепких кислот или оснований) осуществляется за несколько десятков часов. Этот же процесс в присутствии биокатализаторов требует всего десятков минут и идет при 30-40˚С.

Благодаря уникальной структуре каждого фермента процесс ферментативного катализа предстоит перед нами как серия элементарных превращений веществ, строжайшим образом организованная в пространстве и времени.

4) Кооперативность и жесткая запрограммированность этапов действия – вот, что отличает механизм биокатализа от действия катализаторов иной природы.

5) Практически все химические преобразования в живом веществе осуществляются с помощью ферментов. Именно поэтому ферменты характеризуют, в первую очередь, как биокатализаторы.

Благодаря контакту ферментов с лекарственными веществами и антибиотиками достигается изменение ферментативных процессов по способствованию излечить болезнь. И, наоборот, деятельности ферментов микробными токсинами и иными ядами ведет к гибели организма.

6) Будучи выделенными из организма ферменты не утратили способности осуществлять каталитическую функцию. На этом основано их практическое применение в химической, пищевой, легкой и фармацевтической промышленности. Они позволяют осуществлять ряд процессов, выполнение которых обычными методами органического синтеза остается все еще нерешенной проблемой. Молекулярные массы ферментов, как и всех остальных белков, лежат в преде­лах от 12 ООО до 1 ООО ООО, так что их раз­меры намного превышают размеры их субстратов или функциональных групп, на которые они действуют

Классификация ферментов

Таблица 1. Международная классификация ферментов, основанная на катализируемых ими реакциях. Большинство ферментов катализирует пере­нос электронов, атомов или функциональных групп. Поэтому при классификации им при­сваивают кодовые номера и названия, из ко­торых можно определить тип катализируе­мой ими реакции переноса, а также группы, играющие роль донора и акцептора. Суще­ствуют шесть основных классов.
№ Класс	Тип катализируемой реакции
1. Оксидоредуктазы 1.1 Действующие на СН2=ОН группу 1.2 Действующие на С=О группу 1.3 Действующие на СН=СН группу	Перенос электронов
2. Трансферазы 2.1 Переносят одноуглеродные остатки 2.2 Переносят альдегидные и кетонные остатки 2.3 Переносят ацильные остатки	Реакции с переносом групп
3. Гидролазы 3.1 Действуют на сложноэфирные связи 3.2 Действуют на гликозильные соединения 3.3 Действуют на пептидные связи	Реакции гидролиза (перенос функцио­нальных групп на мо­лекулу воды)
4. Лиазы 4.1 Углерод-углерод-лиазы 4.2 Углерод-кислород-лиазы 4.3 Углерод-азот-лиазы	Присоединение групп по двойным связям и обратные реакции
5. Изомеразы 5.1 Рацематы	Перенос групп внутри молекулы с образова­нием изомерных форм
6. Лигазы 6.1 Образуют С-О связи 6.2 Образуют С-S связи 6.3 Образуют С-N связи	Образование С—С- , С—S-, С—О- и С—N-связей за счет реакций конденсации, сопря­женных с распадом АТР

Названия многих ферментов обра­зуются путем прибавления суффикса-аза к названию их субстрата. Так, фермент, катализирующий гидролиз мочевины, называется уреазой (от англ. «urеа»), а фермент, гидролизующий аргинин - аргиназой. Однако многие ферменты имеют названия, не связанные с названиями их субстратов, например пепсин и трипсин. Бывает, что один и тот же фер­мент имеет по меньшей мере два назва­ния или же два разных фермента носят одно и то же название. Из-за этих и дру­гих затруднений терминологического ха­рактера, а также вследствие все возра­стающего числа вновь открываемых ферментов было принято международ­ное соглашение о создании систематиче­ской номенклатуры и классификации ферментов. В соответствии с этой систе­мой все ферменты в зависимости от типа катализируемых ими реакций делятся на шесть основных классов, каждый из которых включает ряд подклассов (табл. 1). Каждый фермент имеет четырехзначный кодовый номер (шифр) и си­стематическое название, которое позволяет идентифицировать катализируемую этим ферментом реакцию. В качестве примера можно привести название фер­мента, катализирующего следующую ре­акцию:

Формальное систематическое название этого фермента - АTP: гексоза 6-фосфо-трансфераза, из которого следует, что этот фермент катализирует перенос фосфатной группы с АТР на гексозу. Соглас­но табл. 9-3, этот фермент относится к классу 2; ему присвоен кодовый номер 2.7.1.1, где первая цифра (2) обозначает класс (трансферазы), вторая (7)-подкласс (фосфотрансферазы), третья (1)-подподкласс (фосфотрансферазы с гидроксильной группой в качестве акцептора) и чет­вертая цифра (1)-порядковый номер фермента в его подподклассе; она показывает, что акцептором фосфатной группы служит D-гексоза. В тех случаях, когда фермент имеет длинное или труд­нопроизносимое систематическое назва­ние, можно пользоваться его три­виальным названием. Например, три­виальное название обсуждаемого нами фермента - гексокиназа.