4. Влияние термообработки на казеин и сывороточные белки при пастеризации и стерилизации.

Тепловая обработка: пастеризация и стерилизация - обязательные технологические операции. Это единственный способ уничтожения патогенных микроорганизмов в молоке перед его обработкой.

Казеин. В отличии от обычных глобулярных белков обладает высокой термостабильностью. Это объясняется специфической структурой белка, в нем содержится много пролина, отсутствуют свободные сульфгидрильные группы поэтому уже в нативном состоянии имеет признаки денатурации. При увеличении температуры стерилизации казеинат Са фосфатный комплекс претерпевает ряд физико-химических изменений, которые могут отрицательно влиять на технологические свойства и пищевую ценность молока. Может происходить гидролиз пептидных связей, дегидратация казеина, его комплексообразование с денатурированными сывороточными белками, лактозой и т д. Эти процессы могут вызвать дезинтеграцию казеиновых мицелл или наоборот увеличение их размера, что может привести к ухудшению сычужной свёртываемости белка, коагуляции при хранении молочных продуктов. В первую очередь происходит гидролиз к-казеина, в меньшей степени -S и -казеина. Так при 110-150°С в результате гидролиза пепетидных связей в к-казеине наблюдается освобождение гликомакропептидов. При этом наблюдается снижение степени гидротации казеиновых мицелл. Термически отщепленные гликомакроептиды аналогичны гликомакропептидам освобождаемым при действии на казеин сычужного фермента.Так как к-казеин играет важную роль в стабилизации казеиновых мицелл то гидролиз 20% всего к-казеина может вызвать тепловуюкоагуляцию белков молока, тепловое деформирование казеина, т.е. гидролиз фосфорноэфирных связей с удалением - и S-казеинов, а также части органического фосфора. Эти изменения могут снизить суммарный «-» заряд казеиновых мицелл и вызвать электростатическое напряжение в системе. Дефосфорилирование казеина наступает при t100С. После дефосфорилирования ухудшается способность казеина связывать кальций. Часть его уходит из казеината кальция, наступает дестабилизация мицелл и снижается термоустойчивость белков молока.

При температуре 80-95ºС наблюдается образование комплексов главным образо к-казеина с сывороточными белками. Количество сывороточных белков, участвующих в образовании таких комплексов особенно при высоких t может сост. 42-68%. По-видимому, степень взаимодействия β-лактоглабулина с казеином определяется их количественным соотношением в молоке, t и рН, что влияет на размер образовавшихся после термообработки казеиновых мицелл.

В целом следует отметить, что после термообраб. преобладает процесс агрегации частиц казеина.

Сывороточные белки. Денатурация происходит в интервале 62-78ºС, зависит от температуры, продолжительности ее воздействия и рН молока. Наиболее термолабильными из сывороточных белков являются имунноглобулины и сывороточный альбумин. Более термостабильны β-лактоглобулин, -лактоальбумин. Наиболее чувствительны белки к тепловой обработке при рН 4,6, а также в интервале 5,8-6,2. Минимально чувствительны при рН=2,5-3,5 и выше при 6,5.

Денатурация β лактоглобулина. β лактоглобулин находится в молоке при рН 6,8-7,0 в виде димера. Поэтому его денатурация будет включать: -диссоциация β-лактоглобулина на субъединицы; развёртывание белковых молекул; агрегация денатурировавшего белка. На самом деле температурная денатурация β лактоглобулина протекает:

-при температуре 40ºС

-при повышении температуры до 65ºС и выше происходят развёртывания мономеров β-лактоглобулина с освобождением сульфгидрильных групп на поверхности мономеров и такое освобождение способствует образованию агрегатов β лактоглобулина, тем самым препятствует повторному свёртыванию полипептидных цепей.

При температурах выше 70-75ºС характеризуется образованием с помощью дисульфидных связей с образованием белков небольшого размера. Максимум образования таких агрегатов наблюдается при температуре 75-80ºС. При повышении температуры до 90-95ºС и выдержке более 1 часа происходит образование более крупных агрегатов и необратимая денатурация этого белка. После нагревания при невысоких t небольшая часть денатурировавших молекул β-лактоглобулина сможет восстановить свою нативную структуру. Этот процесс зависит от температуры нагрева и выдержки молока при ней, рН среды.

α-лактоальбумин. Он наиболее термостабилен, его полная коагуляция наблюдается при температуре 114ºС, однако он денатурирует при 62ºС. Такое противоречие объясняется способностью денатурированного α-лактоальбумина к ренатурации. Обратимость денатурации α-лактоальбумина при рН=6-7 составляет 90%.При нагреве молока до 100ºС необратимость денатурации может достичь 50%. Увеличение степени ренатурации термически денатурированного αлактоашльбумина многие объясняют способностью этого белка стабилизировать свою третичную структуру с помощью кальция.