Билет 1. 1. Предмет и задачи биохимии. Понятие о биохимическом единстве жизни, процессах распада и синтеза.Значение биохимии в медицине и технической биологии.

Биохимия — это биологическая наука, изучающая химическую природу веществ, входящих в состав живых организмов, их превращения и связь этих превращений с деятельностью органов и тканей. Биохимия занимает важное место среди естественных наук, т.к. характеризует процессы, протекающие в живых организмах различных уровней начиная от вирусов и заканчивая человеком. Используя подходы и методы этой науки, становится возможным проанализировать и обосновать многие важные механизмы жизнедеятельности.

Несомненно, биохимия связана с общей химией, поскольку протекающие реакции, а также молекулярные структуры подчиняются ее законам. Связь биохимии с биологией очевидна, ведь биохимия глубоко, на клеточном и молекулярном уровне изучает жизнедеятельность тех организмов, которые описаны в биологии. Конечно, биология тоже оценивает и анализирует все эти процессы, но очень обобщенно, а аппарат биохимии позволяет заглянуть гораздо глубже в суть этого вопроса. Количественно оценить происходящее помогают физико-химические соотношения и математический аппарат как основной инструмент моделирования и анализа. Также в биохимии важны статистические подходы и соотношения, оценивающие тенденции в масштабах отдельных популяций и биосферы. Такой подход важен, например, при оценке заболеваемости определенной болезнью или влиянием каких-либо химических веществ (в т.ч. и лекарств и т.п.) на группы организмов и обработку полученных данных при помощи аппарата математической статистики.

Условно биохимию можно подразделить на несколько отделов:

- Химия белков, углеводов и липидов.

- Ферменты, витамины, гормоны.

- Обмен веществ (Тканевое дыхание, обмен углеводов, липидов, белков, связь между обменом белков, жиров и углеводов, вводно-солевой обмен).

- Биохимия тканей и биологических жидкостей (Нервная ткань, мышечная ткань, кровь, молочная железа и молоко, почки и моча, печень, эндокринные железы и др.).

2.Основные свойства и механизмы регуляции активности ферментов (термолабильность, рН-зависимость, специфичность). Применение ферментов.

Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений. Жизнь и многообразие ее проявлений – сложная совокупность химических реакций, катализируемых специфическими ферментами.

Ферменты обеспечивают осуществление таких важнейших процессов жизнедеятельности, как экспрессия (реализация) наследственной информации, биоэнергетика, синтез и распад биомолекул (обмен веществ). Изучение их способствует проникновению в суть и сокровенные тайны того загадочного явления, которое мы называем жизнью. Этими обстоятельствами может быть объяснено пристальное внимание исследователей к проблемам структуры, функций и молекулярных механизмов действия ферментов.

От неорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерных особенностей. Прежде всего ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют в миллионы и миллиарды раз более высокую каталитическую активность в условиях умеренной температуры (температура тела), нормального давления и в области близких к нейтральным значениям рН среды.

Ферменты отличаются высокой специфичностью действия в отношении как химической природы субстрата, так и типа реакции, т.е. каждый фермент катализирует в основном только определенную химическую реакцию. Для каждого фермента характерны специфическая последовательность расположения аминокислотных остатков и пространственная кон-формация. Существенной особенностью ферментов является также то, что их активность в клетках строго контролируется как на генетическом уровне, так и посредством определенных низкомолекулярных соединений, в частности субстратов и продуктов реакций, катализируемых этими же ферментами, ингибиторов и др. Таким образом, молекула фермента характеризуется уникальностью структуры, которая и определяет уникальность ее функции.

1)Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемые ферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45–50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуре выше 50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры При температуре 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани – миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С; в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Следует отметить, что на термолабильность ферментов определенное влияние оказывает концентрация субстрата, рН среды и другие факторы.

2)Зависимость активности ферментов от рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0–8,0. При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, в которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом рН среды для действия данного фермента. При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях рН среды, обычно при оптимальной температуре и наличии достаточно высоких (насыщающих) концентраций субстрата. Согласно современным представлениям, влияние изменений рН среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикар-боновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гисти-дина, NH2-группы лизина и др.). При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента. При разных значениях рН среды активный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается на третичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов.

3) Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Это свойство часто существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединений различной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было отмечено, конфор-мационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими «узнавание», высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—NH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидроли-зующие α-гликозидные связи (но не β-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилиро-вание почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фос-форилирование (см. главу 10).

Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др

Обладая высокой степенью избирательности, ферменты используются живыми организмами для осуществления с высокой скоростью огромного разнообразия химических реакций; они сохраняют свою активность не только в микропространстве клетки, но и вне организма. Ферменты нашли широкое применение в таких отраслях промышленности, как хлебопечение, пивоварение, виноделие, чайное, кожевенное и меховое производства, сыроварение, кулинария (для обработки мяса) и т.д. В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии, как окисление, восстановление, дезамини-рование, декарбоксилирование, дегидратация, конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда (при химическом синтезе образуются рацемические смеси L- и D-изомеров), которые используют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Овладение тонкими механизмами действия ферментов, несомненно, предоставит неограниченные возможности получения в огромных количествах и с большой скоростью полезных веществ в лабораторных условиях почти со 100% выходом

Билет 2

1. УГЛЕВОДЫ - органические соединения, содержащиеся во всех тканях организма в свободном виде в соединениях с липидами и белками и являющиеся основным источникам энергии.  Функции углеводов в организме:

• Углеводы являются непосредственным источником энергии для организма.

• Участвуют в пластических процессах метаболизма.

• Входят в состав протоплазмы, субклеточных и клеточных структур, выполняют опорную функцию для клеток.

Углеводы делят на 3 основных класса: моносахариды, дисахариды и полисахариды.  Моносахариды - углеводы, которые не могут быть расщеплены до более простых форм (глюкоза, фруктоза).  Дисахариды - углеводы, которые пригидролизе дают две молекулы моносахаров (сахароза, лактоза).  Полисахариды - углеводы, которые при гидролизе дают более шести молекул моносахаридов (крахмал, гликоген, клетчатка).

В пищеварительном тракте полисахариды ( крахмал, гликоген; клетчатка и пектин в кишечнике не перевариваются ) и дисахариды под влиянием ферментов подвергаются расщеплению до моносахаридов (глюкоза и фруктоза) которые в тонком кишечнике всасываются в кровь. Значительная часть моносахаридов поступает в печень и в мышцы и служат материалом для образования гликогена.  В печени и мышцах гликоген откладывается в резерв. По мере необходимости гликоген мобилизуется из депо и превращается в глюкозу, которая поступает к тканям и используется ими в процессе жизнедеятельности.

Продукты распада белков и жиров могут частично в печени превращаться в гликоген. Избыточное количество углеводов превращается в жир и откладывается в жировом "депо".  В организме происходит постоянное использование глюкозы различными тканями. Одним из главных потребителей глюкозы являются скелетные мышцы. Расщепление в них углеводов осуществляется с использованием аэробных и анаэробных реакций. При преобладании анаэробных реакций метаболизма глюкозы в мышцах накапливается большое количество молочной кислоты.  Суточная потребность организма в углеводах - не менее 100-150 г. Депо глюкозы (гликоген) в печени, мышцах в среднем 300-400 г.  При недостаточности углеводов развивается похудание, снижение трудоспособности, обменные нарушения, интоксикация организма.  Избыток потребления углеводов может привести к ожирению, развитию бродильных процессов в кишечнике, повышенной аллергизации организма, сахарному диабету.

2. Витами́ны — группа низкомолекулярных органических соединений относительно простого строения и разнообразной химической природы. Это сборная, в химическом отношении, группа органических веществ, объединённая по признаку абсолютной необходимости их для гетеротрофного организма в качестве составной части пищи. Витамины содержатся в пище в очень малых количествах, и поэтому относятся к микронутриентам.

Жирорастворимые витамины: Витамин А. Витамин D (кальциферолы). Витамин Е (токоферолы). Витамин К.

Водорастворимые витамины: Тиамин (витамин В 1). Рибофлавин (витамин В 2). Пиридоксин (витамин В 6). Цианокобаламин (витамин В 12). Аскорбиновая кислота (витамин С). Витамин Р (биофлавоноиды, полифенолы). Витамин РР (ниацин, никотиновая кислота). Фолацин (фолиевая кислота). Пантотеновая кислота (витамин В 3). Биотин (витамин Н).

Витамин	Название	Потребность организма человека  (в сутки)
В1	Тиамин	1.5 -2 миллиграмма
В2	Рибофлавин	1.5-2 миллиграмма
В3 (РР)	Никотиновая кислота	10 миллиграмм
В5	Пантеоновая кислота	10-20 миллиграмм
В6	Пиридоксин	2-4 миллиграмма
В9	Фолиевая кислота	0.3-1 миллиграмма
В12	Кобаламин	0.003 миллиграмма
С	Аскорбиновая кислота	60-100 миллиграмм
Н	Биотин	0.15-0.3 миллиграмма
А	Ретинол	1.5 -2 миллиграмма
Д	Кальциферол	0.02 миллиграмма
Е	Филлохинон	20-40 миллиграмм

Биологическая роль водорастворимых витаминов определяется их участием в построении различных коферментов. Биологическая ценность жирорастворимых витаминов в значительной мере связана с их участием в контроле функционального состояния мембран клетки и субклеточных структур. Необходимость водо- и жирорастворимых витаминов для нормального течения различных биологических процессов предопределяет развитие выраженных нарушений деятельности органов и систем при дефиците любого из витаминов.

билет 3 1.Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатсякарбоксильные и аминные группы.Аминокислоты подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин (гликокол), глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин)). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека, но необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие организма. Оптимальное содержание незаменимых аминокислот в пищевом белке зависит от возраста, пола и профессии человека, а также от других причин. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека.

аминокислоты образуют белки, входящие в состав тканей и органов человеческого организма так некоторые из них:

Выполняют роль нейромедиаторов или являются их предшественниками. Нейромедиаторы - это химические вещества, передающие нервный импульс с одной нервной клетки на другую. Таким образом, некоторые аминокислоты необходимы для нормальной работы головного мозга. Аминокислоты способствуют тому, что витамины и минералы адекватно выполняют свои функции. Некоторые аминокислоты непосредственно снабжают энергией мышечную ткань. Что будет, если аминокислот не хватает? В организме человека многие из аминокислот синтезируются в печени. Однако некоторые из них не могут быть синтезированы в организме, поэтому человек обязательно должен получать их с пищей

2 Катаболизм – это ферментативное расщепление сравнительно крупных органических молекул осуществляемое у высших организмов, как правило, окислительным путём. Катаболизм сопровождается освобождением энергии, заключенной в сложных структурах крупных органических молекул и запасанием её в форме фосфатных связей АТФ. Анаболизм – это ферментативный синтез из более простых соединений крупномолекулярных клеточных компонентов, таких как полисахариды, нуклеиновые кислоты, белки, липиды, а также некоторых их предшественников. Анаболические процессы протекают с потреблением энергии. Катаболизм и анаболизм происходят в клетках одновременно и неразрывно связаны друг с другом. По существу их следует рассматривать не как два отдельных процесса, а как две стороны одного общего процесса – метаболизма, в котором превращение веществ теснейшим образом переплетены с превращением энергии.

Более подробное рассмотрение метаболических путей показывает, что расщепление основных пищевых веществ в клетке представляет собой ряд последовательных ферментативных реакций, составляющие три главные стадии катаболизма. На первой стадии крупные органические молекулы распадаются на составляющие их специфические структурные блоки.  Так полисахариды распадаются до гексоз или пентоз,  белки – до аминокислот, нуклеиновые кислоты – до нуклеотидов, липиды – до жирных кислот, глицерина и других веществ. Все эти реакции протекают в основном гидролитическим путём и количество энергии освобождающейся на этой стадии очень невелико – менее 1 %. На второй стадии катаболизма образуются ещё более простые молекулы, причём число их типов существенно уменьшается. Очень важно, что на второй стадии образуются продукты, которые являются общими для обмена разных веществ. Эти продукты представляют собой ключевые соединения являющимися как бы ключевыми станциями, соединяющими разные пути метаболизма. Продукты, образовавшиеся на второй стадии катаболизма, вступают в третью стадию катаболизма, которая известна под названием терминального окисления. В ходе этой стадии все продукты, в конечном счете, окисляются до оксида углерода и воды. Практически вся энергия освобождается на второй и третьей стадии катаболизма.

Процесс анаболизма тоже проходит три стадии. Исходными веществами для него служат те же продукты, которые подвергаются превращениям на  третьей стадии катаболизма. То есть третья стадия катаболизма  является в тоже время первой исходной стадией анаболизма. Реакции, протекающие на этой стадии, выполняют как бы двойную функцию. С одной стороны они участвуют в завершающих этапах катаболизма, а с другой – служат и для анаболических процессов, поставляя, вещества-предшественники для последующих стадий анаболизма. На этой стадии, например, начинается синтез белка.

Катаболические и анаболические реакции происходят одновременно, но в разных частях клетки. Например, окисление жирных кислот осуществляется с помощью набора ферментов локализованных в митохондриях, тогда как синтез жирных кислот катализирует другая система ферментов, локализующая в цитозоле. Именно благодаря разной локализации катаболические и анаболические процессы в клетке могут протекать одновременно.

Билет 4 1.БЕЛКИ - сложные вещества - полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидной связью.

Функции белков:

1. Основной строительный материал в организме.

2. Являются переносчиками витаминов, гормонов, жирных кислот и др. веществ.

3. Обеспечивает нормальное функционировании иммунной системы.

4. Обеспечивает состояние "аппарата наследственности".

5. Являются катализаторами всех биохимических метаболических реакций организма.

Организм человека в нормальных условиях (в условиях, когда нет необходимости пополнения дефицита ами- нокислот за счет распада сывороточных и клеточных белков) практически лишен резервов белка (мобилизу- емый резерв - 45г : 40г в мыщцах, 5г в крови и печени), поэтому единственным источником пополнения фонда аминокислот, из которых синтезируются белки организма, могут служить только белки пищи.

Кроме основной функции белков - белки как пластический материал, он может использоваться и как источник энергии при недостатке других веществ (углеводов и жиров). При окислении 1 г белка освобождается около 4,1 ккал.

Поступая в организм с пищей белки окончательно расщепляются в ки-шечнике до аминокислот, всасываются в кровь и транспортируется в печень. Из печени аминокислоты поступают в ткани, где и используются в основ- ном для синтеза белков. Конечными продуктами метаболизма белков является аммиак, мочевина, мочевая кис- лота. Они выводятся из организма почками и частично потовыми железами

При избыточном поступлении белков в организм, превышающем потреб-ность, они могут превращаться в углеводы и жиры. Избыточное потребление белка вызывают перегрузку работы печени и почек, участвующих в обезвреживании и элиминации их метаболитов. Повышается риск формирования аллергических реакций. Уси- ливаются процессы гниения в кишечнике - расстройство пищеварения в кишечнике.  Дефицит белка в пище приводит к явлениям белкового голодания - истощению, дистрофии внутренних орга- нов, голодные отеки, апатия, снижению резистентности организма к действию повреждающих факторов внеш- ней среды, мышечной слабости, нарушении функции центральной и периферической нервной системы, нару- шению ОМЦ, нарушение развития у детей.  Суточная потребность в белках - 1 г/кг веса при условии достаточного содержания незаменимых аминокислот (например, при приеме около 30 г животного белка), старики и дети - 1,2-1,5 г/кг, при тяжелой работе, росте мышц - 2 г/кг.  Большую роль в обмене белков играет азот. Азот является обязательной составной частью белка и продуктов его расщепления. Азот поступает в организм только с белковой пищей. Белки содержат в среднем 16% азота. 

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Св-ва:

Связь C-N в пептидной связи частично имеет характер двойной, что проявляется, в частности, в уменьшении её длины до 1,32 ангстрема. Это обуславливает следующие свойства:

• 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.

• H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.

• Вращение вокруг связи C-N невозможно, возможно вращение вокруг С-С связи.

2 ГЛИКОЛИЗ— один из трех основных (гликолиз, цикл Кребса и путь Энтнера — Дудорова) способов выработки энергии в живых организмах. Это процесс анаэробного (т.е. не требующего участия свободного О₂) ферментативного негидролитического расщепления углеводов (главным образом глюкозы и гликогена) в животных тканях, сопровождающийся синтезом аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) и заканчивающийся образованием молочной кислоты. Гликолиз важен для мышечных клеток, сперматозоидов, растущих тканей (в том числе, опухолевых), т. к. обеспечивает накопление энергии в отсутствие кислорода. Но известен и гликолиз в присутствии О₂ (аэробный гликолиз) — в эритроцитах, сетчатке глаза, тканях плода сразу после рождения и в слизистой оболочке кишечника.

Гликолиз — катаболический путь исключительной важности. Он обеспечивает энергией клеточные реакции, в том числе и синтез белка. Промежуточные продукты гликолиза используются при синтезе жиров. Пируват также может быть использован для синтеза аланина, аспартата и других соединений. Благодаря гликолизу производительностьмитохондрий и доступность кислорода не ограничивают мощность мышц при кратковременных предельных нагрузках.

Результатом гликолиза является превращение одной молекулы глюкозы в две молекулы пировиноградной кислоты (ПВК) и образование двух восстановительных эквивалентов в виде кофермента НАД∙H.

Билет 5 1.БЕЛКИ - сложные вещества - полимеры, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидной связью

Классификация белков 

По растворимости:  водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые и пр.

По конформационной структуре: фибриллярные, глобулярные.

По химическому строению: протеины – состоят только из аминокислот, протеиды – помимо АК имеют в составе небелковую часть (углеводы, липиды, металлы, нуклеиновые кислоты) 

Протеины:

1)   Альбумины – растворимы в воде, не растворимы в конц. растворах солей. рI= 4.6-4.7. Существуют альбумины молока, яиц, сыворотки крови.

2  Глобулины – не растворимы в воде, растворимы в солевых растворах. Имунноглобулины.

3) Гистоны – растворимы в воде, в слабоконцентрированных кислотах. Обладают выраженными основными свойствами. Это ядерные белки, они связаны с ДНК и РНК.

4)   Склеропротеины – белки опорных тканей (хрящей, костей), шерсти, волос. Не растворимы в воде, слабых кислотах и щелочах.

а) коллагены – фибрилярные белки соединительной ткани. При длительном кипячении они растворяются в воде и при застудневании образуется желатин.

б) эластины – белки связок и сухожилий. По свойствам похожи на коллагены, но подвергаются гидролизу под действием ферментов пищеварительного сока;

в) кератин – входит в состав волос, перьев, копыт;

г) фиброин – белок шелка, в совем составе содержит много серина;

д) проламины и глютенины – белки растительного происхождения. 

Протеиды

Помимо АК содержат простетическую группу и в зависимости от ее химической природы они классифицируются на:

1)  Нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях) (подробнее см. главы "Нуклеиновые кислоты" и "Матричный биосинтез").

2) Гемопротеиды - небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белка относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гем является окрашенным соединением. Гемоглобин – транспорт кислорода. Миоглобин – запасание кислорода в мышцах. Цитохромы (ферменты) – катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи. 

(Подробнее см. приложение 1).

3) Металлопротеиды – в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл – содержит гем, но вместо железа – магний. Цитохром а – содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. ферменты содержат негеминовое железо (ферродоксин).

4) Липопротеиды – содержат липиды, входят в состав клеточных мембран

5) Фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты

6) Глюкопротеиды – содержат сахара