Питання1
.doc
Питання
1. Відомі українські вчені – це О. Палладін, І.Буланкін, О. Беліцер, М. Гулий, Р. Чаговець.
2. Статична біохімія вивчає хімічний склад живих організмів.
3. Динамічна біохімія вивчає вивчення процесів хімічних перетворень речовин в організмах.
4. Функціональна біохімія вивчає обмін речовин за різних функціональних станів.
5. Метаболізм – це сукупність процесів надходження речовин в організм, їх перетворення та виведення назовні продуктів обміну.
6. Катаболізм – це Це сукупність біохімічних процесів, при яких складні хімічні сполуки розкладаються до простих, при цьому виділяється енергія
7. Анаболізм – це сукупність процесів синтезу необхідних для організму речовин з речовин, які надійшли з зовнішнього середовища, при цьому енергія витрачається
8. До яких пір проникатиме в клітину вода? Поки клітина не лопне
9. Основна частини води в організмі (70%) міститься в тканинній рідині.
10. Що за субстанції визначають метаболічний шлях у клітині? Навести приклад метаболічного шляху (назва і загальному характеристика: процес деградації чи синтезу і яких речовин).
Метаболітичний шлях – це шлях послідовних хімічних перетворень, які ведуть до утворення певних продуктів. Наприклад, шлях перетворення гліцерил-3-фосфата в етанол. Відбувається в 7 етапів. Це шлях деградації.
11. Стан води в організмі, при якому вона сполучена з неорганічними іонами, називають гідратована.
12. 23% води в організмі міститься в кістках.
13. 7 % води в організмі міститься в жировій тканині.
14. Вміст води регулюється наявністю в ній катіонів натрію та хлору.
15. До макроелементів належать O, C, N, H, Ca, K, P, Cl, Mg, Na.
16. Макро- і мікроелементи. Роль азоту в життєдіяльності тварин. Входить до складу всіх молекул амінокислот, білків, ферментів, нуклеїнових кислот, АТФ, вітамінів. Виводиться з організму у складі аміаку, сечовини, сечової кислоти.
17. Макро- і мікроелементи. Роль водню в життєдіяльності тварин. Входить до складу води і молекул органічних речовин, забезпечує реакцію відновлення. Організм отримує за рахунок розщеплення води.
18. Макро- і мікроелементи. Роль фосфору в життєдіяльності тварин. У складі солей входить до складу кісток, є структурним компонентом фосфоліпідів, білків, нуклеїнових кислот, коферментів НАДФ. У вигляді залишків фосфорної кислоти утворює макроергічні шляхи.
19. Макро- і мікроелементи. Роль натрію у життєдіяльності тварин. Міститься лише у вигляді йонів. Забезпечує транспорт речовин в клітину, регулювання серцевої діяльності, здійснення процесів подразливості у тварин.
20. Макро- і мікроелементи. Роль калію у життєдіяльності тварин. Міститься лише у вигляді йонів. Забезпечує транспорт речовин в клітину, регулювання серцевої діяльності, бере участь у здійсненні процесів подразливості у тварин. регулює водний обмін.
21. Макро- і мікроелементи. Роль хлору в життєдіяльності тварин. Входить до складу хлоридної кислоти шлункового соку, у вигляді йонів бере участь у регуляції осмотичного тиску плазми крові.
22. Макро- і мікроелементи. Роль міді в життєдіяльності тварин. Бере участь у синтезі гемоглобіну, входить до складу гемоціану молюсків.
23. Макро- і мікроелементи. Роль сірки в життєдіяльності тварин. Входить до складу сірковмісних амінокислот (метіоніну, цистеїну, цистину), вітамінів В1, Н.
24. Макро- і мікроелементи. Роль магнію в життєдіяльності тварин. У вигляді йонів активує діяльність ферментів енергетичного обміну і синтезу ДНК, підтримує цілісність рибосом, зв’яжуючи РНК та білок.У вигляді солей входить до складу кісток, зубів.
25. Макро- і мікроелементи. Роль марганцю в життєдіяльності тварин. Визначає активність ферментів-оксидаз, тому має велике значення дихання, росту, азотного обміну.
26. Макро- і мікроелементи. Роль селену в життєдіяльності тварин. Кофактор глутатіонпероксидази, сприяє росту.
27. Макро- і мікроелементи. Роль кобальту в життєдіяльності тварин. У тварин є складовою вітаміну В12, який регулює кровотворення. Приймає участь у процесах нуклеїнового обміну, запліднення.
28. Макро- і мікроелементи. Роль цинку в життєдіяльності тварин. Чинник росту, входить до складу ферменту карбонангідрази, який каталізує виділення вуглекислого газу.
29. Макро- і мікроелементи. Роль заліза в життєдіяльності тварин. У складі гемоглобіну та міоглобіну приймає участь у транспорті газів.
30. Іони натрію сконцентровані в міжклітинній речовині.
31. Місцем всмоктування натрію є слизова оболонка тонкої кишки.
32. Обмін Натрію в організмі регулюється гормоном альдостероном.
33. Іони калію сконцентровані у внутрішньоклітинному просторі.
34. На всмоктування іонів кальцію та його мобілізацію з кісткової тканини впливає вітамін D
35. Захворювання тварин під назвою остеомаляція пов’язано нестачею вітаміну D.…
36. Обмін Йоду в організмі регулюється гормоном тетрайодтироніном та трийодтироніном.
37. При нестачі в раціоні тварин йоду виникає таке захворювання мікседема, кретенізм.
38. Мікроелемент, який має антиоксидантні властивості, бере участь в окисному фосфорилуванні, разом з вітамінами Е і А справляє радіозахисну дію, це селен.
39. Мікроелемент, який входить до складу гемоглобіну, міоглобіну, цитохромів, це ферум.
40. Цинк відноситься до мікроелементів.
41. Біологічна роль вітамінів. Навести приклади. Виступають коферментами і простетичними групами ферментів. Наприклад, нікотинамід входить складу коферменту нікотинамідинуклеотид.
42. Значення вітамінів для організму вперше довів Казимир Функ.
43. Дати пояснення гіперавтамінозам. Навести приклади. Виникають при надлишку певного вітаміну в організмі. Такі стани виникають дуже рідко, оскільки надлишок вітамінів виводиться з організму.
44. Дати пояснення гіповітамінозом. Навести приклади. Нестача певного вітаміну в організмі. Наприклад, при гіповітамінозі В1 хвороба «бері-бері», м’язова слабкість, виснаження, порушення свідомості, зниження частоти серцевих скорочень, збільшення серця, серцева недостатність.
45. Дати пояснення авітамінозам. Навести приклади. Повна відсутність певного вітаміну в організмі. Наприклад, при відсутності вітаміну С виникає цинга – порушення еластичності кровоносних судин (підшкірні крововиливи), порушення структури, хрящової тканини, м’язів.
46. Гіповітамінози – це нестача в організмі певних вітамінів.
47. Дати характеристику провітамінам. Навести приклади. Провітаміни – це речовини, з яких організмі людини чи тварин можуть синтезуватися вітаміни. Наприклад, з провітаміну А, який міститься в моркві може синтезуватися ретинол (вітамін А)
48. До групи жиророзчинних вітамінів належать А, D, E, K.
49. Вітамін А належить до жиророзчинних вітамінів.
50. Роль жиророзчинних вітамінів, зокрема вітаміну D. Є попередником 1,25-дигідроксихолекальциферолу – гормоноподібна речовина, що впливає на ріст кісток.
51. Роль жиророзчинних вітамінів, зокрема вітаміну Е . Захищає мембрани від дії кисню, впливає на здатність до запліднення у людини.
52. Вітамін К відноситься до жиророзчинних.
53. Основна функція вітаміну К полягає впливає на згортання крові.
54. Філохінон та фарнохінон є природними формами вітаміну К
55. Роль жирозчинних вітамінів, зокрема вітаміну F розуміють полінасичені жирні кислоти рослинного походження. Є попередниками простагландинів, тромбоксанів, лейкотрієнів.
56. До групи водорозчинних вітамінів належать В 1, В3, В5, В6, В12, В13, В15, Н, С.
57. Роль вітаміну В1 та інших вітамінів групи В. Кофактор ферментів, що приймають участь в окисленні вуглеводів, впливає на нервову регуляцію, проведення нервових імпульсів
58. Вітамін В2 відомий як рибофлавін.
59. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну В3. Входить до складу коферменту А, що залучений до великої кількості реакцій.
60. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну С. Активує діяльність залоз внутрішньої секреції, регулює обмін речовин, зсідання крові, регенерацію тканин, синтез колагену, проникність капілярів.
61. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну В5. складова частина коферментів НАД та НАДФ, що каналізують реакції окислення в живих клітинах.
62. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну В6. Необхідний для нормального функціонування нервової системи, кровотворення.
63. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну В12. Регулятор росту, стимулятор гомеопоезу, впливає на функції печінки, активує процес зсідання крові, бере участь у синтезі різних амінокислот.
64. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну Н. Фактор росту, перенощик карбоксильних груп.
65. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну Вс не має коферментних властивостей, у тканинах відновлюється у тетрагідрофолієву кислоту, яка є коферментом.
66. Роль водорозчинних вітамінів, зокрема вітаміну Р. Підтримує еластичність і стійкість капілярів, запобігає окисленню адреналіну, гальмує активність гіалуронідази.
67. Роль вітаміноподібних речовин, зокрема вітаміну U. Виступає донором метальних груп, бере участь у синтезі холіну та креатину.
68. Вітамін В13 або оротова кислота належить до водорозчинних.
69. Вітамін В15 або пангамова кислота належить до водорозчинних.
70. Роль вітаміноподібних речовин, зокрема вітаміну убіхінону. Входить до складу коензима Q
71. Роль вітаміноподібних речовин, зокрема вітаміну ВТ (карнітину) транспортує ацил-КоА до мітохондріального матриксу.
72. Роль вітаміноподібних речовин, зокрема холіну. Є складовою ацетилхоліну, який переносить нервові імпульси.
73. п-амінобензойна кислота (ПАБК) належить до .является предшественником в биосинтезе важных кофакторов — тетрагидрофолата и тетрагидрометаноптерина.
74. Інозит відносять до вітаміноподібних речовин.
75. Вітамери – це вітаміноподібні речовини.
76. Роль антивітамінів. речовини, що здатні пригнічувати дію вітамінів і викликати стан авітамінозу навіть за умов достатнього забезпечення організму вітамінами. Антивітаміни найчастіше блокують активні центри ферментів, витісняючи з них відповідні вітаміни, що виконували роль коферментів. До недавнього часу антивітамінами вважались речовини — структурні аналоги вітамінів, які після введення в організм викликали стан гіпо- або авітамінозу.
77. Із вивченням природи такого захворювання, як пелагра, пов’язане з відкриття вітаміну нікотинамідом
78. Біологічно активні речовини, які продукуються залозами внутрішньої секреції і виділяються безпосередньо у кров, називаються гормони.
79. Збільшення секреції адреналіну призводить до підвищення частоти та сили серцевих скорочень, дихання.
80. Гормон інсулін впливає на перетворення надлишку глюкози в глікоген.
81. Антагоністом інсуліну є гормон глюкагон.
82. Біологічні каталізатори білкової природи, які прискорюють хімічні процеси в організмі, називаються ферменти.
83. Які розміри ензимів щодо кількісного амінокислотного їх складу 120-1000 амінокислот.
84. Низькомолекулярні сполуки небілкової природи, що мають здатність сполучатися з ферментним білком, носять назву кофермент.
85. Коферментом багатьох ферментів, які каталізують формілування, оксиметилування та утворення метильних груп, є цинк.
86. Створення основи сучасної кінетики ферментативного каталізу належить Міхаелісу.
87. Ферменти належать до якого класу сполук щодо їх хімічного складу? Білків.
88. Яка різниця між субстратами і продуктами ензиматичних реакцій? Субстрат – речовина, яка вступає в реакцію і з якою відбуваються перетворення. Продукт, речовина, що утворюється в результаті ферментативного перетворення.
89. Які реакції проходитимуть швидше: а) звичайні перетворення речовин у відсутності каталізаторів чи б) перетворення речовин у присутності ензимів? Чому? Ензими знижують енергію активації, тому майже кожний акт елементарної взаємодії закінчується утворенням продукту.
90. В яких межах знаходиться температурний оптимум дії більшості ферментів у тварин, º25-38 С?
91. Хто з вчених довів залежність активності ферментів від рН-середовища? Мент
92. До неспецифічних активаторів ферментів належать аденозин-5-монофосфат
93. Що являє собою активний центр ензиму? Власне частина молекули ферменту, яка приєднується до молекули субстрату.
94. Як називають генетично обумовлену ділянку ферменту, де проходять хімічні перетворення? Активний центр
95. Частину молекули ферменту, що зв’язує низькомолекулярні метаболіти, які змінюють її третинну структуру та інгібують активність ферментів, називають кофермент.
96. Чи співпадають місця зв’язування кофакторів ферментів з їх активними центрами? Ні
97. Чи мають ензими зв’язувальні сайти для продуктів чи субстратів каталізованої ними реакції? Ні
98. Як всі каталізатори, ензими працюють зі зниженням чи підвищенням енергії активації (Ea) реакції? Так
99. Як енергія активації (Ea) реакції впливає на швидкість ферментативної реакції? Які фактори знижують чи підвищують енергію активації реакції? При скорює. Каталізатори, ензими.
100. Ензим стабілізує стан переходу, знижуючи чи підвищуючи енергію, необхідну для утворення продуктів? Знижуючи.
101. Чи оборотній процес зв’язування субстрату з ензимом під час односубстратної ензимної реакції? Так
102. Чи оборотній процес каталітичного етапу односубстратної ензимної реакції? Ні
103. У чому полягає модифікація моделі «замок-ключ», що характеризує дію ферменту? Фермент підходит як «ключ до замка», але разом вони змінюють свою форму (конфігурацію). У справжніх замків форма постійна
104. Різновиди ферменту, які мають одну й ту ж саму субстратну специфічність, але різняться між собою фізичними, хімічними та імунологічними властивостями, називаються ізоферментом.
105. Що на Вашу думку може зброджувати цукор? Ферменти.
106. З допомогою яких ферментів перетравлюються вуглеводи? Амілаза, глюкозидаза, лактаза, целюлоза, целобіоза.
107. З допомогою яких ферментів перетравлюються полісахариди? Амілаза, целюлоза
108. З допомогою яких ферментів перетравлюються олігосахариди? Глюкозидаза (мальтаза), лактаза, целобіоза.
109. З допомогою яких ферментів перетравлюються ліпіди? Ліпаза, фосфоліпаза, естераза.
110. З допомогою яких ферментів перетравлюються жири? Ліпаза
111. З допомогою яких ферментів перетравлюються нейтральні жири? Ліпаза
112. З допомогою яких ферментів перетравлюються фосфоліпіди? фосфоліпаза
113. З допомогою яких ферментів перетравлюються холестериди? естераза.
114. Які Ви знаєте «травні» ферменти, що спричиняють деградацію білків Пепсин, трипсин, хімотрипсин
115. З допомогою яких ферментів перетравлюються білки? Пепсин, трипсин, хімотрипсин.
116. З допомогою яких ферментів перетравлюються поліпептиди? Пепсин,
117. З допомогою яких ферментів перетравлюються олігопептиди? трипсин, хімотрипсин.
118. З допомогою яких ферментів перетравлюються нуклеопротеїни? Нуклеопротеази.
119. За класифікацією ферментів (КФ) кожний ензим описується послідовністю 4-х чисел. Що означає перше число у такій послідовності? Клас.
120. Яка характерна риса реакцій що каталізуються оксидоредуктазами (тобто вказати те що вказує на реакцію, яка відбувається за дії саме цих ферментів)? Осидоредуктази відщеплюють оксаген а атоми гідрогену, наприклад алкогольдегідрогеназа розкладае етиловий спирт до оцтового альдегіду
121. Яка характерна риса реакцій що каталізуються трансферазами (тобто вказати те що вказує на реакцію, яка відбувається за дії саме цих ферментів)? Трансферази це ферменти які переносять певні групи, наприклад аспарагін амінотрансфераза переносить аміногрупу на аспарагін.
122. Яка характерна риса реакцій що каталізуються гідролазами (тобто вказати те що вказує на реакцію, яка відбувається за дії саме цих ферментів)? Гідролази зумовлюють реакції гідролізу . наприклад аланілаланін пептидаза руйнує пептидний зв'язок .
123. Яка характерна риса реакцій що каталізуються ліазами (тобто вказати те що вказує на реакцію, яка відбувається за дії саме цих ферментів)? Ліази забезпечують не гідролітичне розчеплення .Наприклад декарбоксилаза відщеплює СО2 руйнуючи етиловий спирт .
124. Яка характерна риса реакцій що каталізуються ізомеразами (тобто вказати те що вказує на реакцію, яка відбувається за дії саме цих ферментів)? Внутрішне перенесення груп
125. Яка характерна риса реакцій, що каталізуються лігазами (тобто відмітити те, що вказує на реакцію, яка відбувається за дії саме цих ферментів)? Забезпечують реакції синтезу .Наприклад цитрат синтетаза каталізуе утворенняя лимонної кислоти з щавлево-оцтової та етилового спирту.
126. Які реакції каталізують оксидоредуктази? Перенесення електронів.
127. Які реакції каталізують трансферази? Реакції з переносом груп.
128. Які реакції каталізують гідролази? Реакції гідролізу
129. Які реакції каталізують ліази ? Приєднання груп по подвійним зв’язкам.
130. Які реакції каталізують ізомерази? Перенесення груп всередині молекул з утворенням ізомерних форм.
131. Які реакції каталізують лігази? Утворення С-С, С-S, С-О, С-N зв’язків, реакцією конденсації, за рахунок енергії АТФ.
132. Чим особливий фермент уреаза? В ньому присутній Ni2+.
133. Простетичною групою у каталазі та пероксидазі є Fe2+, Fe3+.
134. Складовою частиною таких ензимів, як пептидази, карбоангідрази, урикази, уреази, альдолази, фосфатази є Zn2+.
135. Цитратсинтазна реакція ЦТК.
136. Аконітазна реакція ЦТК (в цілому).
137. (НАД-залежна) ізоцитратдегідрогеназна реакція ЦТК.
138. Реакція ЦТК, що каталізується мультиензимного альфа-кетоглутаратдегідрогеназним комплексом.
139. Сукцинілтіокіназна реакція ЦТК.
140. Нуклеозидфосфокіназна реакція ЦТК.
141. ФАД-залежна сукцинатдегідрогеназна реакція ЦТК.
142. Фумарат-гідратазна (фумаразна) реакція ЦТК.
143. Малатдегідрогеназна реакція ЦТК.
144. Ферменти клітинного дихання локалізовані переважно в: матрексі та кристах мітохондрій, цитоплазмі.
145. Спиртове бродіння. Реакція гліколізу при якій з піровиноградної кислоти утворюється етиловий спирт.
146. Пропіоновокисле бродіння. Реакція гліколізу при якій з піровиноградної кислоти утворюється молочна кислота, вуглекислий газ.
147. Молочнокисле бродіння. Реакція гліколізу при якій з піровиноградної кислоти утворюється молочна кислота,
148. Маслянокисле бродіння. Реакція гліколізу при якій з піровиноградної кислоти утворюеться масляна кислота.
149. Якими реакціями глікогеноліз відмінний від гліколізу? Глікогеноліз починаеться з розкладу глікогену до глюкози.
150. Фосфорилазна реакція глікогенолізу.
151. Фосфоглюкомутазна реакція глікогенолізу.
152. Гексокіназна реакція гліколізу.
153. Глюкокіназна реакція гліколізу.
154. Яка перша незворотня реакція гліколізу?
155. Глюкозофосфат-ізомеразна реакція гліколізу.
156. Фосфофруктокіназна реакція гліколізу.
157. Яка друга незворотня реакція гліколізу?
158. Альдолазна реакція гліколізу.
159. Тріозофосфатізомеразна реакція гліколізу.
160. Гліцеральдегід-3-фосфатдегідрогеназна реакція гліколізу.
161. Фосфогліцератмутазна реакція гліколізу.
162. Фосфогліцераткіназна реакція гліколізу
163. Енолазна реакція гліколізу.
164. Яка третя незворотня реакція гліколізу?
165. Лактатдегідрогеназна реакція гліколізу.
166. Завершальна реакція анаеробного гліколізу
167. Які при гліколізі 3 реакції є незворотніми? 1. перетворення глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-фосфат, перетворення фруктозо-6-фосфат в фруктозо-1,6-дифосфат, перетворення фосфоенолпірувату в піруват.
168. В процесах гліколізу, глікогенолізу, окисного фосфорилування бере участь ферменти.
169. Окиснення глюкози в м’язах, у мозку тощо зменшує чи збільшує глюкоземію? Збільшує.
170. Як змінюється рівень секреції інсуліну при гіперглюкоземії, гіперглікемії? Збільшується.
171. Підвищується чи знижується рівень секреції глюкагону при гіпоглюкоземії, гіпоглікемії? Підвищується.
172. Інсулін знижує чи підвищує швидкість синтезу глюконеогенезу? Знижує
173. Адреналін підвищує чи знижує швидкість синтезу глюконеогенезу? Підвищує.
174. Глюкокортикоїди підвищують чи знижують швидкість синтезу глюконеогенезу? Знижують
175. Як глюкагон діє на швидкість синтезу глюконеогенезу? Підвищує
176. Вплив соматотропіну (гормону аденогіпофіза) на глюконеогенез у печінці? Підвищує
177. Вплив глюконеогенезу на глюкоземію? Знижує
178. Глюкозолактатниий цикл полягає в ... Начинается с образования лактата в мышцах в результате анаэробного гликолиза (особенно в белых мышечных волокнах, которые бедны митохондриями по сравнению с красными). Лактат переносится кровью в печень, где в процессе глюконеогенеза превращается в глюкозу, которая затем с током крови может возвращаться в работающую мышцу.
Итак печень снабжает мышцу глюкозой и, следовательно, энергией для сокращений. В печени часть лактата может окисляться до СО2 и Н2О, превращаясь в пируват и далее в общих путях катаболизма.
179. Яке біологічне значення глюкозо-лактатного циклу (циклу Корі)? Забезпечує енергією мязи.
180. Яке біологічне значення глюкозо-аланінового циклу? Переносить аміногрупи з скелетних м’язів у печінку, де вони перетворюються в сечовину; забезпечує м’язи, що працюють глюкозой
181. Глюкозоаланіновий цикл полягає в перетворенні аміаку в аміногрупу глутамата.
182. Сумарна реакція ПФШ (субстрати, продукти).
183. Яка перша стадія ПФШ?
184. Яка друга стадія ПФШ?
185. Внаслідок функціонування ПФШ який обсяг утворюється НАДФН ? 2 молекули за 1 цикл.
186. У тканинах, де відбувається активний синтез як ліпідів, так нуклеотидів, на якій стадії закінчується ПФШ? На першій
187. Як функціонує ПФШ у тканинах з вираженим анаболізмом (у клітинах яких найінтенсивніше відбуваються синтези ліпідів, вільних нуклеотидів та нуклеїнових кислот)?
188. В яких тканинах найбільш інтенсивно відбуваються реакції ПФШ? На першій
189. На якому рівні функціонує ПФШ у тканинах з переважанням окислювального метаболізму (наприклад, скелетні м’язи)? Практично не відбувається
190. Пояснити циклічність ПФШ. Циклічність полягає в тому, що цикл починається з глюкози і через систему фруктоз, еритроз, тріоз повертається до неї.
191. Чому називають ПФШ гексозомонофосфатним шунтом окиснення глюкози? Тому, що до глюкози приєднується 1 фосфорна група.
192. Де використовується пентоза, яка утворюється внаслідок функціонування ПФШ? Рибозо-5-фосфат, що утворюється необхідний для синтезу нуклеїнових кислот, нуклеотидів, коферментів.
193. Яке біологічне значення функціонування ПФШ у еритроцитах? НАДФН, що утворюється в цьому циклі захищає ненасичені жирні кислоти, які входять до складу мембран еритроцитів від окислення.
194. Чому в адипоцитах жирової тканини ПФШ має характер метаболічного циклу? Тому що дозволяє перетворити глюкозу.
195. Кортизол (представник глюкокортикоїдів) стимулює чи гальмує глюконеогенез? Гальмує
196. Як відображається мобілізація глікогену печінки на глюкоземії? Посилюється
197. Як резорбція глюкози в кишечнику впливає на глюкоземію? Послаблюється
198. Біологічні мембрани в організмі тварин виконують … Пограничну, захисну, синтетичну, впізнавальну, транспортну функції.
199. Яким чином (шляхом простої дифузії (?), піноцитозу(?)) всмоктуються моноацилгліцероли? Описати в загальних рисах процес всмоктування. Піноцитозу. Краплинка жиру оточується мембраною і інтегрується в цитоплазму.
200. Яким чином (шляхом простої дифузії (?), піноцитозу(?)) всмоктуються 50 % продуктів гідролізу ТАГ? Описати в загальних рисах процес всмоктування. шляхом простої дифузії
201. Роль холевої кислоти у перетравленні ліпідів. Емульгатор жирів
202. Роль холанової кислоти у перетравленні ліпідів. Емульгатор жирі
203. Роль хенодезоксихолевої кислоти у перетравленні ліпідів. Емульгатор жирів
Особливості травлення жирів у дорослих (щодо наявності ферментів у різних відділах шлунково-кишкового тракту). І.В.
205. Особливості травлення жирів у немовлят (щодо наявності ферментів у різних відділах шлунково -кишкового тракту). І.В.
206. Розпад триацилгліцеролу за дії ферментів: відщеплення останнього ацильного залишку (субстрати, продукти, фермент).
207. Яка речовина бере участь у ліпідному обміні, виконуючи функції переносника залишків жирних кислот через мембрани мітохондрій? карнітин
208. Локалізація процесів бета-окиснення ЖК (активація ЖК і саме реакції їх бета-окиснення). Цитоплазма, матрикс мітохондрій.
209. Бета окиснення ЖК: що відбувається за реакції, яку каталізує карнітин-ацилтрансфераза І?
210. Бета окиснення ЖК: що відбувається за реакції, яку каталізує карнітин-ацилкарнітин-транслоказа?
211. Бета окиснення ЖК: що відбувається за реакції, яку каталізує карнітин-ацилтрансфераза ІІ?
212. Бета окиснення ЖК: що відбувається за реакції, яку каталізує ацил-КоА-синтетаза?
213. Описати реакцію дегідрування ацил-КоА за бета-окиснення ЖК (субстрати, продукти, фермент, кофермент).
214. Описати реакцію дегідрування 3-оксиацилу-КоА за бета-окиснення ЖК (субстрати, продукти, фермент, кофермент).
215. Описати реакцію гідратації ненасиченого ацил-КоА за бета-окиснення ЖК (субстрати, продукти, фермент, кофермент).
216. Бета окиснення ЖК: що відбувається за реакції, яку каталізує тіокіназа?
217. Описати реакцію тіолітичного розщеплення 3-кетоацилу-КоА за бета-окиснення ЖК (субстрати, продукти, фермент, кофермент).
218. Де може відбуватися процес бета-окиснення жирної кислоти (С24:0)?
219. Окиснення гліцеролу: гліцеролфосфокіназна реакція (субстрати, продукти).
220. Окиснення гліцеролу: утворення гліцеральдегід-3-фосфату (субстрати, продукти, фермент).
221. Окиснення гліцеролу: НАД-залежна дегідрогеназна реакція (субстрати, продукти, кофермент).
222. Розпад триацилгліцеролу за дії ферментів: відщеплення першого ацильного залишку субстрати, продукти, фермент).
223. Розпад триацилгліцеролу за дії ферментів: відщеплення другого ацильного залишку (субстрати, продукти, фермент).
224. Розпад фосфоліпідів: охарактеризувати реакцію, яку каталізує фосфоліпаза А1(субстрати, продукти).
225. Розпад фосфоліпідів: охарактеризувати реакцію, яку каталізує фосфоліпаза А2(субстрати, продукти).
226. Розпад фосфоліпідів: охарактеризувати реакцію, яку каталізує фосфоліпаза С (субстрати, продукти).
227. Розпад фосфоліпідів: охарактеризувати реакцію, яку каталізує фосфоліпаза D (субстрати, продукти)
228. Катаболізм стеридів за допомогою ферментів (навести типову реакцію, вказавши субстрати, продукти, ферменти).
229. Чи можливий синтез ліноленової кислоти в організмі тварин і людини? Дати пояснення. Так. Має 18 атомів карбону, у синтез відбувається з 2 карбонових фрагментів.
230. Чи можливий синтез лінолевої кислоти в організмі тварин і людини? Дати пояснення. Так Має 18 атомів карбону, у синтез відбувається з 2 карбонових фрагментів.
231. Локалізація синтезу ЖК у клітині. Цитоплаза, Ацетил-КоА утворюється в мітохондріях.
232. Синтез ЖК: утворення 3-гідроксибутаноату-АСР (субстрати, продукти, фермент).
233. Синтез ЖК: утворення 3-оксобутаноату-АСР (субстрати, продукти, фермент).
234. Синтез ЖК: утворення транс-2-бутеноату (субстрати, продукти, фермент).
235. Синтез ЖК: роль останньої реакції синтезу ЖК, яку каталізує тіоестераза (субстрати, продукти, фермент).