Розміри білкових молекул

Прості пептиди, що складаються з двох, трьох або чотирьох амінокислотних залишків, називаються відповідно ди -, три - або тетрапептидами. Поліпептидами називають ланцюги, утворені великим числом амінокислотних залишків. Білкова молекула може складатися з однієї або з декількох поліпептидних ланцюгів.

Класифікація білків

1. Прості – складаються тільки з амінокислот.

2. Складні – складаються з глобулярних білків і небілкового матеріалу. Небілкову частину складного білка називають простетичною групою.

Прості білки

Назва	Властивості	Приклад
Альбуміни	Нейтральні. Розчинні у воді і в розбавлених сольових розчинах	Яєчний альбумін Сироватковий альбумін крові
Глобуліни	Нейтральні. Нерозчинні у воді. Розчинні в розбавлених сольових розчинах	Що містяться в крові антитіла Фібрин
Гістони	Основні. Розчинні у воді. Нерозчинні в розбавленому водному розчині аміаку	Пов'язані з нуклеїновими кислотами в нуклеопротеїдах клітин
Склеро-протeїни	Нерозчинні у воді і в більшій частині інших розчинниках	Кератин волосся, шкіри; колаген сухожиль і міжклітинної речовини кісткової тканини; еластин зв'язок

Складні білки

Назва	Простетична група	Приклад
Фосфо-протеїни	Фосфорна кислота	Казеїн молока. Вітеллін яєчного жовтка.
Гліко- протеїни	Вуглевод	Плазма крові. Муцин (компонент слини).
Нуклео-протеїни	Нуклеїнова кислота	Компоненти вірусів, хромосоми, рибосоми.
Хромо-протеїни	Пігмент	Гемоглобін – гем (ферумвмісний пігмент). Фітохром (пігмент рослинного походження), цитохром (дихальний пігмент).
Ліпо- протеїни	Ліпід	Компонент мембран, ліпопротеїни кров - транспортна форма ліпідів.
Флаво- протеїни	ФАД (флавінаденінди-нуклеотид)	Компонент ланцюга перенесення електронів при диханні.

Структура білків

Розрізняють 4 рівні структурної організації білкової молекули.

Під первинною структурою білка розуміють число і послідовність амінокислот, сполучених один з одним пептидними зв'язками в поліпептидному ланцюзі. Перші дослідження по з'ясуванню амінокислотної послідовності білків були виконані в Кембриджському університеті Ф. Сенгером, двічі удостоєним за свої роботи Нобелівської премії. Сенгер працював з гормоном, і це був перший білок, для якого вдалося з'ясувати амінокислотну послідовність. Робота зайняла 10 років. В молекулу інсуліну входить 51 амінокислота, а молекулярна маса цього білка рівна 5733. Молекула складається з двох поліпептидних ланцюгів, утримуваних разом дисульфідними містками. В даний час велика частина робіт за визначенням амінокислотних послідовностей автоматизована, і тепер первинна структура відома вже для декількох сотень білків.

В організмі людини понад 10 000 різних білків, і всі вони побудовані з одні і ті ж 20 стандартних амінокислот. Амінокислотна послідовність білка визначає його біологічну функцію. У свою чергу ця амінокислотна послідовність однозначно визначається нуклеотидною послідовністю ДНК. Заміна одній – єдиної амінокислоти в молекулах даного білка може різко змінити його функцію, як це спостерігається, наприклад, так при званій серповидно клітинній анемії.

Вторинна структура. Звичайно білкова молекула нагадує розтягнуту пружину. Це так звана S-спіраль, що стабілізується безліччю водневих зв'язків, що виникають між що знаходяться поблизу один від одного CO- і NH- групами. Атом Гідрогена NH- групи однієї амінокислоти утворює такий зв'язок з атомом Оксигена CO- групи іншої амінокислоти, віддаленої від першої на чотири амінокислотні залишки (вважаючи уздовж ланцюга назад). Рентгеноструктурний аналіз показує, що на один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотні залишки.

Повністю S-спиральну конформацію і, отже, фібрилярну структуру має білок кератин. Це структурний білок волосся, шерсті, нігтів, кігтів, рогів, що входить також до складу шкіри хребетних. Твердість і розтяжність кератину варіюють залежно від числа дисульфідних містків між сусідніми поліпептидними ланцюгами. Теоретично всі CO- і NH- групи можуть брати участь в утворенні водневих зв'язків, так що S-спіраль – це дуже стійка, а тому і вельми поширена конформація.

Третинна структура  –  певна просторова форма, яку прагне прийняти спіраль вторинної структури, складаючись і згинаючись в різних площинах за рахунок утворення іонного, водневого зв'язку і дисульфідних містків. Оскільки третинна структура  визначає біологічні властивості білків, її називають нативною конформацією. Виділяють:

Фібрилярні білки  –  довгі паралельні поліпептидні ланцюги, що скріпляють один з одним поперечними зшиваннями, утворюють довгі волокна або шаруваті структури (нерозчинні у воді, відрізняються великою механічною міцністю). Виконують в клітках в організмі структурні функції, наприклад у складі сполучної тканини. До цієї групи відносяться: колаген, міозин, фіброїн, кератин.

Глобулярні білки  –  поліпептидні ланцюги згорнуті в компактні глобули, розчинні, легко утворюють колоїдні суспензії. Виконують функції ферментів, антитіл (глобуліни сироватки крові визначають імунологічну активність) і в деяких випадках гормонів (напр. інсулін). Грають важливу роль в протоплазмі, утримуючи в ній воду і деякі інші речовини; сприяють підтримці молекулярної організації.

Руйнування третинної структури приводить до втрати біологічних функцій білка.  Для визначення третинної структури білків можна використовувати метод рентгеноструктурного аналізу.

Четвертинна структура. Багато білків з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів, які утримуються в молекулі разом за рахунок гідрофобних взаємодій, а також за допомогою водневих і йонних зв'язків. Спосіб сумісної упаковки і укладання цих поліпептидних ланцюгів називають четвертинною структурою білка. Наприклад, білкова частина гемоглобіну складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів.