Задание для сдс во внеучебное время:

Заполнить таблицы:

1. «Биологические пептиды (глутатион, пептидные антибиотики, пептидные гормоны, нейропептиды, вазоактивные пептиды, пептидные токсины)»

Название пептида	Значение в жизнедеятельности	Применение в медицине

2. «Классификация сложных белков»

Класс сложных белков	Простетическая группа	Биологическая функция

Вопросы для самоподготовки:

1. Аминокислоты: заменимые, незаменимые, их источники. Протеиноген­ные и непротеиногенные аминокислоты. Модифицированные аминокислоты (гидроксипролин, гидроксилизин, цистин), их роль в формировании структуры белка. Классификация аминокислот по строению углеродного скелета и заряду молекулы. Значение аминокислот для жизнедеятель­но­сти организма. Проявление недостаточности аминокислот. Примене­ние аминокислот в медицине.

2. Биологические пептиды (глутатион, пептидные антибиотики, пептидные гормоны, нейропептиды, вазоактивные пептиды, пептидные токсины). Значение для жизнедеятельности организма. Применение в медицине.

3. Белки как материальная основа жизни. Биологические функции белков.

4. Роль первичной структуры белков в формировании нативной конфор­мации белковой молекулы. Влияние аминокислотных радикалов на физико-химические свойства и функции белка. Роль нарушений в первичной структуре белка в формировании патологии (на примере серповидноклеточного гемоглобина и деструктурированного коллагена при цинге).

5. Видовая специфичность белков.

6. Вторичная структура белковой молекулы. Разновидности структуры белковой молекулы ( -спи­ра­ль, -складчатая структура, супервторичные структуры, домены).

7. Третичная структура белковой молекулы. Роль ковалентных и нековалентных межрадикальных связей в образовании третичной структуры. Глобулярные белки (физико-химические свойства, функции).

8. Фибриллярные белки: коллаген, кератин и др. Особенности структуры, физико-химические свойства и функции.

9. Четвертичная структура белков. Комплементарность протомеров. Особенности строения и функционирования олигомерных белков (кооперативные изменения конформации протомеров в регуляции функциональной активности гемоглобина). Физиологическое значение образования надмолекулярных белковых структур на примере формирования оболочек вирусов, микротрубочек, мультиферментных комплексов, мембран.

10. Денатурация белков. Роль денатурирующих факторов в развитии патологии. Роль шаперонов (белков теплового шока) в ренативации белков.

11. Взаимодействие с лигандами - основа биологического функционирования белков. Строение активных центров.

12. Простые белки: особенности строения и функции (альбумины, глобулины, гистоны, протамины и др.).

13. Сложные белки: строение простетической группы, классификация, функции.

Блок дополнительной информации

Таблица 1 «СВОЙСТВА РАДИКАЛОВ АМИНОКИСЛОТ»

1. Определение полярности: группа полярна, если заряд в ней распределен ассиметрично

2. Признак полярности: заряд распределен ассиметрично, если группа содержит электрофильные элементы – O,N,S,P

3. Связь полярности с гидрофильностью: полярные группы гидрофильны (вокруг них ориентированы молекулы воды), неполярные гидрофобны (стремятся уйти от водной фазы)

*радикалы мет и три практически неполярны

** радикал Гис способен к слабой ионизации

Классификация радикалов АК по функциональным группам	Соответствующие АК	Полярность радикалов	Какую связь образует радикал в белке	Ориентация радикала в белковой глобуле
1) АК без радикала	Гли	Неполярные (гидрофобные)	гидрофобную	Преимущественно внутри глобулы
2) углеводородные радикалы	Ала, вал, лей, илей, фен, про
3) серусодержащие радикалы	цис	Полярные незаряженные (гидрофильные)	дисульфидную	Преимущественно кнаружи (к водной фазе)
	мет*		водородную
4) радикалы с группой -ОН, недиссоциирующие	сер, тре, тир, оксипролин
5) радикалы с атомами азота, недиссоциирующие	1) Амиды МАДК (асн, глн) 2) гетероциклические АК (три*,гис**)
6) диссоциирующие (ионные) радикалы	1) МАДК (асн, глн) 2) ДАМК (арг, лиз, оксилизин)	Полярные заряженные (гидрофильные)	ионную