Изменение обмена при консервировании

Консервирование крови – это создание условий для её сохранения в течение длительного срока в полноценном состоянии, пригодном для трансфузии. Повреждения эритроцитов при хранении могут быть необратимыми.

Необратимые повреждения:

• снижение концентрации АТФ на 80 – 90%;

• проникновение внутрь клетки Са²⁺;

• истощение запасов липидов в клеточной мембране;

• сфероцитогенез;

• гемолиз.

Такую кровь переливать нельзя.

Обратимые повреждения:

• уменьшение содержания АТФ до 50%;

• резкое снижение концентрации 2,3-ДФГ;

• выход ионов калия из клеток.

Во время хранения крови в эритроцитах продолжают происходить процессы обмена веществ, поэтому в состав консервирующих растворов вводят вещества, проникающие в эритроцит и участвующие в его метаболизме. В процессе гликолиза образуется молочная кислота, что приводит к «закислению» крови. понижение р приводит к уменьшению концентрации 2,3-ДФГ. В результате по мере увеличения сроков хранения крови происходит повышение сродства гемоглобина к кислороду. Это следует учитывать при переливании крови больным с гипоксией.

Для восстановления нормального уровня 2, 3-ДФГ в консервирующие растворы добавляют пируват, аденин, инозин. Их стимулирующее действие можно объяснить следующими реакциями:

1. инозин + Фн  рибозо-1-фосфат + гипоксантин (Фермент – нуклеозид фосфилаза),

2. рибозо-1-фосфат  рибозо-5-фосфат (Фермент – фосфорибомутаза).

Образовавшийся рибозо-5-фосфат включается в ПФП, превращается в 3ФГА, а последний в 1,3-ДФГ, а следовательно и 2,3-ДФГ.

Добавление пирувата за счёт ЛДГ увеличивает образование НАД из НАДН₂, что в свою очередь ведёт к большей интенсивности реакции образования 1,3-ДФГ, а следовательно и 2,3-ДФГ.

Итак, 2,3-ДФГ ответственен за кислород – транспортную функцию, а АТФ – за сохранение жизнеспособности эритроцита. К 21 дню хранения в эритроцитах в среднем сохраняется 70% АТФ – это критерий пригодности их для трансфузии. Снижение АТФ на 80 – 90% приводит к образованию сфероцитов из-за осмотического набухания – присмолитическая стадия.

В процессе длительного хранения при 4С снижение ферментативной активности в эритроците и накопление продуктов метаболизма нарушают регуляцию проницаемости мембраны. Это может завершиться разрывом мембраны. Поэтому в многие консервирующие растворы включены вещества, не участвующие в метаболизме, а поддерживающие равновесие осмотического давления (маннит, сорбит, сахароза, лактоза).

Вопрос 5. Строение гемоглобина и виды гемоглобинов. Гемоглобинозы.

Гемоглобин относится к классу белков – хромопротеинов. Это сложный олигомерный белок. Его молекула состоит из 4 протомеров, соединенных нековалетными связями. Каждый протомер гемоглобина связан с тремя другими протомерами и с небелковой простетической группой гемом. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 64500, а каждой из его субъединиц – 1600.

Синтез гема протекает в митохондриях эритробластов, синтез цепей глобина идёт на полирибосомах и контролируется генами 11 и 16 хромосом. У взрослого человека глобин состоит из двух - и -полипептидных цепей называется А тип (от слова adult – взрослый). Он составляет основную часть нормального гемоглобина взрослого человека.

Первичная гемоглобина А

Гемоглобины представляют собой тетрамерные белки, молекулы которых образованы различными типами полипептидных цепей (они обозначаются , , ,  и т.д.). В состав молекулы входят по две цепи двух разных типов. Длина  и  цепей примерно одинакова -  - цепь содержит 141 остаток, а  - цепь – 146.

Вторичная и третичная структура гемоглобина А

Вторичная структура гемоглобина представляет собой правозакрученную - спираль. Аминокислотные остатки  - субъединицы образуют 8 таких спиралей, а аминокислотные остатки  - субъединицы –7. На поверхности молекулы находятся полярные остатки, а внутри структуры – неполярные; это свойство характерно для глобулярных белков. Исключение составляют полярные остатки His F8 и His Е7, которые фиксируют гем, в щели между спиралями Е и F.

Четвертичная структура гемоглобина А

Четвертичная структура гемоглобина определяется способом соединения промеров и их пространственной укладки относительно друг друга. Протомеры соединяются в результате образования гидрофобных, ионных, водородных связей. Процесс самосборки отмечается высокой специфичностью.