Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
БХ.pdf
Скачиваний:
1035
Добавлен:
23.03.2016
Размер:
16.81 Mб
Скачать

Влияние факторов среды на скорость протекания ферментативной реакции 53

oСвязываются с субстратом и правильно ориентируют его в актив-

ном центре фермента (компенсируют заряд определённых радикалов фермента, способных, к примеру, вызвать отталкивание

субстрата: АТФ, имеющий три отрицательно заряженные фосфорные группы, очень часто связан с ионами Mg2+).

oУчаствуют в окислительно-восстановительных реакциях, меняя степень окисления (принимают и отдают электроны).

oЭлектростатически стабилизируют активный центр фермента, экранируя отрицательный заряд радикалов.

Расположение функциональных групп в активном центре фермента имеет огромное значение, поскольку обеспечивает эффект близости и ориентации субстрата, а также электростатический катализ. Активный центр всегда образован ионизируемыми аминокислотными остатками: они могут участвовать в кислотно-основ- ном катализе и ковалентном катализе.

2.10 Влияние факторов среды на скорость протекания ферментативной реакции

В настоящее время ферменты успешно выделяют из клеток и изучают их свойства in vitro. Различные ферменты по-разному функционируют при изменении концентрации субстрата, температуры и кислотности среды.

А Концентрация субстрата

Скорость ферментативной реакции — это количество молекул субстрата, превращённых в продукт в единицу времени. Обычно скорость выражают в мкмоль/мин. Скорость ферментативной реакции повышается с увеличением концентрации субстрата, пока не достигнет максимальной отметки Vmax. Это объясняется насыщением всех молекул фермента субстратом.

БТемпература

Сповышением температуры скорость ферментативной реакции увеличивается до максимальной отметки. Это объясняется увеличением числа молекул, имеющих достаточную энергию для того, чтобы преодолеть энергетический барьер реакции и превратиться в продукт.

Дальнейшее повышение температуры приводит к обратному эффекту — скорость реакции снижается в результате денатурации самого фермента (см. Рис. 36 ). Температурный

Рис. 36. Зависимость скорости реакции от температуры среды.

53

оптимум большинства ферментов человека лежит в интервале 35-40°С. Ферменты человека начинают денатурировать уже при температурах выше 40°С.
В Кислотность среды
Кислотность среды pH влияет на ионизацию активного центра фермента. Концентрация H+ влияет на скорость реакции следующим образом: фермент и субстрат должны иметь ионизиро-
ванные или деионизированные химические группы
для протекания ферментативной реакции. Например, может потребоваться, чтобы аминогруппа радикала фермента находилась в протонированной форме —NH3+. Щелочная среда будет вызывать депротонирование этой группы, а, следовательно, и снижение скорости реакции. Край-
Рис. 37. Зависимость скоростей ние значения pH среды могут вызвать денатура- химических реакций, катализи- цию фермента из-за ионизации/деионизации ра- руемых различными фермен- дикалов аминокислотных остатков и проявления тами, от pH среды: на графике сил отталкивания между участками цепи. Опти- видно, что ферменты имеют раз- мальная кислотность — специфическая характе- ные оптимумы pH. ристика фермента. Она отражает, при каких усло-
виях фермент функционирует в клетке и организме (см. Рис. 37 ). Например, пепсин (синтезируется главными клетками желудка и участвует в переваривании белков) проявляет
максимальную активность при pH ≈ 2. Хотя для ферментов, функционирующих при нейтральной кислотности среды, такие условия совсем не подходят (они вызовут денатурацию). То, при какой кислотности фермент наиболее активен, зависит от его аминокислотной последовательности и конформации.
2.11 Коферменты и кофакторы

54

Глава 2

Ферменты

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Некоторые ферменты нуждаются в ионах металлов (кофакторах) и/или органических соединениях (коферментах) для ускорения реакций; при этом коферменты могут быть косубстратами (связаны с ферментами нековалентными связями) или простетическими группами (связаны с ферментами ковалентными связями). Пример простетической группы: гем, входящий в состав цитохромов.

Неорганические ионы (кофакторы) — K+, Cu2+, Mg2+, Ca2+, Zn2+, Fe3+ —участвуют в ионном катализе и связывании фермента с субстратом. Это утверждение объясняет, зачем человеку необходимо поступление этих ионов с пищей. Кроме того, это объясняет и токсические эффекты некоторых тяжелых металлов. Например, кадмий Cd2+, ртуть Hg2+ могут связываться с активными центрами ферментов вместо цинка Zn2+ и выключать их, вызывая тяжелые последствия для организма.

Некоторые коферменты синтезируются из общих метаболитов, другие являются производными витаминов — органических соединений, которые должны