Otvety_po_bkh

Экзаменационные вопросы по биохимии для студентов 2 курса лечебного, педиатрического, медико-профилактического факультетов

1. Биохимия, ее задачи, значение биохимии для медицины.

Биохимия относится к фундаментальным дисциплинам медицины и биологии. В результате научного познания мира выделился ряд фундаментальных дисциплин: философия, физика, химия, биология и д.р. Биохимия выделилась с одной стороны в результате разделения наук. Ей не доставало точности, т.к. длительно она была описательной наукой. Середина 20 в. ознаменовалась глобальными открытиями в физике. В это же время интеграция биологии с точными науками способствовала её бурному развитию. Биохимия возникла как наука, благодаря привлечению в биологию точных знаний, в частности химии.

Биохимия—наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Выделяют три составных компонента общей биохимии: 1.Статическая биохимия (изучает структуру веществстроение ) - биоорганическая химия. 2.Динамическая биохимия (изучает превращение веществ в организме).

3.Функциональная биохимия ( изучает процессы, лежащие в основе функций органов и тканей). Кроме общей (базисной) биохимии выделяют ещё ряд разделов биохимии, в зависимости от

направления проводящихся исследований: 1.Биохимия растений.

2.Биохимия микроорганизмов.

3.Биохимия животных.

4.Медицинская биохимия.

5.Ветеринарская биохимия.

6.Техническая биохимия.

7.Биохимия генетики.

8.Молекулярная биохимия.

Биохимия тесно связана с фармацевтическими науками: фармакогнозией, фармакологией, биотехнологией. Фармакогнозия изучает химические процессы в растениях. Фармакология – биохимическая основа понимания действия лекарственных соединений в организме. Биотехнология

– помогает понять явления происходящие в процессе производства некоторых лекарственных средств.

Задачи биохимии:

1 – Установить строение соединений, входящих в состав организма и по химическому строению понять функции данного соединения в организме.

2 – Изучить превращение веществ в организме, выяснить роль происходящих процессов. 3 – Изучить связь превращений с Функциями органов и систем.

Значение биохимии для медицины.

Основные вопросы медицины: патогенез, диагностика, лечение и профилактика заболеваний. 1.Значение биохимии для понимания механизма заболевания.

ПРИМЕР. В норме, ГЕМОГЛОБИН-А располагается в эритроцитах равномерно, занимая весь объём клетки. При смене 1 АК ГЛУТАМИНА на ВАЛИН образуется ГЕМОГЛОБИН-S, плохо растворимый и выпадающий в эритроцитах в осадок. Сущность этого заболевания раскрыл Л. ПОЛЛИНГ. Только биохимические исследования позволяют диагностировать это заболевание и раскрыть механизм развития вследствие недостатка гормона инсулина. Сердечно-сосудистые заболевания (атеросклероз). Раньше считали, что важную роль в патогенезе принадлежит накоплению ЛИПОПРОТЕИНОВ низкой плотности и нарушение соотношения между ЛИПОПРОТЕИНАМИ низкой плотности и ЛИПОПРОТЕИНАМИ высокой плотности. В настоящее время предполагают, что важным является чувствительность рецепторов клеток к ЛИПОПРОТЕИНАМ низкой плотности.

2.Значение биохимии для диагностики заболеваний.

Широкое использование биохимических исследований биологических жидкостей. A. Количество субстратов.

Б. Исследование активности ферментов.

B. Исследование уровня гормонов. Методы РИА, ИФА, ИХЛА, ДНК-зонды. Важным моментом в настоящее время является выявление ПРЕДЗАБОЛЕВАНИЙ.

3. Значение биохимии для лечения.

Выявление нарушенных звеньев метаболизма и создание соответствующих лекарственных препаратов, широкое использование природных препаратов.

4.Значение биохимии для профилактики заболеваний.

ПРИМЕР. Недостаток витамина С —цинга—для профилактики использование витамина С (профилактика простудных заболеваний).

Недостаток витамина D— рахит— использование витамина D.

2.Аминокислоты, строение, классификация по химической природе и свойствам боковой цепи. Уровни структурной организации белков. Характеристика связей, стабилизирующих

белки. Понятие о доменных белках.

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения. Они являются производными карбоновых кислот, у которых атом водорода в альфа-положении замещён на аминогруппу.

Строение:

Общая структурная особенность аминокислот - наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же α-углеродным атомом. R - радикал аминокислот - в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение. В водных растворах при нейтральном значении рН α- аминокислоты существуют в виде биполярных ионов. 19 из 20 аминокислот содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот. Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

Классификация:

По химической природе боковой цепи (алифатические, ароматические, гетероциклические):

Алифатические

Моноаминомонокарбоновые:

Глицин; Аланин; Валин; Лейцин; Изолейцин;

Алифатические с дополнительной функциональной группой:

Оксиаминокислоты:

Серин; Треонин;

Моноаминодикаробоновые:

Аспарагиновая кислота; Глутаминовая кислота;

Содержащие амидную группу:

Аспарагин; Глутамин;

Диаминомонокарбоновые:

Лизин; Аргинин;

Серосодержащие:

Цистеин; Цистин; Метионин;

Ароматические

Фенилаланин; Тирозин;

Гетероциклические:

Гистидин; Триптофан;

Иминокислота:

Пролин;

По Ленинджеру (по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы:

Неполярные, незаряженные (гидрофобные) – их 8: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про; Полярные, незаряженные (гидрофильные) – их 7: сер, тре, глн, асн, цис, тир, гли; Отрицательно-заряженные – их 2: асп, глу; Положительно-заряженные – их 3: гис, арг, лиз.

По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:

Заменимые (могут синтезироваться в организме): ала, асп, глу, гли, асн, глн, про, сер; Частично заменимые: арг, гис; Условно заменимые: тир, цис;

Незаменимые: фен, мет, тре, три, вал, лиз, лей, иле;

Функции аминокислот:

входят в состав всех белков входят в состав других соединений

являются промежуточными метаболитами обменных процессов (например, орнитин, цитруллин), необходимы для синтеза биологически активных соединений, например, биогенных аминов, нейромедиаторов, необходимы для синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов, нуклеотидов и НК), углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза других соединений:

а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными (большинство из протеиногенных), б) липидов – кетогенными (вал, лей, иле, фен, тир),

аминокислоты могут быть источником определенных функциональных групп – сульфатной (цистеин), одноугле-родных фрагментов (метионин, глицин и серин), амино-группы (глутамин, аспарат).

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из АК ( от 20), соединённых пептидными связями в полипептидную цепь, и имеющие сложную структурную организацию. Совокупность белков организма определяет его фенотипические особенности.

Характерные признаки белков, отличающие их от других соединений: 1 .Белки - АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ вещества (до 16 %).

2.Структурной единицей белков являются альфа АК L-РЯДА.

3-.АК связываются ПЕПТИДНЫМИ связями в ПОЛИПЕПТИДНУЮ цепь.

4.Большая молекулярная масса белков (от 20000 до нескольких миллионов дальтон). 5.Сложная структурная организация.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ. 1.Каталитическая. Многие белки являются ферментами 2.Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками 3.Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.

4.Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

5.Транпортная. Транспорт жиров, лекарственных веществ и д.р. 6.Опорная. Коллаген, белки костной ткани.

7.Энергетическая. Окисление 1 грамма белка сопровождается выделением 17 КДЖ энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада Б.

8.Сократительная. Актин, миозин мышц.

9.Генно-регуляторная (ГИСТОНЫ).

10.Иммунологическая. Антитела являются белками.

11 .Гемостатическая. Фибриноген.

СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ.

Свойства белков обусловлены их структурой.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА – линейное последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей. Она закодирована в молекуле ДНК, белки имеют уникальную первичную структуру.

Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих её АК. Порядок АК в цепи устанавливается с помощью СЕКВЕНИРОВАНИЯ - процедура выявления последовательности АК. Впервые было проведено в 1958 г. Ф. СЕНДЖЕРОМ на инсулине.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, который образуется в результате взаимодействия между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.

Выделяют 3 вида вторичной структуры:

1 .Альфа спираль ( Л.ПОЛЛИНГ) - виток составляет от 3 до 6 АК. Терминатором спирали является АКПРОЛИН.

2.Бетта складчатый слой.

СУПЕРВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - промежуточное положение между первичной и вторичной структурами. Она формирует похожие сочетания и взаиморасположения вторичных структур. Например: «цинковый палец» и «Лейциновая молния».

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА – тип конформации, который образуется за счет взаимодействий между радикалами аминокислот. Осуществляется за счёт водородных, ионных, ДИСУЛЬФИДНЫХ и гидрофобных связей. В результате формируются глобулярные и фибриллярные структуры. Например: Глобулярные – миоглобин, гемоглобин; Фибриллярные - коллаген, эластин.

Конформация – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА – способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей с формированием единого структурно-функционального образования - олигомера.

Домены - это фрагменты ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, сходные по свойствам. Домен автономен. Домены возникают в результате слияния нескольких генов отдельных белков.

3. Физико-химические свойства белков как основа методов их исследования.

1.Молекулярная масса белков определяет многие свойства белков: седиментация, диффузия, плотность белковых растворов, коллоидные свойства белков и др. характеристики. Молекулярная масса: инсулин (5700)

МИОГЛОБИН (17000)

ПЕПСИН (35000)

ГЕМОГЛОБИН (65000).

Молекулярную массу белка можно определить по скорости седиментации (осаждения) при УЛЬТРАЦЕНТРИФУГИРОВАНИИ, т.е. при ускорении 100000-500000 дальтон. На основании этого определяют коэффициент седиментации, который обозначают S ( в честь СВЕДБЕРГА). Он предложил за единицу коэффициента седиментации величину 10-13 степени. S большинства белков колеблется в пределах 1-2 СВЕДБЕРГОВ. Др. методом определения молекулярной массы является метод ГЕЛЬФИЛЬТРАЦИИ (молекулярное просеивание). Используется искусственно созданные гранулы, имеющие поры (гранулы СЕФАДЕКСА). Внутрь гранулы могут проникать только соединения определённого размера: молекулы небольшого размера входят в гранулы, а большие быстрее вымываются. Молекулярная масса рассчитывается ориентировочно. Буфер не задерживается, а белок движется тем медленнее, чем меньше молекулярная масса.

2.Способность белков связываться с ЛИГАНДАМИ.

Белки способны связываться с определенными веществами. Белки специфично узнают свои ЛИГАНДЫ, что обусловлено комплиментарным строением определённого участка белка и ЛИГАНДЫ.

Fe2+ O2. ИЗБИРАТЕЛЬНОСТЬ обеспечивается белковой частью гемоглобина. Центр связывания ЛИГАНДА называется активным центром. Это свойство лежит в основе др. метод разделения белков - АФФИНАЯ ХРОМОТОГРАФИЯ (разделение по сродству).

3.Электрохимические свойства белков. А. АМФОТЕРНОСТЬ.

Белки - АМФОТЕРНЫЕ ЭЛЕКТРОЛИТЫ.

АМФОТЕРНОСТЬ обусловлена:

1. Концевыми СООН и NH2 группами.

2.Боковыми группами:

ГЛУ, АСП -дополнительные кислотные СВОЙВТВА. АРГ, ЛИЗ, ГИС - основные свойства. Т.к. белковые молекулы имеют много ИОНОГЕННЫХ групп, следовательно, они ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТЫ. БЕЛКИ являются АМФОЛИТАМИ.

Б. Буферные свойства - способность поддерживать РН среды. Наиболее мощным буфером крови является ГЕМОГЛОБИНОВЫЙ буфер, т.к. в большом количестве содержит ГИСТИДИН.

B. Белки содержат заряд, который зависит от соотношения кислотных и основных групп, а оно в свою очередь зависит от их диссоциации, определяющейся РН среды.

Изоэлектрическое состояние - это состояние молекулы белка, при котором её заряд равен 0. Значение РН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой.

PI кислые белки<7 (белки протоплазмы)

РI основные белки >7 (ядерные белки).

В изоэлектрическом состоянии белок менее устойчив. Это свойство белков используется при их ФРАКЦИВАНИИ:

1.ИОНООБМЕННАЯ ХРОМАТОГРАФИЯ.

Для неё используется ИОНООБМЕННИКИ, которые изготавливаются из чистой целлюлозы: ДЭАЭ - целлюлоза (содержит катионные группы); КМ - целлюлоза (содержит анионные группы). На ДЭАЭ разделяют отрицательно заряженные белки, на КМ - положительно заряженные. Чем больше в белке СООН групп, тем прочнее он связывается с ДЭАЭ целлюлозой.

2.Разделение белков на основании величины заряда - электрофорез белков. С помощью электрофореза в сыворотке крови выделяют как минимум 5 фракций: АЛЬБУМИНЫ, альфа, альфа- 2, гамма, бета - глобулины.

3.Коллоидные свойства белков.

Белковые растворы весьма устойчивы , их иногда относят к истинным растворам , высокая молекулярная масса придаёт белковым растворам коллоидные свойства.

A. Оптические свойства:

-ОПАЛЕСЦЕНЦИЯ - дифракция световых лучей при прохождении через раствор и, следовательно, наблюдение его некоторого потемнения при взгляде под прямым углом к источнику света.

-Рассеивание света ( конус ТИНДАЛЯ).

Оптические свойства используются в световой микроскопии, нефелометрии, ТУРБОДИМЕТРИИ. При нефелометрии измеряется интенсивность отраженного света. При ТУРБОДИМЕТРИИ измеряется интенсивность проходящего света.

Б. Высокая вязкость растворов белка. B. Малая скорость диффузии.

Г. Неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны. Давление, обусловленное белками, называется ОНКОТИЧЕСКИМ. Диализ - очистка белковых растворов от низкомолекулярных веществ. В клинике используется ГЕМОДИАЛИЗ - очистка крови от азотистых компонентов.

Д. Способность белковых растворов переходить из состояния золя в гель. Гель хорошо образует миозин и др. фибриллярные белки.

4.Гидратация белков - способность белков связывать воду. Она осуществляется за счёт: -полярных групп; -ПЕПТИДНЫХ связей.

100г. белка связывает 30-35 г. воды. Способность связывать воду изменяется с возрастом. Вода может проникать в молекулы и связываться с внутренними структурами белка, и образованием раствора воды в белке. Вода может связываться и с наружными структурами белка с образованием ГИДРАТНОЙ оболочки.

5.Растворимость белков в воде (устойчивость белков в водном растворе). Многие белки хорошо растворимы в воде, что определяется количеством полярных групп. Растворимость глобулярных молекул лучше, чем фибриллярных белков. Факторы, определяющие стабильность белковых растворов:

- наличие зарядов в белковой молекуле. Одноименные заряды способствуют растворимости белка, т.к. препятствуют соединению молекул и выпадению в осадок.

- Наличие ГИДРАТНОЙ оболочки, препятствующей объединению белковых молекул. Для осаждения белка, его необходимо лишить этих двух факторов устойчивости. Методом осаждения белка является вливание - осаждение белка с помощью нейтральных солей - (NH4)2-S04.

В полунасыщенном растворе (NH4)2-SO4 осаждаются глобулины, а в насыщенном - альбумины. После удаления осаждающего фактора, белки переходят в растворённое состояние. 6.ЛАБИЛЬНОСТЬ пространственной структуры белка. Под действием внешних факторов может происходить нарушение высших уровней организации белковой молекулы (вторичной, третичной, четвертичной структур) при сохранении первичной структуры. При этом белок теряет свои НАТИВНЫЕ, физико-химические и биологические свойства. Это явление называется денатурацией. Денатурацию вызывают химические факторы ( повышение температуры, давления, механическое воздействие, УЗ, ионизирующее излучение), химические факторы ( кислоты, щелочи, органические растворители -спирт, фенол; соли тяжёлых металлов).n В некоторых случаях возможна РЕНАТУРАЦИЯ, когда денатурирующий фактор действовал кратковременно и нанёс лёгкое разрушение молекуле. В последние годы установлено, что в организме есть белковые системы предупреждающие денатурацию. Они тоже белковой природы - ШАПЕРОНЫ - класс белков, защищающий в условиях клетки др. белки от денатурации. Они облегчают формирование пространственной конфигурации белков. К ним относятся белки теплового шока или белки стресса.

4. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков.

В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки:

-По форме белковых молекул (глобулярные – шаровидные/ фибриллярные – нитевидные)

-По молекулярной массе (низкомолекулярные/ высокомолекулярные)

-По функциям (транспортные/ структурные/ защитные/ регуляторные)

-По локализации (ядерные/ цитоплазматические/ лизосомальные)

-По структурным признакам и химическому составу (простые/ сложные)

Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные имеют в своём составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу).

Простые белки.

Гистоны – тканевые белки связанные с ДНК хроматина и имеющие небольшую молекулярную массу (11-24тыс.Да) По электрохимическим свойствам – основные. Имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. Гистоны связаны с ДНК в составе дезоксирибонуклеопротеинов. Связь гистон-ДНК электростатическая. В составе гистонов преобладают диаминокарбоновые аминокислоты. Выделяют 5 типов гистонов по соотношению лиз и арг . 4 гистона образуют белковый комплекс – нуклеосомный кор, молекула ДНК накручивается на поверхность гистонового октамера и получается структурная единица хроматина – нуклеосома.

Основная функция гистонов – структурная и регуляторная. Структурная – учавствуют в стабилизации пространственной структуры ДНК. Регуляторная – способность блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины – своеобразные биологические заментители гистонов, отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М= 4-12тыс.Да), из-за большого содержания арг

– основные. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев. Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов т.е. выполняют только структурную функцию.

Альбумины – белки М=15-70тыс.Да, имеют отрицательный заряд и кислые свойства, содержат много глу. Сильно гидратированные белки и осаживаются только при высокой концентрации водоотнимающих веществ. Из-за высокой гидрофильности и малым размерам они играют важную роль в поддержании осмотического давления крои. А благодаря высокой адсорбционной способности они выполняют транспортную функцию (гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества).

Глобулины – слабокислые или нейтральные белки с чуть большей М, чем альбумины. Некоторые из них специфические переносчики.

5.Классификация сложных белков. Нуклеопротеины, структура, виды, биологическая роль. Строение мононуклеотидов, входящих в состав нуклеопротеинов.

Нуклепротеины – это сложные белки, небелковая часть которых представлена нуклеиновыми кислотами. Поскольку нуклеиновые кислоты бывают двух типов, нуклеопротеины делятся по составу на 2 группы: рибонуклеопротеины и дезоксирибонуклеопротеины.

Нуклеиновые кислоты – это высокомолекулярные соединения, состоящие из мононуклеотидов, т.е. их структурной единицей является мононуклеотид (нуклеотид). Каждый нуклеотид включает 3 химически различных компонента: моносахарид, азотистое основание, остаток фосфорной кислоты. Нуклеотиды, входящие в РНК и ДНК, отличаются друг от друга по составу. Соединение основания и пентозы называют нуклеозидом, связь между пентозой и азотистым основанием (b - гликозидная) образована - первым атомом углерода пентозы с первым атомом азота в пиримидиновых нуклеозидах и девятым атомом азота в пуриновых нуклеозидах. Нуклеотиды представляют собой соединения нуклеозидов с фосфорной кислотой (связь сложно

– эфирная). В составе РНК и ДНК по 4 нуклеозидмонофосфата (нуклеотида).

^ Номенклатура наиболее распространенных нуклеотидов.

РИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:

1.Аденозинмонофосфат ( АМФ ), адениловая кислота.

2.Гуанозинмонофосфат ( ГМФ ), гуаниловая кислота.

3.Цитидинмонофосфат ( ЦМФ ), цитидиловая кислота.

4.Уридинмонофосфат (УМФ), уридиловая кислота ДЕЗОКСИРИБОНУКЛЕОЗИДМОНОФОСФАТЫ:

1.д.Аденозинмонофосфат ( д.АМФ ).

2.д.Гуанозинмонофосфат ( д.ГМФ ).

3.д.Цитидинмонофосфат ( д.ЦМФ ).

4.Тимидинмонофосфат ( д.ТМФ ).

6. Классификация сложных белков. Хромопротеины, структура, виды, биологическая роль. Строение гема. Типы гемоглобинов. Характеристика миоглобина.

Хромопротеины – это сложные белки, простетическая часть которых представлена окрашенным компонентом. К ним относятся биологически важные белки: гемоглобин, миоглобин и некоторые ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы.

Гемоглобин.

Имеет четвертичную структуру М=66-68 тыс.Да. Он представлен соединением гема с белком глобином. Это олигомерный белок состоящий из 4х субъединиц. Субъединицы узнают друг друга благодаря комплементарным участкам на их поверхности. Каждая из субъединиц обозначается буквами, их 4: у взрослого (HbA) – содержит 2 альфа и 2 бета цепи. Комплексообразователем протомеров является Fe2+, который связан с 6 лигандами: 4 лиганда – пирольные кольца протопорфина, 1 – с белком глобином через гистидин, 1- для связывания с О2, СО2, СО. Основная функция гемоглобина – перенос кислорода из легких к периферическим тканям. Первая молекула кислорода изменяет конформацию протомера→ изменяется конформация и сродство других протомеров – это явление называется кооперативностью изменения конформации протомеров. Это приводит к тому, что сродство ко 2,3 и 4ой молекуле кислорода увеличивается. При соединении с СО образуется карбоксигемоглобин, при этом гемоглобин имеет большее сродство к угарному газу, нежели к кислороду. Присоединение СО2 приводит к образованию карбгемоглобина.

Типы гемоглобинов

Физиологические типы:

Примитивный HbP - появляется на самых ранних стадиях развития эмбриона – тетрамер (2α,2ε).

Фетальный HbF – главный тип гемоглобина плода (2α,2γ)

Гемоглобин Взрослого НbA(2α,2β), HbA2(2α,2σ), HbA3 – появляется в на более поздних стадиях развития плода, у взрослого составляет около 95%

Аномальные типы:

Серповидно-клеточный HbS обнаруживается при серповидно-клеточной анемии, когда глутаминовая кислота в β-субъединицах заменяется валином. После отдачи кислорода в ткани гемоглобин начинает выпадать в осадок, что деформирует клетку и приводит к гемолизу. Эритроциты при этом, в условиях низкого парциального давления принимают форму серпа.

Миоглобин.

Также относится к хромопротеинам, это белок имеющий третичную структуру. Функции миоглобина и гемоглобина схожи т.е. оба участвуют в транспорте О2. Миоглобин присоединяет О2, доставленный гемоглобином и служит промежуточным звеном в транспорте О2 к митохондриям и запасает О2 в тканях, создавая кислородный резерв. В условиях интенсивной мышечной работы О2 освобождается и используется в митохондриях клеток для получения энергии необходимой для работы мышц.

Строение гема

Гем состоит из иона двухвалентного железа и порфирина. В основе структуры порфиринов находится порфин. Порфин представляет собой четыре пиррольных кольца, связанных между собой метеновыми мостиками. В зависимости от структуры заместителей в кольцах пирролов различают несколько типов порфиринов: протопорфирины, этиопорфирины, мезо-порфирины и копропорфирины. Протопорфирины - предшественники всех других типов порфиринов.

Гемы разных белков могут содержать разные типы порфиринов. В теме гемоглобина находится протопорфирин IX, который имеет 4 метальных, 2 винильных радикала и 2 остатка пропионовой кислоты. Железо в теме находится в восстановленном состоянии (Fe+2) и связано двумя ковалентными и двумя координационными связями с атомами азота пиррольных колец. При окислении железа гем превращается в гематин (Fe3+). Наибольшее количество гема содержат эритроциты, заполненные гемоглобином, мышечные клетки, имеющие миоглобин, и клетки печени из-за высокого содержания в них цитохрома Р450.

7. Классификация сложных белков. Углевод-белковые комплексы, биологическая роль. Особенности строения гликопротеинов и протеогликанов.

Это комплексы белков с небелковой частью, представленной углеводными компонентами.

ПРОТЕОГЛИКАНЫ

ГП - это сложные белки, содержащие олигосахаридные (гликановые) цепи, ковалентно связанные с белковой основой. К этой группе химических соединений относятся многие белки внешней поверхности цитоплазматических мембран и большинство секретируемых белков. ГП могут содержать до 40% углеводов, но как правило, в молекуле преобладает белковая часть.

Короткие углеводные цепи ГП построены из глюкозамина, галактозамина, глюкозы, галактозы. Наиболее значимые моносахариды в составе ГП – N – ацетилглюкозамин, N – ацетилгалактозамин, N – ацетилнейраминовая (сиаловая) кислота.

Число коротких углеводных цепей в ГП может доходить до 300-800. Длина и степень разветвленности углеводных цепей значительно варьирует. В составе одной олигосахаридной цепи находится не более 15-20 моносахаридных остатков. ГП присутствуют во всех классах белков – ферментах, гормонах, транспортных, структурных белках. Представители ГП – коллаген, эластин, иммуноглобулины.

Углеводный компонент, даже небольшой по массе, сообщает качественно новые свойства молекуле белка гликопротеинов. Для гликопротеинов характерна термостабильность, в отличие от простых белков ГП выдерживают высокие и низкие температуры без изменения физико-химических свойств. ГП в отличие от других белков с трудом перевариваются протеолитическими ферментами.

Углеводная часть придает белку большую специфичность. Это своего рода векторные группы сложных белков, «узнающие» участки других структур (макромолекул, поверхности клеток). ГП быстрее выводятся из клетки и находятся, как правило, вне клетки.

Гликопротеины выполняют следующие функции :

1.Функция избирательного взаимодействия высокоспецифического узнавания.

Клеточные ГП, находящиеся на поверхности мембран, участвуют в очень тонких процессах биологического узнавания и межклеточного взаимодействия, выполняя роль рецепторных систем для определенных соединений и клеток.

2.Транспортная роль.

ГП осуществляют транспорт гидрофобных веществ и ионов металлов. Так функцию переносчика железа выполняет ГП – трансферрин; меди – церуллоплазмин; стероидных гормонов – транскортин.

3. Каталитическая.

Углеводный компонент обнаружен в составе некоторых ферментов: энтерокиназа, пероксидаза, глюкозооксидаза, холинэстераза.

4. Функция защитной смазки.

Гликопротеины являются составными веществами муцинов слюны, желудочного и кишечного муцинов.

5. Участвуют в процессе свертывания крови.

Протромбин, фибриноген – являются белками свертывающей системы крови.

ПРОТЕОГЛИКАНЫ.

Это углевод-белковые комплексы, углеводный компонент которых представлен гетерополисахаридами, построенными из большого числа повторяющихся единиц. В отличие от гликопротеинов, которые содержат только несколько процентов углеводов ( по массе ), протеогликаны могут содержать до 95 % и более углеводов. Кроме того, по свойствам они ближе к углеводам, чем к белкам. Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы.

Всостав протеогликанов входят кислые гетерополисахариды (гликозамингликаны) линейного строения. Они построены из повторяющихся дисахаридных единиц – димеров. Одним из компонентов этих димеров является Д-глюкуроновая кислота.

Всоставе притеогликанов содержатся следующие гетерополисахариды: гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты, гепарин (строение гетерополисахаридов смотри в разделе 3-4). Гиалуроновая кислота состоит из повторяющихся единиц (димеров) включающих Д-глюкуроновую кислоту и N-ацетилглюкозамин.

Хондроитинсульфаты содержат структурные единицы из глюкуроновый кислоты и сульфатированного N-ацетилгалактозамина.

Протеогликаны являются обязательными компонентами межклеточного матрикса, играют важную роль в межклеточных взаимодействиях, формировании и поддержании формы клеток и органов, образовании каркаса при формировании тканей.

Благодаря особенностям структуры и физико-химическим свойствам протеогликаны выполняют в организме следующие функции:

- являются структурными компонентами межклеточного матрикса;

- являясь поликатионами они могут присоединять, кроме воды большие количества катионов (Na+, K+, Ca2+) и таким образом участвовать в формировании тургора различных тканей;

- протеогликаны играют роль молекулярного сита в межклеточном матриксе и препятствуют распространению патогенных микроорганизмов.

Эта группа полисахаридов представляет собой сильно гидратированные, желеподобные, липкие вещества, имеющие значительный отрицательный заряд. Все они находятся в межклеточном веществе, но не в свободном состоянии, а связаны с белками. Такие смешанные макромолекулы называются протеогликанами, поскольку основные свойства этих макромолекул определяются углеводной, а не белковой частью.

8.Классификация сложных белков. Липид-белковые комплексы, биологическая роль. Особенности строения структурных протеолипидов и свободных липопротеинов.

ЛИПИД – БЕЛКОВЫЕ КОМПЛЕКСЫ

Это комплексы белков с липидными компонентами, их условно подразделяют на две группы:

1. Свободные липопротеины.

Липопротеины плазмы крови, молока, растворимы в воде.

2. Структурные протеолипиды.

Входят в состав биомембран, растворимы в жирах.

Липид – белковые комплексы в качестве небелковой части содержат липидные компоненты.

Высшие жирные кислоты

С17 Н35 СООН

Предельная

Стеариновая

С15 Н31 СООН