Лекция 6.

Тема: ОБМЕН БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ

Вопросы:

1. Биологическая роль белков. Строение молекулы белка.

2. Классификация и Физико-химические свойства белков, строение ферментов.

3. Строение и обмен нуклеиновых кислот.

4. Обмен белков.

5. Процесс пищеварение и всасывание белков.

1. Биологическая роль белков. Строение молекулы белка.

Биологическая роль белков.

Белками, или белковыми веществами (протеинами, от греч. Protas – первый, важнейший), называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более килодальтон) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Каждый белок обладает своей, при­сущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Роль белков в организме трудно переоценить. Белки в организме выполняют следующие функции.

1. Структурная или пластическая функция. Белки являются универсальным строительным материалом (коллаген, фиброин), из которого состоят практически все структуры живых клеток. Например, в организме человека белки составляют около 1/6 от массы тела. Причем, у тренированных людей с хорошо развитыми мышцами эта цифра может быть и выше.

2. Каталитическая функция. Многие белки, называемые ферментами или энзимами, выполняют в живых системах функцию катализаторов, то есть изменяют скорости протекания химических реакций (о чем подробно излагалось в лекции под № 2).

3. Сократительная функция. Именно белковые молекулы (миозин) лежат в основе всех форм движения живых систем. Мышечное сокращение – это, прежде всего работа белков.

4. Регуляторная функция. В основе этой функции лежит способность белковых молекул реагировать и с кислотами и основаниями, называемую в химии амфотерностью. Белки участвуют в создании гомеостаза организма. Многие белки являются гормонами.

5. Рецепторная функция. В основе этой функции лежит способность белков реагировать на возникающие изменения условий внутренней среды организма. Различные рецепторы в организме, чувствительные к температуре, давлению, освещенности являются белками. Рецепторы гормонов – это тоже белки.

6. Транспортная функция. Белковые молекулы (гемоглобин, миоглобин) имеют большой размер, хорошо растворимы в воде, что позволяет им легко перемещаться по водным растворам и переносить различные вещества. Например, гемоглобин переносит газы, альбумины крови переносят жиры и жирные кислоты.

7. Защитная функция. Белки (иммуногло­булины, интерферон) защищают организм, прежде всего, участвуя в создании иммунитета.

8. Энергетическая функция. Белки не являются главными участниками энергетического обмена, но все же до 10% суточной потребности организма в энергии обеспечивают именно они. В то же время, это слишком ценный продукт, чтобы использовать его, как источник энергии. Поэтому белки используются в качестве источника энергии только после углеводов и жиров.

9. Запасные (казеин, альбумин, глиадин, зеин) и другие функции.

Кроме того, среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Строение молекулы белка.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот. В состав белков входят сотни остатков аминокислот. Однако все белки, независимо от происхождения образуются 20 видами аминокислот. Поэтому эти 20 аминокислот называют протеиногенными.

α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH₂), например:

Следует подчеркнуть, что все аминокислоты, входящие в состав природных белков, являются α-аминокислотами, хотя аминогруппа в свободных аминокарбоновых кислотах может находиться в β-, γ-, δ-и ε-положениях.

Аминокислоты – это гетеро-функциональные соединения. В молекуле аминокислоты содер­жится несколько функциональных (определяющих их свойства) групп: аминогруппа —NH₂, карбоксильная группа —СООН и ра­дикалы (остатки) —R, имеющие различное строение:

Аминокислоты содержат карбоксильную группу COOH и аминогруппу NH2. Правда, некоторые белки все же содержат в очень малых количествах аминокислоты, не входящие в состав протеиногенных. Такие аминокислоты называют минорными. Они образуются из протеиногенных аминокислот после завершения синтеза белковых молекул.

Число функциональных групп может быть различным: моно-аминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые аминокислоты и т. д. По строению боковых цепей (полярности, заряженности) аминокислоты группируются на не­полярные (гидрофобные), полярные (гидрофильные), но не заряженные, и полярные, имеющие положительный или отрица­тельный заряд.