* Величины без звездочки - минимальные значения, полученные для изолированных белков в компактной конформации (I. N. Serdyuk et al. FEBS Lett., 1978, v. 94, p. 349-352). Звездочкой отмечены радиусы инерции, полученные для белков in situ (без их выделения) с помощью техники нейтронного

2.ПЕРВИЧНЫЕ СТРУКТУРЫ

Внастоящее время определены первичные структуры всех рибосомных белков Е. coli. Подавляющее большинство первичных структур было установлено группой Б. Виттманн-Либольд в отделе Г. Витт-

тельно оказался уникальным по своей аминокислотной последовательности, и никаких грмологий между белками заметить не удалось. Таким образом, в рибосоме Е. coli имеется 52 различные аминокислотные последовательности.

Каких-либо принципиальных особенностей первичных структур рибосомных белков по сравнению с обычными растворимыми глобулярными белками отмечено не было. Большинство последователь-

94

ностеи, однако, содержит повышенное количество лизиновых и аргининовых остатков, иногда в виде лизин-аргиминбогатых блоков, что прямо связано, по-видимому, с РНК-связывающими свойствами рибосомных белков и обусловливает их суммарный положительный заряд (основной характер). Во многих белках отсутствует триптофан.

Первичные структуры рибосомных белков сильно консервативны в эволюционном отношении. Во всякрм случае, между эквивалентными рибосомными белками представителей двух различных групп эубактерий — грамотрицательных бактерий (Escherichiä) и грамположительных бактерий (Bacillus) — наблюдается большая гомология аминокислотной последовательности; как правило, не менее 50% аминокислотных остатков в полипептидной цепи соответствующего белка совпадают. Точно так же значительная гомология аминокислотной последовательности прослеживается между белками рибосом различных эволюционно удаленных эукариотических организмов; животные, высшие растения и грибы могут обнаруживать гомологию их эквивалентных рибосомных белков до 40—50%. Интересно, что архебактерии (метабактерии) тоже имеют некоторую гомологию их рибосомных белков с эквивалентными белками эукариот (до 20—30%), но мало гомологии, или совсем никакой, с рибосомными белками эубактерий.

3. ПРОСТРАНСТВЕННЫЕ СТРУКТУРЫ

Рибосомные белки характеризуются в основном глобулярной компактной конформацией, с развитой вторичной и третичной структурой. Одно время широко распространилось убеждение, что рибосомные белки являются особенными, не похожими на обычные глобулярные белки; сообщалось об их сильно вытянутой или сильно рыхлой конформации, иногда разветвленной по всей рибосомной субчастице. Однако скоро стало понятно, что рыхлые конформации изолированных рибосомных белков представляют собой артефакт, являющийся следствием низкой стабильности их нативной конформации вне рибосомы. Конформация рибосомных белков стабилизируется при взаимодействии с РНК и друг с другом. Тем не менее, при соблюдении определенных условий большинство рибосомных белков можно выделить в индивидуальном виде в компактной конформации, по-ви- димому, близкой к нативной. Оказалось возможным также продемонстрировать компактность ряда рибосомных белков in situ, в составе рибосомной частицы.

Таким образом, рибосомные белки не отличаются принципиально от обычных растворимых глобулярных белков по своей компактности и общей степени свернутости полипептидной цепи во вторичные и

в терминах их радиусов инерции, демонстрируется на рис. 55. На рис. 56, а дан спектр кругового дихроизма одного из| рибосомных белков Е. соИ - S15 —, показывающий высокую долю вторичной структуры (а-спиралей) в нем. На рис. 56,6 дан спектр ядерного протонного магнитного резонанса этого же белка, из которого видно суще-

95