Розділ хvіі обмін речовин і енергії в організмі значення обміну речовин, його основні етапи

Обміном речовин називають складний комплекс різних взаємозалежних і взаємообумовлених процесів, що відбуваються в організмі з моменту надходження в нього цих речовин і до моменту їх виділення. Обмін речовин є необхідною умовою життя. Він складає один з обов’язкових її проявів.

Для нормального функціонування організму необхідне надходження з зовнішнього середовища органічного харчового матеріалу, мінеральних солей, води і кисню. За період, рівний середньої тривалості життя людини, ним споживається 1,3 т жирів, 2,5 т білків, 12,5 т вуглеводів і 75 т води.

Обмін речовин складається з процесів надходження речовин в організм, їх змін у тдорівнюєму тракті, усмоктування, перетворень усередині клітин і виведення продуктів їх розпаду. Процеси, пов’язані з перетворенням речовин усередині клітин, називають внутрішньоклітинним чи проміжним обміном.

У результаті внутрішньоклітинного обміну речовин синтезуються гормони, ферменти і всілякі з’єднання, використовувані як структурний матеріал для побудови клітин і міжклітинної речовини, що забезпечує відновлення і ріст організму, що розвивається.

Процеси, у результаті яких утвориться жива матерія, називають анаболізмом або асиміляцією.

Інша сторона обміну речовин полягає в тім, що речовини, що утворять живу структуру, піддаються розщепленню. Цей процес руйнування живої матерії називають чи катаболізмом дисиміляцією. Процеси асиміляції і дисиміляції дуже тісно зв’язані між собою, хоча і протилежні по своих кінцевих результатах. Так, відомо, що продукти розщеплення різних речовин сприяють посиленому їхньому синтезу.

Окислювання продуктів розщеплення служить джерелом енергії, що постійно витрачає організм навіть у стані повного спокою. При цьому окислюванню можуть піддаватися ті ж речовини, що використовуються і для синтезу більш великих молекул. Наприклад, у печінці з частини продуктів розщеплення вуглеводів синтезується глікоген, а енергію для цього синтезу дає інша їх частина, що включається в обмінні чи метаболічні процеси. Процеси асиміляції і дисиміляції відбуваються за обов’язковоюю участю ферментів.

Ферменти

Значення ферментів, їх структура. Ферментами називають речовини, що здійснюють біологічний каталіз. Ця функція ферментів визначає їх величезне значення в організмі. Хімічні реакції не могли б протікати в клітці з потрібною швидкістю, якби не було ферментів. Ферменти забезпечують не тільки збільшення швидкості реакцій, але і можливість її регулювання, тому що їх активність залежить від дуже багатьох факторів. Ступінь збільшення швидкості реакцій під впливом ферментів дуже значна. Так, швидкість розщеплення сечовини під впливом відповідного ферменту збільшується в 10⁷ разів. Одна молекула цього ферменту розщеплює за секунду 10 000 молекул сечовини. Кожна клітина містить велику кількість ферментів (до 1000), активністю яких визначається її функція. Існування організму можливе тільки при наявності необхідного комплексу ферментів, що забезпечують перебіг всіх процесів, у результаті яких в організмі відбуваються безупинні перетворення речовин.

Ферменти мають білкову природу. Вони можуть складатися тільки з білка, чи з білка і додаткової групи. В останньому випадку білкову частину ферменту називають білковим носієм, а додаткову, небілкову частину – простетичною групою або коферментом.

Простетическая група невіддільна від білкової частини, а кофермент зв’язаний з нею слабо і легко відокремлюється. Встановлено, що більшість вітамінів виконує в організмі функцію коферментів. Коферментами можуть бути нуклеотиди, РНК і інші складні органічні сполуки. Багато ферментів активні тільки в присутності двовалентних катіонів: Са^, Zn^, Mn^, Mg^, Co^.

Властивості ферментів. Для ферментів характерна специфічність їх дії. Під специфічністю розуміють здатність ферментів вибірково діяти тільки на визначений субстрат – речовина, що піддається каталітичному розщепленню. Ферменти можуть мати абсолютну специфічність, діючи тільки на якийсь один субстрат; відносний груповий, коли активність ферменту виявляється у відношенні цілої групи речовин, у молекулах яких існує визначений тип хімічного зв’язку (наприклад, пептидний зв’язок), і стереохимичною специфічністю, коли субстрати розрізняються по їх просторовій конфігурації.

Ферменти діють лише при визначеній температурі середовища. Це їх властивість називають термолабільністю. Найбільша активність ферментів тваринного походження відзначається при температурі 40–50°С. При подальшому підвищенні температури активність ферментів падає, тому що білок при високій температурі піддається денатурації – утраті своїх природних властивостей.

Характерною властивістю ферментів є залежність їх дії від рН середовища. Одні з них діють у кислому середовищі, інші – у лужному, треті – у нейтральному чи в дуже близькому до нього середовищі.

Механізм дії ферментів. Для протікання реакцій, у яких беруть участь органічні сполуки клітини, необхідне утворення з компонентів цієї реакції активованого комплексу, для чого потрібно велика кількість енергії – енергії активації.

Ферменти, прискорюючи реакції, зменшують енергію активації. Так, енергія активації, необхідна для розщеплення перекису водню, у присутності ферменту зменшується в 4,5 рази. В даний час здатність ферменту зменшувати енергію активації пояснюють, виходячи з концепції активного центру.

Активним центром ферменту називають його жорстко фіксовані реактивні групи, що мають визначене просторове розташування. Ці групи служать місцем прикріплення субстрату. До складу активного центра можуть входити ділянки як білкового носія, так і простетичної групи ферменту. Дія ферменту починається зі зв’язки його активним центром субстрату. У результаті цього зв’язки міняється структура як ферменту, так і субстрату. Фермент у результаті цієї зміни в значній мірі, іноді цілком, утрачає спорідненість до активного центра, а субстрат збільшує свою реакційну здатність.

Ферментативна активність може мінятися під впливом метаболітів – речовин, що утворяться в процесі обміну речовин – метаболізму. Це лежить в основі регуляції біохімічних процесів у клітині.

ОБМІН БІЛКІВ

Будова і значення білків. Білки – це органічні речовини, що володіють більшою молекулярною масою і містять різні елементи в досить строгих кількісних співвідношеннях. Білок містить вуглець (50–55%), водень (6,5–7,3%), кисень (21–24%), сірку (0–2,4%), попіл (0–0,5%) і азот (15-18%).

Значення білків в організмі величезно. Білки є головним будівельним матеріалом клітини. Утворюючии ферменти і гормони, вони регулюють процеси, що протікають на всіх рівнях організації живого організму: молекулярному, клітинному, органному й організму.

Білки визначають видові й індивідуальні розходження організмів. Вони необхідні для здійснення захисних функцій. Білкам присутня й енергетична функція, тому що їх розпад супроводжується звільненням енергії.

Розрізняють прості білки – протеїни – і складні – протеїди. Прості білки складаються тільки з амінокислот, а складні включають, крім амінокислот, додаткові групи, що мають різну структуру. Розрізняють декілька груп складних білків: металлопротеиди – білки, що містять метал; глікопротеїди– комплекс білків з вуглеводами; ліпопротеїди – комплекс білків з ліпідами; нуклеопротеїди – білки, що утворять комплекс із нуклеиновыми кислотами (ДНК і РНК), і ін.

Молекулярна маса білків дуже велика і коливається в широких межах: від декількох тисяч до декількох мільйонів одиниць. Форма молекул простих білків частіше наближається до сферичного. Розрізняють первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури молекули білків. Під первинною структурою розуміють послідовність амінокислот у білку. Двадцять амінокислот, що зустрічаються в живому організмі, можуть багаторазово повторюватися, сполучаючись у різній послідовності, що обумовлює існування великої кількості різних білків.

Амінокислоти зв’язані в білках за допомогою пептидних зв’язків.

При неповному розщепленні білка утворяться з’єднання, що складаються з меншого, ніж білки, числа амінокислот, якї названі поліпептидами і пептидами. Поліпептиди містять більше число амінокислотних залишків у порівнянні з пептидами.

Поліпептидні ланцюги в молекулі білків не витягнуті, а згорнуті в спіраль, утворюючи вторинну структуру білка. Визначене розташування поліпептидних ланцюгів молекули білків у просторі називають її третинною структурою.

Установлено, що молекула білків складається з окремих субодниць. Їх просторове розташування визначає її четвертинну структуру.

Специфічність білків. При наявності такої складної структури, яку мають білкові молекули, можлива незліченна безліч варіацій їх будови. Відмінності можуть спостерігатися в одній, у декількох чи у всіх структурах білкової молекули. Наявністю величезного числа різних виглядів білків, що відрізняються по своїй будові, визначається їх видова, індивідуальна й органна специфічність. Видова специфічність виявляється в тому, що структура білків тварин, які відносяться до різних виглядів, неоднакова. Відрізняється також, хоча й у меншому ступені, структура білків окремих індивідумів, що відносяться до тому самого виду. При введенні в організм чужорідного білка виникають різні імунні реакції, спрямовані на його видалення. Це служить серйозною перешкодою для пересадження органів і тканин і може служити причиною виникнення важких порушень в організмі при переливанні несумісних груп крові, при штучній імунізації.

Органна специфічність білків характеризується тим, що білки того самого організму, але різних органів різні за структурою, а отже, і властивостями.

Усі види специфічності білків зберігаються протягом усього життя організму. Це можливо завдяки тому, що поряд з постійною витратою запасів білків відбувається їх синтез, причому кожна клітина синтезує тільки визначені види білків.

Азотиста рівновага. Про кількість білка, що отримується з їжею чи виділяється з організму, можна судити за кількостю спожитого чи вигляділеного азоту. З поживних речовин тільки білки містять азот. Відомо, що його кількість у білку складає 16 %. Звідси легко обчислити, що 1 г азоту містить 6,25 г білка (100 : 16). Звідси, знаючи кількість виділеного чи спожитого азоту, легко розрахувати відповідну кількість білка.

Поняття «азотистий баланс» означає різницю в кількості азоту, введеного в організм із їжею і виведеного із сечею, калом і потом. Для здорової дорослої людини характерна азотиста рівновага, при якій азотистий баланс дорівнює 0, тобто виводиться азоту стільки ж, скільки його надходить з їжею. Коли з організму виводиться азоту менше, ніж надходить, говорять про позитивний азотистий баланс. Це завжди спостерігається у вагітних і в зростаючому організмі.

У деяких випадках, як, наприклад, при голодуванні, кількість виведеного азоту перевищує кількість що надходить. У цьому випадку в організмі має місце негативний азотистий баланс.

Біологічна цінність білків. Розрізняють біологічно повноцінні і неповноцінні білки. Ступінь цінності білка визначається кількістю амінокислот, необхідних для нормального перебігу в організмі процесів синтезу. Білки, що містять у визначеному співвідношенні всі необхідні для цього амінокислоти, називають повноцінними, а білки, у яких немає потрібного набору амінокислот, – неповноцінними. До останнього відносять, наприклад, білок кукурудзи і ячменю.

Особливо цінні для організму ті амінокислоти, що не утворюються у тваринному організмі. Таких амінокислот 10. Їх називають незамінними (метіонін, лізин, триптофан і ін.). 10 амінокислот є замінними, тому що можуть синтезуватися в організмі. Кожна з амінокислот несе в організмі специфічну функцію, і тому недолік надходження її може викликати ті чи інші розлади його діяльності. Наприклад, при недостачі валіну відзначається розлад функцій нервової системи.

Перетворення білків в організмі. У живому організмі постійно відбуваються синтез і розпад білків. Синтез білка здійснюється за участю амінокислот, що мають різне походження. Необхідним постійним джерелом амінокислот є білки їжі. У травному тракті вони піддаються розпаду до амінокислот, що всмоктуються в кров. Пройшовши через судини печінки, амінокислоти приносяться до всіх органів, у клітинах, у яких знову синтезується білок, але уже специфічний для кожного з них. Для синтезу білка використовуються також амінокислоти, пептиди і нуклеотидпептиди, що утворяться в процесі розпаду клітинних білків. Нуклеотидпептидом називають продукт неповного розпаду білка, що складається з пептидів і нуклеотидного угруповання. Для синтезу білка використовуються також амінокислоти, що синтезуються в організмі. В організмі з продуктів розпаду білків одного виду можуть синтезуватися білки іншого виду.

Інтенсивність синтезу білка досить висока. Щодоби в організмі людини, що розвивається, синтезується 100 г білків. Однак не всі амінокислоти, що утворилися при розпаді білка, використовуються для його синтезу. Частина амінокислот піддається розпаду, кінцевими продуктами якого є NH₃, CО₂ і Н₂О. Аміак токсичний для організму. Навіть незначне збільшення його кількості в організмі може викликати ряд важких розладів. Звичайно цього не відбувається, тому що в організмі аміак швидко зв’язується з аспарагіновою, глутаміновою кислотами і білком. При цьому він втрачає свою токсичність. Знешкодження аміаку здійснюється також у печінці. Продукти неповного розпаду одних амінокислот можуть використовуватися в організмі як будівельний матеріал для синтезу інших амінокислот. В організмі постійно відбуваються синтез і розпад не тільки простих білків, але і кладних.

Кінцевими продуктами обміну нуклеопротеидов є сечовина, сечова кислота, вуглекислий газ і вода.