Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

10. Генетические функции 25

Рис. 10.17. Пространственная структура ß-цепи человеческого гемоглобина и эволюционно отдаленного родственного белка, отвечающего за запасание кислорода,- миоглобина. Обратите внимание на сходство	представленных структур. Железосодержащая группировка -гем- изображена в виде диска. (По Perutz M. F. 1964. Scientific American, November, p. 64.)

Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

26 Экспрессия генетического материала

Рис. 10.18. Структурная модель человеческого гемоглобина. Показано, как две α-цепи и две ß-цепи связываются между собой с образованием четвертичной белковой структуры. (По Perutz M. F. 1964. Scientific American, November, p. 64.)

турные факторы определяют некоторую фиксированную трехмерную конфигурацию, которую называют третичной (или пространственной) структурой полипептида, отражающей по сути дела способ укладки данной полипептидной цепи в трехмерном пространстве (рис. 10.17).

Белок может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей. Белки, состоящие из двух и более цепей (или субъединиц) и называемые олигомерными белками, характеризуются также определенной четвертичной структурой. Под этим термином подразумевают общую конфигурацию белка, возникающую при ассоциации всех входящих в его состав полипептидных цепей (рис. 10.18).

Конкретная конфигурация (вторичная, третичная и четвертичная структуры) любого белка полностью определяется первичной структурой входящих в его состав полипептидных цепей и зависит от химических свойств боковых групп аминокислотных остатков. Так, при укладке полипептидной цепи неполярные (гидрофобные) боковые группы склонны ориентироваться во внутреннюю область белка, в то время как полярные (гидрофильные) группы стремятся быть экспонированными на поверхности белковой глобулы. Пространственная структура белка стабилизируется за счет химических взаимодействий, в том числе гидрофобных контактов, водородных связей и дисульфидных мостиков (—S—S—). Последние, как правило, образуются, когда в процессе укладки цепи боковые группы остатко.в цистеина оказываются достаточно сближенными (рис. 10.19).

Образование характерной трехмерной конфигурации данного полипептида является спонтанным процессом. При разрушении стабилизирующих структуру водородных связей и дисульфидных мостиков проис-

Айала ф., Кайгер Дж. Современная генетика: в 3-х т. Т. 2. Пер. С англ.: – м.: Мир, 1988. – 368 с.

10. Генетические функции 27

Рис. 10.19. А. Аминокислотная последовательность лизоцима — фермента, содержащегося в курином яичном белке. Цветом выделены аминокислотные остатки, входящие в состав активного центра. Обратите внимание на расположение дисульфидных связей. Б. Диаграмма, отражающая пространственное строение лизоцима. Показаны только α-атомы полипептидного остова фермента. (По Stryer L. 1975. Biochemistry, Freeman W. H., San Francisco.)

ходит денатурация белка. Однако при соответствующих химических условиях может иметь место также спонтанная ренатурация с восстановлением исходной пространственной конфигурации (рис. 10.20).

Функциональные особенности белков, например устройство активного центра фермента, задаются пространственной структурой молекулы, которая в свою очередь определяется первичной структурой полипептидной цепи. Одни генетические мутации могут блокировать синтез все-