Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
BioorgChemProgrEducat_Ch13Hal.doc
Скачиваний:
10
Добавлен:
14.02.2016
Размер:
223.23 Кб
Скачать

Структура залікового кредиту курсу „Біоорганічна хімія” для спеціальності 6.04.01.01. Хімія*

Тема

Кількість годин, відведених на:

лекції

лабораторні заняття

самостійну роботу

індивідуальну роботу

Змістовий модуль 1

Тема 1. Вступ

Тема 2. Вуглеводи.

Тема 3. Ліпіди. Біомембрани

4

6

8

4

6

8

4

6

8

4

6

8

Змістовий модуль 2

Тема 4. Нуклеїнові кислоти

4.1. Мононуклеотиди. Структура Нуклеїнових кислот

4.2. Властивості нуклеїнових кислот

Тема 5. Білки

5.1. Амінокислоти

5.2. Структура білків

5.3. Виділення, аналіз і хімічні модифікації

білків.

8

10

8

10

8

10

8

10

Змістовий модуль 3

Тема 6. Моделювання біокаталітичних процесів. Ферментні технології

6.1. Принципи ферментного каталізу

6.2. Коферменти

6.3. Ферментні технології

6.4. Вільно радикальні процеси в організмі

18

18

18

18

Усього роботи

54

54

54

54

Теми лабораторних занять

  1. Виготовлення буферних розчинів (2 год)

  2. Визначення оптичних властивостей вуглеводів. Якісні реакції на вуглеводи (4 год)

  3. Гель-розподільча хроматографія (4 год)

  4. Іоно-обмінна хроматографія (4 год).

  5. Якісні реакції на ліпіди. Визначення параметрів жиру (4 год)

  6. Визначення продуктів перекисного окиснення ліпідів (4 год)

  7. Виділення лецитину з жовтка яйця (2 год)

  8. Виділення нуклеопротеїнів з біологічного матеріалу. Гідроліз нуклеопротеїнів дріжджів та аналіз гідролізату (4 год)

  9. Кількісне визначення вмісту ДНК у тканині (2 год)

  10. Аналіз розривів ланцюга ДНК методами флуорометрії та електрофорезу (4 год).

  11. Кольорові реакції білків (2 год)

  12. Реакції осадження білків (2 год)

  13. Розділення альбумінів і глобулінів методом висолювання (2 год)

  14. Визначення ізоелектричної точки білків. Діаліз білків (2 год)

  15. Електрофорез та імуноелектрофорез білків (4 год).

  16. Визначення окисних модифікацій білків (2 год)

  17. Кількісне визначення каталазної активності (2 год)

  18. Кількісне визначення вмісту відновленого та окисненого глутатіону у тканинах (2 год)

Завдання для самостійної роботи

  1. Склад і властивості структурних гетерополісахаридів – 4 год.

  2. Хімічний склад біомембран – 4 год.

  3. Хімічні та хвильові ушкодження ДНК – 3 год.

  4. Спрямований синтез конкурентних інгібіторів як засобів хімічного захисту у медицині та сільському господарстві – 4 год.

  5. Структурно-функціональна характеристика класів білків – 4 год.

  6. Оптичні методи дослідження живого – 4 год.

  7. Ферментні технології – 2 год.

  8. Хроматографічні методи дослідження живого – 4 год.

  9. Переносники електронів. Будова молекул – 4 год.

Навчальний проект (індивідуальне навчально-дослідне завдання – індз, 10 год.)

  1. Методи дослідження у біоорганічній хімії: розділення сумішів.

  2. Методи дослідження у біоорганічній хімії: аналіз складу та структури біоорганічних речовин

  3. Сучасні методи детектування в газовій, рідинній та тонкошаровій хроматографії

  4. Комп’ютерне моделювання молекулярної механіки біомолекул.

  5. Вуглеводи та їх модифіковані похідні як носії при електрофорезі та хроматографії.

  6. Регуляція рідинно-кристалічного стану біомембрани.

  7. Хімічна еволюція біополімерів. Гіпотеза «Світ РНК».

  8. Поняття про конструювання штучних полінуклеотидів. Методи клонування ДНК: полімеразна ланцюгова реакція, застосування векторів.

  9. Методи Сенгера і Гілберта у визначенні послідовності полінуклеотида.

  10. Хімічна модифікація нуклеїнових кислот. Модифікація гетероциклічних основ та вуглеводних залишків. Фотоафінна модифікація.

  11. Лікарські препарати на основі модифікованих нуклеїнових основ. Модифікація нуклеозидів з метою інгібування білкового синтезу. Синтез протиракових препаратів.

  12. Процеси фіксації азоту у біосистемах. Фіксація вільного азоту. Відновлення нітратів. Включення аміаку до складу органічних сполук.

  13. Схема встановлення первинної структури білка: визначення N- і С-кінцевих амінокислот; методи Ф. Сенгера.

  14. Конформація поліпептидного ланцюга, конформаційні карти Рамачандрана. Ядерний магнітний резонанс як метод дослідження конформації пептидів і білків в розчинах.

  15. Моделювання ферментативних систем. Біоміметична хімія. Основні вимоги до модельних систем.

  16. Біологічний каталіз як кооперативний процес, запрограмований у часі та просторі.

  17. Встановлення механізму гідридного переносу з використанням модельних хімічних систем. Значення координації з йонами металів для стереоспецифічності процесу відновлення.

  18. Іммобілізовані ферменти і ферментна технологія. Використання для виробництва продуктів харчування. Іммобілізовані коферменти. Синтетична біохімія.

  19. Радикальні процеси у живих організмах. Активація молекулярного кисню. Одноелектронне відновлення кисню.

  20. Система антиоксидантного захисту в організмі. Ферменти знешкодження активних форм кисню та неферментні антиксиданти.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]