Вопрос 6. Биологическая роль ферментов.

ускоряет реакции в клетках,ферменты катализируют 2тыс-3тыс реакций обмена,есть так же вовлеченные в передачу сигнала ,процессе дыхания,мышечного сокращения,свертываемость крови,транспорт веществ,обезвреживание токсичных и чужеродных

соединений,нейротрансмиссия.

структурно-функциональная организация.активный центр фермента,его участки

фермент-органическое соединение белковой природы,выполняющая роль катализатора.

активный центр-участок,расположенный в узком гидрофобном углублении поверхности молекулы фермента,участвующий в катализе,на нем протекают хим.реакции.

участки:1)каталитический2)суьстратсвзывающий-этоучасток,отвечающий за специфический комплимент связывания субстрата и образования комплекса фермент-субстрат.

3)часто входит участок для связывания кофактора

Кофакторы и апоферменты , витоминные и невитоминные коферменты

Кофакторы - низкомолекулярные соединения которые требуются для активации ферментов( котолитически активный комплекс фермент, фермент - кофактор - холофермент)

Апофермент-отделение кофакторов обычно связанных и нековаленнтными связями с белком.

Коферменты - это органические вещества, предшественниками которых были витамины ( НАД, НСКоА, Н4 - фалат - непрочно связанных с белком и востанавливают их исходные культуры может катализировать уже другим ферментом)

Вопрос 7. Различие и сходство неорганических и органических котализаторов причины зависимости активности ферментов от температуры и рН среды.

Сходство и неорганич и органич кат увеличиваю скорость реакции. Неизменяют состояние равновесия химической реакции. Повышает скорость реакции, понижая энергию активации.

Различие. Орг отличаются от неорганических высокой эфферентностью действия (скор ферментотивной реакции больше в 10 в 6 и 10 в 12 раз чем неферментативных) высокой специфичностью действия( способность выбирать определенный субстрат и катализировать специфические реакцию) мягкими условиями протекания ферментотивных реакций.(температуры 37 С и нормальное отмосферное давление, рН ближе к нейтральной. способность к регуляции)

Субстратная специфичность ферментов. Теории обясняющии специфичность ферментов.

Большенство ферментов высокоспецифичны как в природе так и в превращении субстратов. Спец к субстрату обуслоленна комплементарностью структуры субстрат связывающего центра фермента в структуре.

Специфичность - важное св-во ферментов, определяющая био значимость этих молекул.

Субстратная специфичность это способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним определенными субстратоми. Бывают обсалютная субстратная спец - это активный центр комплементарен только одному в живых организмах МАЛО. Пример: Уреаза катализирует гидролиз мочевины до диоксида углерода и амиака. Групповая субстратная специфичность - большенство ферментов катализируют однотипные реакции с небольшим количеством структурных похожих реакция. Стерео спец. - при наличии у субстратов несколько стерео изомеров фермент проявляет обсолютную специфичность одного из них( стерео спец к дисахарам L-аминокислотам к цис-трансизомеров к альфа и бетта гликозидным свзям)