5. Номенклатура ферментов.

Номенклатура отражает название фермента. Существует два вида номенклатуры: тривиальная и систематическая.

Систематическая номенклатура:

Название фермента является сложным и состоит из 4 частей:

1. Название субстрата, т. е. вещества на которое действует фермент

2. Название типа катализируемой реакции.

3. Название одного из продуктов реакции.

4. К названию фермента добавляется окончание –аза.

Например, в клетках печени есть фермент, катализирующий реакцию расщепления глюкозо – 6 - фосфат до свободной глюкозы и фосфорной кислоты. Согласно номенклатуре его название будет:

Глюкозо – 6 фосфатфосфогидролаза.

1. Субстрат – глюкозо - 6 – фосфат.

2. Продукт реакции - фосфорная кислота.

3. Тип реакции – гидролиз.

4. Окончание – «аза».

Тривиальная номенклатура:

За некоторыми ферментами закрепились и названия, которые им были даны в ходе их открытия - тривиальные или рабочие. Например, пепсин, трипсин, химотрипсин.

6. Классификация ферментов.

Ферменты по типу катализируемой реакции подразделяются на шесть классов:

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции (ЛДГ катализирует восстановление пирувата до лактата).

2. Трансферазы – катализируют межмолекулярный перенос функциональных групп (аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту).

3. Гидролазы – катализируют расщепление сложных соединений в присутствии воды (практически все ферменты ЖКТ относятся к классу гидролаз – пепсин, трипсин, амилаза, липаза).

4. Лиазы – катализируют не гидролитическое расщепление соединений с двойной связью (декарбоксилаза – фермент отщепляющий карбоксильную группу).

5. Изомеразы – катализируют реакции взаимопревращения субстратов (глюкозо-6-фосфатизомераза, катализирует превращение глюкозо-6-фосфат в фруктозо-6-6фосфат).

6. Лигазы – катализируют все реакции синтеза, сопряженное с распадом АТФ.

7. Изоферменты.

Изоферменты – это ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по составу, свойствам, местом локализации. Изоферменты выполняют одинаковые биологические функции, но с различной эффективностью.

Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) – олигомер, состоящий из 4 протомеров одного или двух типов, обозначаемых: Н и М. ЛДГ существует в 5 изоформах, легко различающихся с помощью электрофореза:

ЛДГ-1-(4Н), локализован в мышце сердца, почках.

ЛДГ-2-(3Н1М), эритроциты, тромбоциты, сердце, почки.

ЛДГ-3-(2Н2М), в поджелудочной железе, селезенка, надпочечник.

ЛДГ-4-(1Н3М), тромбоциты, легкие.

ЛДГ-5-(4М), локализован в клетках печени, скелетной мускулатуре.

8. Кинетика ферментативных реакций.

Кинетика изучает изменение скорости ферментативной реакции во времени в зависимости отряда факторов.

• Концентрация фермента – прямо пропорциональна скорости реакции. Чем выше концентрация фермента, тем выше скорость реакции, она будет максимальной, когда ферменты полностью свяжутся в фермент-субстратный комплекс.

• Концентрация субстрата – также прямо пропорциональна скорости ферментативной реакции. С повышение концентрации субстрата будет повышаться и скорость реакции, пока не достигнет максимальной.

• Температура – так как ферменты белковые вещества, то они чутко реагируют на изменение температуры среды, проявляя оптимальную активность в ограниченных пределах. Для ферментов это 35 –45⁰С. При температуре более 45⁰С активность ферментов снижается, а при 70-80⁰С происходит тепловая денатурация молекулы фермента, т. е. фермент инактивируется. При температуре ниже 35⁰С происходит снижение активности фермента, но она восстанавливается при возвращении к оптимальной температуре. При повышении температуры на 10⁰С скорость реакции возрастает в 2 раза. Это происходит до определенного уровня – температурного оптимума – 45⁰С.

• рН среды – каждый фермент проявляет свою максимальную активность только при определенных значениях рН среды: пепсин – 1.5 – 2.5, трипсин – 6.8 – 7.4, гастриксин – 4.5 – 5.5. При отклонении от оптимума рН наблюдается снижение активности фермента, а при значительных изменениях рН - происходит инактивация фермента.

• Активаторы – вещества повышающие скорость ферментативной реакции. Например, ионы хлора активируют амилазу слюны, протоны водорода – пепсин.

• Ингибиторы – вещества способные снижать скорость реакции, путем угнетения действия ферментов. Например, ионы меди тормозят действие амилазы слюны. Процесс действия ингибитора называется - ингибирование. Ингибирование бывает: необратимое, т. е. фермент полностью теряет свою активность, что связано с нарушением его структуры. Это вызывают сильные кислоты, щелочи, спирты, яды. Обратимое - оно происходит только в период непосредственного взаимодействия фермента и ингибитора, после удаления ингибитора активность фермента вновь возвращается. Обратимое ингибирование делится на конкурентное и неконкурентное. Конкурентное ингибирование наблюдается, когда ингибитор и субстрат имеют сходные структуры и конкурируют за связывание с активным центром фермента. Поскольку конкурентный ингибитор связывается обратимо с ферментом, то при увеличении концентрации субстрата увеличивается вероятность связывания фермента и субстрата, и ингибирование таким образом можно преодолеть. Неконкурентное ингибирование наблюдается, когда ингибитор и фермент не сходны по структуре и ингибитор присоединяется к регуляторному центру фермента. В данном типе ингибирования влияние ингибитора не может быть преодолено повышением концентрации субстрата.