2. Лизин (2,6-диаминогексановая кислота) — алифатическая, незаменимая аминокислота. Содержит дополнительную аминогруппу, из-за чего у нее выраженные основные свойства.

Химическая формула:

Химические свойства:

• Аминокислоты – амфотерные вещества, в твердом состоянии – всегда в виде биполярного, двухзарядного иона – «цвиттер-иона». В растворе возникает катион аминокислоты с зарядом +1. Изоэлектрическая точка в щелочной среде: лизин (pI=9,74)

• Величина и знак заряда иона зависит от ph-среды.

• Лизин обладает всеми химическими свойствами, присущим карбоновым кислотам и аминам

• In vivo ак используются для синтеза пептидов, полипептидов и белков.

• АК проявляют амфотерные свойства, поскольку в их составе присутствует карбоксильная группа, проявляющая кислотные свойства, и амино-группа – основные свойства.

• Декарбоксилирование:

3. Нуклеозиды — это N--гликозид, у которого неуглеводная часть является азотистым основанием, производным пиримидина или пурина.

В зависимости от того, какой моносахарид входит в состав нуклеозида, их подразделяют на два вида – рибозиды и дезоксирибозиды.

В кислой среде in vitro нуклеозиды распадаются на компоненты (пуриновые легче, чем пиримидиновые).

Пурины прикреплены к альдопентозе атомом N-9, пиримидин – атомом N-1. Пуриновые гидролизуются легко, пиримидиновые – труднее.

Значение: При лечении некоторых опухолевых заболевай в качестве лекарственных средств используются систематические производные пиримидинового и пуринового рядов.

Билет №9

1. Ароматические аминокислоты: строение, свойства (амфотерность, образование биполярного иона, декарбоксилирование), биологическое значение.

2. Биологически важные реакции фосфорилирования глюкозы и фруктозы, значение. Напишите уравнение реакции фосфорилирования глюкозы и образования фосфорных эфиров фруктозы.

3. Первичная и вторичная структуры РНК, типы связи, пространственное строение, биологическое значение.

1. Ароматические аминокислоты построены таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего а-аминокислотного фрагмента метиленовой группы –CH2-.

Арматические аминоксилоты можно рассматривать как

Фенилаланин Тирозин

Триптофан Гистидин

Образование биполярного иона:

Декарбоксилирование:

Биологическое значение:

Фенилаланин используют для сбалансирования кормов для животных, как компонент спортивного питания.

Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке меланина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза.

Триптофан применяется для сбалансирования кормов для животных. Препараты триптофана назначаются при расстройстве сна, чувстве страха и напряжения, дисфории, предменструальном синдроме.

Гистидин входит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина. Одна из «существенных» аминокислот, способствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится в гемоглобине; используется при лечении ревматоидных артритов, аллергий, язв и анемии. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха.

2. Все моносахариды в клетке существуют в виде фосфорных эфиров, которые образуются в ферментативных реакциях с участием АТФ (Гликолиз)

Глюкоза участвует в процессе гликолиза, и поэтому, как только попадает в клетки органов и тканей, сразу же подвергается фосфорилированию с использованием АТФ.

Для протекания реакции необходимо наличие в среде ионов Mg2+, с которым комплексно связывается молекула АТФ. Эта реакция необратима, так как она протекает с использованием значительного количества энергии.

Затем глюкозо-6-фосфат превращается во фруктозо-6-фосфат (Ф-6-Ф).

Энергия для этой реакции не требуется, и реакция является полностью обратимой. На данном этапе в процесс гликолиза может также включаться путём фосфорилирования и фруктоза.

Значение:

Глюкоза и фруктоза участвуют в процессе гликолиза, а тот в свою очередь — катаболический путь исключительной важности. Он обеспечивает энергией клеточные реакции, в том числе и синтез белка. Промежуточные продукты гликолиза используются при синтезе жиров. Благодаря гликолизу производительность митохондрий и доступность кислорода не ограничивают мощность мышц при кратковременных предельных нагрузках.

3. Рибонуклеиновая кислота (РНК) — одна из трёх основных макромолекул (две другие — ДНК и белки), которые содержатся в клетках всех живых организмов.

Так же, как ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота), РНК состоит из длинной цепи, в которой каждое звено называется нуклеотидом. Каждый нуклеотид состоит из азотистого основания, сахара рибозы и фосфатной группы. Последовательность нуклеотидов позволяет РНК кодировать генетическую информацию. Все клеточные организмы используют РНК (мРНК) для программирования синтеза белков.

Первичная структура РНК - порядок чередования рибонуклеозидмонофосфатов (НМФ) в полинуклеотидной цепи. В РНК, как и в ДНК, нуклеотиды связаны между собой 3',5'-фосфодиэфирными связями. Концы полинуклеотидных цепей РНК неодинаковы. На одном конце находится фосфорилированная ОН-группа 5'-углеродного атома, на другом конце - ОН-группа 3'-углеродного атома рибозы, поэтому концы называют 5'- и 3'-концами цепи РНК. Гидроксильная группа у 2'-углеродного атома рибозы делает молекулу РНК нестабильной. Так, в слабощелочной среде молекулы РНК гидролизуются даже при нормальной температуре, тогда как структура цепи ДНК не изменяется.

Вторичная структура РНК. Молекула рибонуклеиновой кислоты построена из одной полинуклеотидной цепи. Отдельные участки цепи РНК образуют спирализованные петли - "шпильки", за счёт водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями A-U и G-C. Участки цепи РНК в таких спиральных структурах антипараллельны, но не всегда полностью комплементарны, в них встречаются неспаренные нуклеотидные остатки или даже одноцепочечные петли, не вписьюающиеся в двойную спираль. Наличие спирализованных участков характерно для всех типов РНК.

Биологическое значение:

Существуют разные типы РНК: тРНК, мРНК, рРНК

тРНК – участвует в биосинтезе белка. Ее функцией является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка.

мРНК— РНК, содержащая информацию о первичной структуре (аминокислотной последовательности) белков. мРНК синтезируется на основе ДНК в ходе транскрипции, после чего, в свою очередь, используется в ходе трансляции как матрица для синтеза белков. Тем самым мРНК играет важную роль в «проявлении» (экспрессии) генов.

рРНК— несколько молекул РНК, составляющих основу рибосомы. Основной функцией рРНК является осуществление процесса трансляции — считывания информации с мРНК при помощи адапторных молекул тРНК и катализ образования пептидных связей между присоединёнными к тРНК аминокислотами.

Билет №10

1. Биологические функции и значение природных аминокислот.

2. Третичная и четвертичная структуры белка: типы стабилизирующих химических связей, биологическое значение.

3. Состав, строение, физико-химические свойства, биологическое значение дисахаридов лактозы и мальтозы. Реакции гидролиза. Какой качественной реакцией можно обнаружить лактозу в молоке?

1. Биологические кислоты играют жизненно-важное значение для организма.

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.

Медико-биологическоезначение АК:

• участвуют в биосинтезе нейромедиаторов и гормонов

• из серина – нейромедиатор ацетилхолин

• из фенилаланина или тирозина – медиатор норадреналин и гормоны адреналин, тироксин

• глицин, глутаминовая – нейромедиаторные функции

• аспарагиновая кислота – необходима в синтезе азотистых оснований

• глутаминовая и аспарагиновая – в обезвреживании аммиака

• в условиях углеводного голодания из ак синтезируется глюкоза

• АК используются в качестве лекарственных средств: глутаминовая, метионин, глицин, цистеин, триптофан.

2. Пространственная компактная организация вторичной структуры белка, обеспечивающая выполнение биологических функций, носит название третичной структуры белка.

В стабилизации третичной структуры белка принимают участие:

• ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

• ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

• водородные связи;

• гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Многие белки состоят из нескольких субъединиц, которые могут иметь одинаковый или различный аминокислотный состав. В этом случае белки имеют четвертичную структуру белка. Взаимодействие происходит за счет ионных, водородных связей, Ван-дер-ваальсовых сил.

Четвертичная структура дает многие биологические преимущества:

• возникает экономия генетического материала

• уменьшается длина структурного гена и иРНК, в которых записана информация о первичной структуре белка

• возможно осуществить замену субъединиц (адаптацию)

3. Лактоза – молочный сахар. Кристаллическое соединение, по сравнению с сахарозой сравнительно хуже растворима в воде и менее сладкая.

Строение: Лактоза построена из остатков Д-галактопиранозы и Д-глюкопиранозы, связанных гликозидной связью. Растворы лактозы мутаротируют и дают положительные пробы с реактивами Толленса или Фелинга. Лактоза гидролизуется в кислой среде с образованием моносахаридов – галактозы и глюкозы.

Биологическое значение: Лактоза содержится в женском грудном молоке, из-за чего жизненно важна в первые годы жизни. Применяется в фармацевтической промышленности.

Мальтоза – солодовый сахар. Твердое кристаллическое вещество, менее сладкое, чем сахароза, хорошо растворимо в воде, нерастворимо в этаноле. Является основным продуктом расщепления крахмала.

Строение: В мальтозе остатки двух молекул Д-глюкопиранозы связаны а(1-4) гликозидной связью.

Химические свойства: Гликозидная связь быстро гидролизуется в кислой среде и особыми ферментами мальтазами. Растворы ее мутаротируют. Мальтоза дает реакции с реактивами Фелинга и Толленса, при окислении бромной водой превращается в мальтобионовую кислоту.

Биологическое значение: Мальтоза применяется для приготовления сред при идентификации микроорганизмов, в пищевой и винной промышленности.

Билет №12

1. Белки: их биологические функции и применение в медицине. Приведите примеры.

2. Сравнительная характеристика амилопектина и гликогена, их состав и строение, свойства, биологическая роль.

3. Строение, состав, свойства и биологическое значение нуклеотидных коферментов НАД+ - НАДН и НАДФ+ - НАДФН

1. Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Биологические функции белков:

• каталитическая, регуляторная (феремнты осуществляют контроль направления, катализ и регуляцию скорости биохимических реакций)

• двигательная, сократительная (белки мышц актин, миозин, в мембране эритроцита – спектрин)

• структурная (белки коллаген, эластин, фибронектин, базальная мембрана)

• транспортная (гемоглобин, альбумин крови)

• регуляторная (гистоны, репрессоры)

• рецепторная (белки-рецепторы эндотелия сосудов)

• гормональная (адаптивная, регуляторная) (инсулин, гормон роста, глюкагон)

• защитные (иммуноглобулины, интерферон, комплемент, свертывающая и антисвертывающая система крови)

• антибиотики

• запасная (альбумин крови, яиц птиц)

• токсины (ботулинический)

• пищевая (белки пищи – источники незаменимых аминокислот)

2. Амилопектин — один из основных полисахаридов крахмала, состоящий из разветвленных цепочек молекул глюкозы, моносахаридные остатки связаны α (1→4) и α (1→6) гликозидными связями.

3. Свойства: Молекулярная масса достигает 1 000 000. С иодом даёт красно-фиолетовую окраску. Почти не растворим в холодной воде; в горячей воде образует студенистую часть клейстера. Молекулы амилопектина сильно разветвлены, они содержат от 600-6000 остатков а-Д-глюкопиранозы, которые соединены между собой а(1-4) гликозидными связями в длинную цепь, от которой отходят ветвления более коротких цепочек, прикрепленных гликозидными связями а(1-6).

Гликоген — (C6H10O5)n, полисахарид, образованный остатками глюкозы, связанными α-1→4 связями (α-1→6 в местах разветвления); основной запасной углевод человека и животных. Гликоген (также иногда называемый животным крахмалом, несмотря на неточность этого термина) является основной формой хранения глюкозы в животных клетках.

Особенности в строении гликогена:

• точки ветвления расположены чаще, примерно у каждого 10 атома С в основной цепи

• в боковых цепях – до 16-18 моносахаридных остатков

• количество ветвлений значительно больше, чем у амилопектина.

4. Никотинамидадениндинуклеоти́д (НАД, NAD) — кофермент, присутствующий во всех живых клетках, входит в состав ферментов группы дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции;

Значение: выполняет функцию переносчика электронов и водорода, которые принимает от окисляемых веществ. Восстановленная форма (НАДН) способна переносить их на другие вещества.

Состав: Представляет собой динуклеотид, молекула которого построена из амида никотиновой кислоты и аденина, соединённых между собой цепочкой, состоящей из двух остатков D-рибозы и двух остатков фосфорной кислоты; применяется в клинической биохимии при определении активности ферментов крови.

Отличие его от другого важнейшего кофермента — никотинамидадениндинуклеотидфосфата, или НАДФ, в том, что последний содержит в молекуле ещё один остаток фосфорной кислоты, связанной с 21-углеродным атомом рибозы.

Никотинамидадениндинуклеотидфосфа́т (НАДФ, NADP) — широко распространённый в природе кофермент ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках.

NADP принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества.

В хлоропластах растительных клеток NADP восстанавливается при световых реакциях фотосинтеза и затем обеспечивает водородом синтез углеводов при темновых реакциях.

Билет №15

1. Сравнительная характеристика амилопектина и гликогена, их состав и строение, свойства, биологическая роль.

2. Белки: их биологические функции и применение в медицине. Приведите примеры.

3. Строение, состав, свойства и биологическое значение нуклеотидных коферментов НАД+ - НАДН и НАДФ+ - НАДФН

1. Амилопектин — один из основных полисахаридов крахмала, состоящий из разветвленных цепочек молекул глюкозы, моносахаридные остатки связаны α (1→4) и α (1→6) гликозидными связями.

2. Свойства: Молекулярная масса достигает 1 000 000. С иодом даёт красно-фиолетовую окраску. Почти не растворим в холодной воде; в горячей воде образует студенистую часть клейстера. Молекулы амилопектина сильно разветвлены, они содержат от 600-6000 остатков а-Д-глюкопиранозы, которые соединены между собой а(1-4) гликозидными связями в длинную цепь, от которой отходят ветвления более коротких цепочек, прикрепленных гликозидными связями а(1-6).

Гликоген — (C6H10O5)n, полисахарид, образованный остатками глюкозы, связанными α-1→4 связями (α-1→6 в местах разветвления); основной запасной углевод человека и животных. Гликоген (также иногда называемый животным крахмалом, несмотря на неточность этого термина) является основной формой хранения глюкозы в животных клетках.

Особенности в строении гликогена:

• точки ветвления расположены чаще, примерно у каждого 10 атома С в основной цепи

• в боковых цепях – до 16-18 моносахаридных остатков

• количество ветвлений значительно больше, чем у амилопектина.

3. Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот.

Биологические функции белков:

• каталитическая, регуляторная (феремнты осуществляют контроль направления, катализ и регуляцию скорости биохимических реакций)

• двигательная, сократительная (белки мышц актин, миозин, в мембране эритроцита – спектрин)

• структурная (белки коллаген, эластин, фибронектин, базальная мембрана)

• транспортная (гемоглобин, альбумин крови)

• регуляторная (гистоны, репрессоры)

• рецепторная (белки-рецепторы эндотелия сосудов)

• гормональная (адаптивная, регуляторная) (инсулин, гормон роста, глюкагон)

• защитные (иммуноглобулины, интерферон, комплемент, свертывающая и антисвертывающая система крови)

• антибиотики

• запасная (альбумин крови, яиц птиц)

• токсины (ботулинический)

• пищевая (белки пищи – источники незаменимых аминокислот)

4. Никотинамидадениндинуклеоти́д (НАД, NAD) — кофермент, присутствующий во всех живых клетках, входит в состав ферментов группы дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции;

Значение: выполняет функцию переносчика электронов и водорода, которые принимает от окисляемых веществ. Восстановленная форма (НАДН) способна переносить их на другие вещества.

Состав: Представляет собой динуклеотид, молекула которого построена из амида никотиновой кислоты и аденина, соединённых между собой цепочкой, состоящей из двух остатков D-рибозы и двух остатков фосфорной кислоты; применяется в клинической биохимии при определении активности ферментов крови.

Отличие его от другого важнейшего кофермента — никотинамидадениндинуклеотидфосфата, или НАДФ, в том, что последний содержит в молекуле ещё один остаток фосфорной кислоты, связанной с 21-углеродным атомом рибозы.

Никотинамидадениндинуклеотидфосфа́т (НАДФ, NADP) — широко распространённый в природе кофермент ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках.

NADP принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества.

В хлоропластах растительных клеток NADP восстанавливается при световых реакциях фотосинтеза и затем обеспечивает водородом синтез углеводов при темновых реакциях.

6