Министерство образования и науки Российской Федерации

«Кубанский государственный технологический университет»

(ФГБОУ ВПО «КубГТУ»

Факультет «Технологии продукции общественного питания»

Кафедра технологии и организации питания

Контрольная работа

Вариант 4

по дисциплине «Товароведение продовольственных товаров»

Выполнила студентка группы 12-ЗПБс-ТО1, 2 курса

Семенцова Ю.В.

Специальность 260800

Направления подготовки бакалавров 260800.62

Шифр зачетной книжки 12 ЗПБс -003

Допущена к защите________________________ Дунец Е.Г.

Краснодар

2014

Содержание

Введение

1. Нормативные ссылки

2. Ферменты. Химическая природа и роль ферментов при хранении и производстве пищевых продуктов.

3. Картофельный и кукурузный (маисовый) крахмал. Строение, свойства крахмала. Технологическая схема получения, товарные сорта и качество по стандарту.

4. Крупнокусковые изделия из мяса (окороки, рулеты и др.). схема производства, ассортимент, качество по стандарту, хранение.

5. Задача.

Список использованных источников

1. Нормативные ссылки

В настоящей контрольной работе использованы ссылки на следующие нормативные документы:

ГОСТ 7699-78 Крахмал картофельный. Технические условия

ГОСТ 7697-82 Крахмал кукурузный. Технические условия

ГОСТ 16594-85 Продукты из свинины сырокопченые. Технические условия

ГОСТ 17482-85 Продукты из свинины запеченные и жареные. Технические условия

ГОСТ 18236-85 Продукты из свинины вареные. Технические условия

ГОСТ 18255-85 Продукты из свинины копчено-вареные. Технические условия

ГОСТ 18256-85 Продукты из свинины копчено-запеченные. Технические условия

ТУ 10.02.01.208-94 Продукты из говядины. Технические условия

РСТ РСФСР 320-88 Kолбасы конские полукопченые. Технические условия

ГОСТ 5363 Водка. Правила приемки и методы анализа

ГОСТ 51698 Водка и спирт этиловый из пищевого сырья. Газохроматографический экспресс – метод определения содержания токсичных микропримесей

ГОСТ 51135 Изделия ликероводочные. Правила приемки и методы анализа

ГОСТ 26929 Сырье и продукты пищевые. Подготовка проб. Минерализация для определения содержания токсичных элементов

2. Ферменты. Химическая природа и роль ферментов при хранении и производстве пищевых продуктов.

Ферментами, или энзимами (энзим от enzume-«в дрожжах», фермент от лат. fermentum – закваска), называют сложные биологические катализаторы белковой природы, изменяющие скорость химической реакции.

Ферменты играют очень важную роль в пищевой промышленности, в отдельных случаях осуществляя или помогая осуществить многие технологические процессы, в других – затрудняя их проведение. Достаточно напомнить, что превращение исходного сырья в готовые продукты в таких отраслях пищевой промышленности, как виноделие, пивоварение, производство спирта, хлебопечение, сыроделие, производство ряда кисломолочных продуктов, осуществляется при непосредственном участии ферментов.

Ферменты имеют большую молекулярную массу: от 10 000 до 1 000 000. Молекула фермента может состоять только из белка или из белковой и небелковой частей. Последняя получила название кофактора или простетической группы. Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей, образующих сложные комплексы. Кофакторы имеют небольшую молекулярную массу и являются активной группой фермента. Ими могут быть производные витаминов, нуклеотидов или ионы металлов. Одни и те же кофакторы могут быть прочно связаны с белком или образовывать легко диссоциирующие комплексы. Одни и те же кофакторы могут входить в состав молекул разных ферментов.

Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату, т.е. тому соединению, превращение которого он ускоряет. Эффективность действия фермента особенно сильно зависит от ряда факторов: температуры (оптимальная температура 30 – 50 С), некоторых специфических веществ, называемых активаторами и ингибиторами, pH среды. Активаторы повышают активность ферментов, ингибиторы снижают. Применение ферментов дает возможность снизить энергию активации (энергетический барьер), осуществив превращение исходного вещества в конечное через промежуточное состояние или состояние активного комплекса.

Контакт фермента с субстратом происходит с помощью активного центра, обычно это небольшая часть молекулы ферменты, в которой разделяют две зоны: связывающую и каталитическую. В состав активного центра входят отдельные части полипептидной цепи.

Ферменты делят на 6 классов. Подробнее рассмотрим только те, которые важны в пищевой технологии и питании.

1. Оксидоредуктазы, или окислительно – восстановительные ферменты. Это большая группа, состоящая из 180 – 200 ферментов. Оксидоредуктазы катализируют окисление или восстанавливают различные химические вещества. Так, относящийся к этому классу фермент алкогольдегидрогеназа катализирует восстановление уксусного альдегида в этиловый спирт и играет большую роль в процессе спиртового брожения. Фермент липоксигеназа окисляет кислородом воздуха ненасыщенные и их сложные эфиры. Его действие является одной из причин прогоркания муки и крупы. Он участвует в разрушении каротиноидов при сушке и хранении продуктов растительного происхождения.

2. Трансферазы. Представители этой группы ферментов катализируют перенос различных групп от одной молекулы к другой, например фосфорилирование, переаминирование. Эти ферменты принимают участие в сложных биохимических процессах, протекающих в клетках.

3. Гидролазы. Ферменты этой группы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Большое значение в биохимии пищеварения принадлежит протеолитическим ферментам (пепсин, химиотрипсин, аминопептидаза, карбоксипептидаза и др.), осуществляющим деполимеризацию молекул белка по мере его движения по пищеварительному тракту. Протеолитические ферменты участвуют в процессах, происходящих при переработке мяса, в хлебопечении. С их помощью проводят умягчение мяса и кожи, их применяют при получении сыров. Действие протеаз очень избирательно. Одни протеазы разрушают пептидные связи внутри молекул белка – эндопептидазы и на конце ее молекулы (экзопептидазы), т.е. отщепляют аминокислоты с N- или С- конца, другие расщепляют пептидные связи только между отдельными аминокислотами. Так, трипсин разрушает пептидную связь между лизином или аргинином и другими аминокислотами, пепсин – между аминокислотами с гидрофобными радикалами, например между валином и лейцином. Фермент химотрипсин гидролизует пептидную связь между триптофаном, тирозином и другими аминокислотами.

Следовательно, для полного гидролиза белковой молекулы необходим целый набор ферментов. Реннин (сычужный фермент) вызывает створаживание молока. Он применяется при изготовлении сыров.

Представителями группы гидролаз являются карбогидразы, катализирующие гидролиз полисахаридов, важное место среди них занимают мальтоза, расщепляющая агликозидную связь в дисахаридах (мальтозе), инвертаза, расщепляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу. Амилазы – группа ферментов, гидролизующих крахмал с образованием декстринов и мальтозы. По характеру действия различают а-амилазу, 3-амилазу и глюко-амилазу.

Целлюлазы проводят гидролиз целлюлозы, гемицеллюлаза – гемицеллюлоз. Гидролиз пектиновых веществ протекает с участием пектолитических ферментов. Их применение дает возможность повышать выход продукта и осветлять плодово-ягодные соки. Ферменты, осуществляющие гидролиз полисахаридов (особенно амилазы), играют важную роль в хлебопечении, технологии сахаристых веществ, бродильных производств, получении спирта.

К гидролазам относится липаза, катализирующая гидролиз жиров с образованием свободных жирных кислот и глицерина. Этот процесс имеет большое значение при хранении зерна и зерно- продуктов, масличного и животного сырья.

4. Лиазы. Эти ферменты катализируют реакции расщепления между атомами углерода, углерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода СО2 от органических кислот.

5. Изомеразы. Ферменты этой группы катализируют структурные изменения в пределах одной молекулы органического соединения.их используют при получении глюкозо-фруктозных сиропов.

6. Лигазы. Эти ферменты катализируют образование связей С-О, С-S, С-N, C-C. Именно к этой группе относятся ферменты, участвующие в превращениях аминокислот (аспарагин синтетаза, глутаминсинтетаза и карбоксилаза) и в удлинении углеродной цепи органических соединений.

В настоящее время налажено промышленное производство ряда ферментных препаратов. Применение их в пищевой промышленности дает возможность усовершенствовать технологию получать новые продукты и большой экономический эффект.